Материал: РЕШЕННОЕ ЦТ по Биохимии

Б. состав окружающей среды

В. наличие в растворе похожих по структуре лигандов этого белка

Г. первичная структура белка

Д. химическая модификация функциональных групп белка

40. Комплементарность белка и лиганда – это:

А, В, Г

А. пространственное соответствие взаимодействующих молекул

Б. способность активного центра подстраиваться под структуру лиганда

В. химическое соответствие взаимодействующих молекул

Г. возможность образования химических связей между белком и

лигандом

Д. похожесть структуры активного центра и лиганда

41. Комплементарность белка к специфическому лиганду:

А, Б, В, Д

А. закодирована в первичной структуре белка

Б. зависит от конформации белка

В. определяет специфичность взаимодействия с лигандом

Г. означает способность белка изменять конформацию при

взаимодействии с лигандом

Д. зависит от состава и свойств окружающей среды

42. Гексокиназа:

А, В, Г

А. имеет доменное строение

Б. транспортный белок

В. активный центр располагается в ращелине между доменами

Г. обладает конформационной лабильностью

Д. имеет две полипептидные цепи.

43. Конкурентный ингибитор:

Б, В, Г

А. структурно похож на активный центр белка

Б. нарушает функцию белка

В. структурный аналог лиганда

Г. может использоваться как лекарство

Д. взаимодействует с функциональными группами вне активного

центра

44. Ацетилхолин:

А, Б, Г

А. нейромедиатор

Б. взаимодействует с холинорецепторами

В.ингибирует проведение нервного импульса

Г. взаимодействует с рецептором комплементарно

Д. обладает конформационной лабильностью

45. Дитилин

Б, В, Г

А. конкурентный ингибитор Н-холинорецепторов

Б. агонист Н-холинорецепторов

В. ингибирует проведение сигнала через Н-холиноэргические синапсы

Г. структурный аналог ацетилхолина

Д. структурный аналог атропина.

46. Миоглобин:

А, Г, Д

А. сложный белок

Б. простой белок

В. олигомерный белок

Г. гемопротеин

Д. взаимодействует с О2 с высоким сродством

47. Активный центр миоглобина:

А, Б, В, Г

А. Лежит в углублении между двумя α спиралями

Б. имеет простетическую группу

В. сформирован только гидрофобными радикалами

Г. содержит гем

Д. железо находится в форма Fe3+.

48. Гистидин F8 гемоглобина:

А, Б, Г

А. находится в активном центре белка

Б. окружен гидрофобными радикалами

В. участвует в связывании О2

Г. ковалентно присоединяет Fe гема

Д. необходим для лучшего растворения белка в воде

49. Гистидин Е7 гемоглобина:

А, В, Д

А. находится в активном центре белка

Б. ковалентно связывает простетическую группу Нb

В. участвует в связывании О2

Г. препятствует проникновению воды в активный центр

Д. создает оптимальные условия для связывания лиганда.

50. Активный центр гемоглобина:

А, В

А. образован преимущественно гидрофобными радикалами

аминокислот

Б. расположен между двумя α спиралями С и Д

В. содержит два функционально важных остатка Гис.

Г. имеет очень высокое сродство к О2

Д. взаимодействует с 2,3 бисфосфоглицератом

51, Атропин и дитилин:

А, В, Г

А. лиганды холинорецепторов

Б. нейромедиаторы

В. структурные аналоги ацетилхолина

Г. лекарственные препараты

Д. конкурентные ингибиторы Н-холинорецепторов

52. Денатурация белков характеризуется:

Б, В, Д

А разрушением пептидных связей

Б. изменением конформации

В. разрушением водородных связей.

Г. изменением первичной структуры

Д. нарушением функций

53. Денатурированные белки одного типа имеют:

А, Б

А.одинаковую первичную структуру

Б. различную конформацию

В. одинаковое строение активного центра

Г. разную растворимость в воде

Д. различную функцию

54. При денатурации белков разрываются связи:

Б. В, Г

А. Пептидные

Б. Водородные

В. Ионные

Г. Гидрофобные

Д. дисульфидные

55.

1-Г, 2-В, 3-Б

1. Лей

2. Сер

3. Глу

А. Аминокислота с катионным радикалом

Б. Аминокислота с анионным радикалом

В. Аминокислота содержащая ОН группу

Г. Аминокислота с гидрофобным радикалом

Д. Циклическая аминокислота

56.

1-Г, 2-А, 3-Д

1.

Арг

2.

Про

3.

Тре

А. Иминокислота

Б. Серусодержащия аминокислота

В. Аминокислота с анионным радикалом

Г. Аминокислота с катионным радикалом

Д. Гидроксиаминокислота

57.

1-В, 2-Б, 3-Г

1.

Арг

2.

Гис

3.

Сер

А. карбоксильную группу

Б. имидозольное кольцо

В. гуанидиновую группу

Г. Гидроксильную группу

Д. Амидную группу

58.

1-В, 2-Д, 3-А

1.

Глу

2.

Лиз

3.

Асн

А. амидную

Б. гуанидиновую

В. карбоксильную

Г. тиольную

Д. амино

59.

1-Б, 2-Г, 3-А

1.

Про – Лей – Тре

2.

Мет – Ала - Про

3.

Асн – Глу – Гис

А. Пептид, хорошо растворимый в воде

Б. Пептид, с N концевой иминокислотой

В. Пептид с суммарным отрицательным зарядом

Г.

Пептид, плохо растворимый в воде

Д. Пептид с С- концевой ароматической аминокислотой

60.

1-Д, 2-Г, 3-Б

1.

Мет- Сер-Глн

2.

Тре – Арг –Гис

3.

Три – Иле – Про

А. Пептид с суммарным отрицательными зарядом

Б. Пептид, плохо растворимый в воде

В. Пептид с ароматической аминокислотой

Г. Пептид с суммарным положительным зарядом

Д. Пептид с N-коневой серусодержащей аминокислотой

61.

1-Б, 2-В, 3-А

1.

Лей, Три

2.

Глн, Сер

3.

Гис, Асп

А. ионную

Б. гидрофобную

В. водородную

Г. дисульфидную

Д. пептидную

62.

1-В, 2-Б, 3-А

1.

Асн, Глн

2.

Мет, Про

3.

Лиз, Асп

А. ионную

Б. гидрофобную

В. водородную

Г. дисульфидную

Д. пептидную

63.

1-Б, 2-В, 3-Д

1.

первичная структура

2.

вторичная структура

3.

третичная структура

А. специфический порядок чередования вторичных структур

Б. определяет конформацию белка

В. пространственная укладка пептидного остова

Г. состоит из нескольких полипептидных цепей

Д. образована межрадикальными взаимодействиями

64.Связи образуются между:

1-В, 2-Д, 3-Б

1.

Водородные

2.

Гидрофобные

3.

Дисульфидные

А. α амино и α карбоксильными группами соседних а.к

Б. остатками цистеина

В. атомами пептидного остова

Г. радикалами Асп и Гис

Д. Радикалами Мет и Три

65.

1-Б, 2-В, 3-А

1.

Стабилизирована водородными связями между атомами пептидного

остова

2.

Формируется за счет взаимодействия радикалов аминокислот

3.

Образуется при синтезе белка на рибосоме

Структуры белка:

А. Первичная

Б.Вторичная

В. Третичная

Г. Супервторичная

Д.Конформация

66.

1-В, 2-Д, 3-Г

А. Пространственная структура,

образованная укладкой пептидного

остова

Б. Специфический порядок чередования вторичных структур

В. Структура, образованная межрадикальными взаимодействиями

Г. Участок белка, комплементарный лиганду

Д. Пространственная структура белка.

67. 1. Ацетилхолин

1-В, 2-А, 3-Г

2.

Атропин

3.

Дитидин

А. Конкурентный ингибитор функций М-холинорецепторов

Б. Агонист М-холинорецепторов

В. Лиганд М и Н-холинорецепторов

Г. Агонист Н-холинорецепторов

Д. Конкурентный ингибитор Н-холинорецепторов

68.Содержит:

1-В, 2-Б, 3-Г

1.

Простой белок

2.

Сложный белок

3.

Доменный белок

А. несколько полипептидных цепей

Б. небелковую часть

В. только белковую часть

Г. несколько участков цепи, свернутых как отдельные белки

Д. сложное чередование вторичных структур

69.Миоглобин

1-Г, 2-Б, 3-В

1.

Вторичная структура

2.

Третичная структура

3.

Активный центр

А.Расположен между α спиралями С и Д

Б. Глобула с гидрофобным ядром

В. Присоединяет гем

Г. Имеет 8 α спиралей

Д. Содержит Fe 3+

70. Лиганды гемоглобина

1-Д, 2-В, 3-Г

1.

О2

2.

Н+

3.

2,3, БФГ