Материал: РЕШЕННОЕ ЦТ по Биохимии

71.Лиганды гемоглобина

1-Г, 2-В, 3-А

1.

СО

2.

О2

3.

2,3 БФГ

А. синтезируется в эритроцитах

Б. повышает сродство Нb к О2

В. лиганд, определяющий функцию Нb

Г. конкурентный ингибитор Нb

Д. взаимодействует с Fe 3+ в составе гема

72. Гемопротеины

1-А, 2-Д, 3-В

1.

Миоглобин

2.

Гемоглобин А

3.

Гемоглобин S

А. мономер

Б. фосфопротеин

В. мутантная форма гемоглобина

Г. содержит Fe 3+

Д. основной белок эритроцитов

Вопрос

Ответ

1.Для дигностики заболеваний у детей определяют ферменты.

Г

Ферментами называют:

А. Вещества, катализирующие как прямую, так и обратную реакции.

Б. Вещества - участники химических реакций.

В. Белки, комплементарно связывающие лиганды.

Г. Биологические катализаторы белковой природы.

Д. Белки, способные соединяться только с одним субстратом.

2. Ферменты в отличие от небелковых катализаторов:

Д

А. Соединяются с субстратом обратимо.

Б. Не изменяют состояние равновесия реакции.

В. После реакции обнаруживаются в неизменном виде и количестве.

Г. Уменьшают энергию активации.

Д. Узнают свой субстрат при наличии множества других соединений.

3.Субстратная специфичность ферментов обусловлена:

А

А. Комплементарностью активного центра фермента и субстрата.

Б. Химическим соответствием активного центра фермента субстрату.

В. Наличием кофермента.

Г. Набором определенных функциональных групп в активном центре

фермента.

Д. Пространственным соответствием активного центра фермента

субстрату.

4. Ферменты, обладающие каталитической специфичностью:

Б

А. Способны взаимодействовать только с одним субстратом.

Б. Катализируют различные превращения одного и того же субстрата.

В. Катализируют только одно превращение субстрата из всех

возможных.

Г. Способны к соединению субстрата с активным центром по

принципу комплементарности.

Д. Катализируют один тип реакции с более чем одним

структурно-подобным субстратом.

5. Ферменты, обладающие относительной субстратной

В

специфичностью:

А. Присоединяют субстрат к активному центру по принципу

комплементарности.

Б. Катализируют только одно превращение субстрата из всех

возможных.

В. Катализируют один тип реакции с более чем одним структурно-

подобным субстратом.

Г.Способны взаимодействовать только с одним субстратом.

Д.Изменяют конформацию фермента в процессе химической реакции

6. У детей глюкокиназа в отличие от гексокиназы:

Г

А. Имеет более высокое сродство к глюкозе.

Б. Катализирует реакцию:

Глюкоза + АТФ o Глюкозо-6-фосфат + АДФ.

В. Содержится в клетках многих органов.

Г. Имеет более высокое значение KM.

Д. Катализирует обратимую реакцию.

7. Эта структура является компонентом кофермента:

Б

O

H3C

N

NH

H3C

N

O

А. Биотина.

Б. ФАД.

В. НАД+.

Г. Пиридоксальфосфата.

Д. KoA.

8. Эта структура является у детей компонентом кофермента:

В

9. Эта структура является компонентом кофермента:

А

C

HN

NH

CO2

А. Биотина.

Б. ФАД.

В. НАД+.

Г. Пиридоксальфосфата.

Д. KoA.

10. Эта структура является компонентом кофермента:

Г

O

CH2

H

C

O

OH

CH3

N

А. Биотина.

Б. ФАД.

В. НАД+

Г. Пиридоксальфосфата.

Д. KoA.

11. С чего начинается ферментативный катализ?

Б

А. Возникает индуцированное соответствие между активным центром

фермента и субстратом.

Б. Субстрат приближается к активному центру фермента.

В. Происходит изменение конформации фермента.

Г. Кофермент комплементарно связывается с ферментом.

Д. Продукты выходят из области активного центра.

12.У детей ферменты киназы катализируют превращения:

А

А. Перенос фосфатной группы от донорной молекулы к акцепторной.

Б. Перенос групп внутри молекулы.

В. Образование C-O связей.

Г. Разрыв C-C связей.

Д. Присоединение воды.

13. Протеинкиназы в отличие от протеинфосфатаз:

Г

Катализируют реакцию:

А. Белок – OH + АТФ → Белок – OPO3H2 + АДФ.

Б. Влияют на количество фосфорилированных белков в клетке.

В. Изменяют активность в ответ на действие гормона.

Г. Катализируют реакцию:

Белок – OPO3H2 + H2O → Белок – OH + H3PO4.

Д. Уменьшают количество дефосфорилированных белков в клетке.

14. Утверждение, правильно характеризующее удельную активность

Д

ферментов:

А. Количество фермента, которое образует 1 моль продукта в секунду.

Б. Количество единиц активности фермента в 1 мг белка.

В. Количество фермента, катализирующее превращение 1 мкмоль

субстрата за минуту.

15. Протекание этой реакции нарушается при недостатке витамина:

В

CH3

COOH

CH3

COOH

+

(CH2)2

+

(CH2)2

HC

NH2

C

O

C

O

COOH

HC

NH2

COOH

COOH

COOH

аланин

пируват

D - кетоглутарат

глутамат

А. B1

Б. B2

В. B6

Г. PP

Д. Биотина

16. Протекание этой реакции нарушается при недостатке витамина:

В

CH2

CH

COOH

CO2

N

CH2

CH2

NH2

NH2

N

гистидаза

N

H

H

гистидин

гистамин

А. B1

Б. B2

В. B6

Г. PP

Д. Биотина

17. Протекание этой реакции нарушается при недостатке витамина:

Д

COOH

CH3

+ ÀÒÔ

CH2

ÀÄÔ + PP

C

O

+ CO

+

H O

+

C O

i

COOH

2

2

COOH

Б. Взаимодействуют с аллостерическим центром;

В. Взаимодействуют с активным центром фермента, образуя слабые

связи;

Г. Уменьшают Км;

Д. Уменьшают Vmax.

19. Необратимые ингибиторы:

Б

А. Являются структурными аналогами субстрата;

Б. Образуют с ферментом ковалентные связи;

В. Образуют с ферментом слабые связи;

Г. Взаимодействуют с регуляторным центром;

Д. При увеличении концентрации субстрата снижают ингибирование.

20. Аспирин по механизму действия является:

Б

А. Является обратимым ингибитором;

Б. Является необратимым ингибитором;

В. Структурно похож на субстрат;

Г. Вызывает конкурентное ингибирование активности фермента;

Д. Является антиметаболитом.

21. Конкурентные ингибиторы ферментов изменяют:

Б

А. Vmax катализируемой реакции;

Б. Км реакции;

В. Vmax и Км реакции;

Г. Специфичность к субстрату;

Д. Первичную структуру фермента.

22. Лекарственный препарат прозерин в отличие от отравляющего

Д

вещества зарина:

А. Уменьшает активность ацетилхолинэстеразы;

Б. Связывается в активном центре фермента;

В. Образует с ферментом ковалентную связь;

Г. Ингибирует ферменты с остатком серина в активном центре;

Д. Является обратимым ингибитором.

23. Для увеличения концентрации цАМФ можно использовать:

А

А. Ингибиторы фосфодиэстеразы;

Б. Ингибиторы аденилатциклазы;

В. Ингибиторы протеинкиназы А;

Г. Активаторы фосфодиэстеразы;

Д. Активаторы протеинфосфатазы.

24. Примером необратимой регуляции активности ферментов является:

Д

А. Фосфорилирование под действием протеинкиназ;

Б. Аллостерическая регуляция;

В. Дефосфорилирование под действием фосфопротеинфосфатаз;

Г. Ингибирование конкурентными ингибиторами;

Д. Частичный протеолиз ферментов.

25. К активации аллостерических ферментов приводит:

В

А. Химическая модификация фермента;

Б. Гидролиз пептидных связей,

В. Кооперативное взаимодействие субъединиц;

Г. Разрыв связей между субъединицами;

Д. Фосфорилирование молекулы фермента.

26. По механизму частичного протеолиза активируется фермент:

Б

А. Лактатдегидрогеназа;

Б. Пепсин;

В. Креатинкиназа;