Материал: РЕШЕННОЕ ЦТ по Биохимии

50. При образовании фермент-субстратного комплекса:

А. Изменяется конформация субстрата Б. Образуются нековалентные связи между субстратом и ферментом

В. Изменяется пространственное расположение функциональные группы, участвующих в катализе Г. Изменяется порядок соединения аминокислот Д. Усиливается комплементарность между ферментом и субстратом

51. При изменении pH среды в молекуле фермента происходит:

А. Изменение степени ионизации групп фермента Б. Изменение конформации молекулы фермента В. Разрушение пептидных связей Г. Изменение активности фермента

Д. Изменение межрадикальных взаимодействий

52. В состав активного центра дегидрогеназ могут входить коферменты:

А. Биотин Б. Пиридоксальфосфат В. NAD+

Г. Тиаминдифосфат Д. FAD

53. Фермент, катализирующий реакцию:

А. Относится к классу трансфераз Б. Относится к классу оксидоредуктаз В. Является простым ферментом Г. Является холоферментом

Д. Обладает абсолютной субстратной специфичностью

54. Фермент, катализирующий реакцию:

А. Относится к классу лиаз Б. Относится к классу оксидоредуктаз

В. Является простым ферментом Г. Является холоферментом

Д. Обладает абсолютной субстратной специфичностью

55. Активность ферментов в присутствии ингибиторов снижается вследствие:

А. Взаимодействия ингибитора с функциональными группами аминокислот активного центра Б. Взаимодействия ингибитора с функциональными группами аминокислот вне активного центра В. Уменьшения количества фермент-субстратных комплексов Г. Нарушения нативной конформации фермента

Д. Взаимодействия ингибитора с функциональными группами субстрата

56. Аспирин используют в качестве лекарственного препарата, т.к. он:

А. Является ингибитором фермента циклооксигеназа Б. Вызывает ацетилирование ОН-группы серина фермента циклооксигеназы В. Взаимодействует с аллостерическим центром Г. Является конкурентным ингибитором Д. Является необратимым ингибитором

57. Лекарственные вещества, как ингибиторы ферментов, являются:

А. Обратимыми ингибиторами Б. Необратимыми ингибиторами

В. Аллостерическими регуляторами Г. Конкурентными ингибиторами Д. Неконкурентными ингибиторами

58. Ингибиторы ацетилхолинэстеразы, используемые для лечения миастений, являются:

А. Структурными аналогами ацетилхолина Б. Конкурентными ингибиторами В. Неконкурентными ингибиторами Г. Обратимыми ингибиторами Д. Необратимыми ингибиторами

59. Конкурентные ингибиторы ферментов изменяют:

А. Vmax реакции Б. Км реакции

В. Vmax и Км реакции

Г. Специфичность к субстрату Д. Активность фермента

60. Сульфаниламидные препараты:

А. Снижают количество фолиевой кислоты в эукариотических клетках Б. Являются антиметаболитами В. Являются структурными аналогами парааминобензойной кислоты

Г. Влияют на метаболизм эукариотических клеток Д. Снижают количество фолиевой кислоты в бактериях

61. Лекарственный препарат трасилол:

А. По химической структуре является пептидом Б. Используется для лечения панкреатитов

В. Увеличивает превращение трипсиногена в трипсин Г. Является структурным аналогом субстрата трипсина Д. Используется для лечения гнойных ран

62. Ингибиторы фосфодиэстеразы применяются в качестве лекарственных средств:

А. При лечении астмы;

Б. В качестве противовоспалительного средства;

В. При подагре;

Г. Как кардиотонические средства для терапии при острой сердечной недостаточности;

Д. При панкреатите

63. Активность ферментов в клетке регулируется с участием следующих механизмов:

А. Аллостерической регуляции Б. Частичного протеолиза

В. Фосфорилирования/дефосфорилирования Г. Необратимого ингибирования с помощью специфических ингибиторов Д. Белок-белкового взаимодействия

64. Ферменты с аллостерической регуляцией, как правило:

А. Являются мономерными белками Б. Являются олигомерными белками В. Ингибируются необратимо

Г. Имеют активные и аллостерические центры, расположенные в разных протомерах Д. Взаимодействуют с лигандом – эффектором в активном центре

65. Регуляция ферментов с помощью частичного протеолиза включает:

А. Изменение первичной структуры фермента Б. Изменение вторичной и третичной структуры фермента В. Необратимую активацию Г. Необратимое ингибирование

Д. Формирование активного центра

66. Регуляция активности ферментов с помощью белок-белковых взаимодействий

сопровождается:

А. Необратимым ингибированием Б. Присоединением или отщеплением регуляторных белковых субъединиц

В. Присоединением или отщеплением белковрегуляторов Г. Изменением конформации фермента Д. Дефосфорилированием фермента

67. Аллостерические ферменты:

А. Катализируют скорость лимитирующие реакции Б. Расположены вначале метаболического пути В. Редко встречаются в клетке Г. Катализируют необратимые реакции

Д. Катализируют реакции в месте разветвления метаболического пути

68. Изменение активности ферментов по механизму фосфорилирования/ дефосфорилирование обеспечивают следующие ферменты:

А. Сукцинатдегидрогеназа Б. Фосфопротеинфосфатаза В. Глюкокиназа Г. Протенкиназа

Д. Аденилатциклаза

69. Активация ферментов в клетке путем фосфорилирования:

А. Зависит от концентрации ряда гормонов в крови Б. Происходит с участием АТФ

В. Сопровождается изменением аминокислотного состава ферментов Г. Происходит вслед за активацией протеинкиназ Д. Является необратимым для клетки процессом

70. Активация ферментов в клетке путем фосфорилирования:

А. Является ответом клетки на изменение концентрации ряда гормонов в крови Б. Сопровождается диссоциацией субъединиц фермента

В. Происходит с участием ATФ

Г. Необратимый процесс ковалентной модификации фермента Д. Происходит после присоединения цАМФ к протеинкиназе А

71. Фермент протеинкиназа А:

А. Олигомерный белок Б. Мономерный белок В. Активируется cAMP

Г. Является холоферментом Д. Подвергается активации по механизму белок-белковых взаимодействий

72. Фермент протеинкиназа А:

А. Активируется цАМФ Б. Изменяет конформацию при действии на клетку кофеина и теофиллина

В. Может уменьшить активность при участии фосфодиэстеразы Г. Активная форма – олигомерный белок R2C2

Д. Активная форма – каталитическая субъединица С