Материал: РЕШЕННОЕ ЦТ по Биохимии

26. Денатурированные белки одного типа имеют:

А.одинаковую первичную структуру Б. различную конформацию

В. одинаковое строение активного центра Г. разную растворимость в воде Д. различную функцию

27. При денатурации белков разрываются связи:

А. Пептидные Б. Водородные В. Ионные Г. Гидрофобные

Д. дисульфидные

28. Ферменты в отличие от небиологических катализаторов:

А. Очень чувствительны к небольшим изменениям pH

Б. Не расходуются в процессе химической реакции В. Как правило, не теряют каталитических свойств при высоких температурах Г. Обладают способностью к регуляции Д. Обладают высокой эффективностью действия

29. Ферменты, также как и небиологические катализаторы:

А. Ускоряют энергетически возможные реакции Б. Изменяют энергию химической системы В. Не расходуются в процессе реакции Г. Не изменяют направление реакции Д. Обладают специфичностью действия

30. Ферменты в отличие от небиологических катализаторов:

А. Обладают высокой эффективностью действия Б. Действуют в клетке при мягких физиологических условиях В. Способны к регуляции Г. В ходе реакции расходуются

Д. Обладают высокой специфичностью

31. Активный центр фермента:

А. Формируется из радикалов аминокислот, сближенных на уровне третичной структуры Б. Специфично связывает субстрат В. Образует ковалентные связи с молекулой субстрата

Г. Всегда содержит простетическую группу Д. Катализирует химическое превращение субстрата

32. Активный центр фермента:

А. Непосредственно взаимодействует с субстратом и участвует в катализе Б. Комплементарен субстрату В. Всегда соединяется только с одним единственным субстратом

Г. Составляет относительно небольшую часть молекулы фермента Д. Состоит только из полярных аминокислот

33. Ферменты, обладающие абсолютной субстратной специфичностью:

А. Катализируют один тип реакции с несколькими сходными субстратами Б. Имеют конформацию активного центра, способную к небольшим изменениям В. Катализируют превращение только одного единственного субстрата Г. Связывают субстрат с активным центром комплементарно Д. Способны взаимодействовать со стереоизомерами субстрата

34. Ферменты, обладающие групповой субстратной специфичностью:

А. Катализируют одни тип реакции с несколькими сходными субстратами Б. Имеют «гибкую» конформацию активного центра В. Ускоряют единственную реакцию Г. Связывают субстрат комплементарно

Д. Взаимодействуют только с определенным стереоизомером субстрата

35. Ферменты, катализирующие однотипные реакции с небольшим количеством структурно

похожих субстратов:

А. Трипсин Б. Липаза В. Уреаза Г. Аргиназа

Д. Карбангидраза

36. Специфичность пути превращения:

А. Обусловлена комплементарностью субстрата активному центру фермента Б. Обеспечивает превращение вещества в определенном метаболическом пути

В. Предусматривает взаимодействие фермента только с одним определенным субстратом Г. Зависит от конформации активного центра Д. Предусматривает возможность превращения группы подобных субстратов

37.Ферменты, активный центр которых комплементарен только одному субстрату:

А. Трипсин Б. Липаза В. Уреаза Г. Аргиназа

Д. Химотрипсин

38. Сериновые протеазы:

А. Ускоряют гидролиз пептидных связей в белках Б. Вызывают денатурацию белков

В. Проявляют абсолютную специфичность к субстрату Г. Представлены трипсином, химотрипсином, эластазой Д. Проявляют групповую специфичность к субстрату

39. Сериновые протеазы:

А. Имеют одинаковую первичную структуру Б. Имеют в активном центре триаду аминокислот: Асп, Гис и Сер

В. Взаимодействуют только с определенным субстратом Г. Ускоряют гидролиз пептидных связей в самых разных белках

Д. Имеют похожую пространственную структуру и общий каталитический механизм

40. Для сериновых протеаз характерно:

А. Однотипное строение каталитического участка активного центра Б. Участие в протеолизе триады аминокислот: Асп, Гис и Сер В. Групповая специфичность к субстратам

Г. Однотипное строение субстрат связывающего участка активного центра Д. Разная первичная структура

41. Константа Михаэлиса (KM):

А. Параметр кинетики ферментативных реакций Б. Может иметь разное значение для изоферментов

В. Концентрация субстрата, при которой достигается половина максимальной скорости (Vmax).

ферментативной реакции

Г. Коэффициент для расчета Vmax

Д. Сродство фермента к субстрату прямо пропорционально KM

42. Холоферменты:

А. Это сложные ферменты Б. Содержат коферменты-производные витаминов

В. Обладают специфичностью, которая определяется белковой частью Г. Имеют в составе простетическне группы, которые легко отделяются от белка Д. Комплементарно связывают как субстрат, так и кофермент

43. Апофермент:

А. Органическое соединение, в состав которого входит производное витамина Б. Белковая часть холофермента В. Обладает каталитической активностью

Г. Имеет участок, комплементарный субстрату Д. Образует комплекс с коферментом

44. Апофермент:

А. Комплекс белка и кофактора Б. Обладает высокой каталитической активностью

В. Неорганический ион или органическое соединение являющееся производным витамина Г. Обладает низкой активностью, часто вообще неактивен Д. Белковая часть холофермента

45. Кофермент:

А. Небелковая часть молекулы холофермента Б. Белковая часть фермента В. Производное витамина

Г. Находится в активном центре фермента Д. Участвует в превращении субстрата в продукт

46. Кофермент пиридоксальфосфат участвует в реакциях:

А. Карбоксилирования Б. Ацилирования В. Трансаминирования

Г. Окислительно-восстановительных Д. Декарбоксилирования

47.Фермент лактатдегидрогеназа:

А. Является холоферментом Б. Относится к классу лиаз

В. Содержит в своем составе пиридоксальфосфат Г. Относится к классу оксидоредуктаз

Д. Обладает абсолютной субстратной специфичностью

48. Фермент, катализирующий реакцию:

А. Относится к классу лиаз Б. Относится к классу гидролаз

В. Относится к классу трансфераз.

Г. Использует кофермент NAD+

Д. Обладает групповой субстратной специфичностью

49. События, которые происходят в процессе ферментативного катализа:

E + S → ES → ES* → E + P

А. Установление индуцированного соответствия между субстратом и активным центром фермента.

Б. Образование ковалентных связей между субстратом и активным центром.

В. Изменение конформации фермента.

Г. Образование фермент-субстратного комплекса.

Д. Дестабилизация связей в молекуле субстрата