2.Фибраты.- снижают секрецию ЛПОНП, ускоряют их катаболизм;
3.Секвестранты желчных кислот.- ускоряют выведение желчных кислот;
1.Суточная норма потребления белков составляет:
в) 80-100 г;
2.Наибольшее количество белка содержится в: г) сое;
3.Эндопептидазы отличаются от экзопептидаз тем, что:
д) не расщепляют пептидные связи N-концевой и С-концевой аминокислот.
4.При гидролизе пептида Ала—Фен—Сер—Apr—Мет— Гре—Тир трипсином образуются: в) Ала—Фен—Сер—Apr Мет-Тре—Тир;
5.Заменимые аминокислоты:
б) синтезируются из других соединений;
6. Незаменимые аминокислоты:
г) должны поступать в организм с пищей;
7.Для реакции трансаминирования аминокислот необходим кофермент: г) пиридоксальфосфат;
8.К нарушению трансаминирования приведет недостаток витамина:
г) пиридоксина;
9.Прямому окислительному дезаминированию подвергается; в) глутамат;
10.В прямом окислительном дезаминировании принимает участие: г) глутаматдегидрогеназа;
11.Для прямого окислительного дезаминирования необходим кофермент:
в) NAD ;
12. Реакцию на рис. 9.1 катализирует фермент: СООН у СООН соон
1
(СН2)2 NAD* NADH (СН2)2 'у 2,2 н2о (СН2)2
CHNH„
| \-J г C=NH I 1
C=0 NH 1
СООН СООН соон Рис. 9.1.
б) глутаматдегидрогеназа; 13. Приведенную на рис. 9.2 реакцию катализирует фермент: СН2—он н.о сн2 т
X
о- 1
CHNH- ■ 1 II
C-NH, — 1 1 C=NH
1
соон соон соон Рис. 9.2.
сн
з
C=0 NbU
соон б) сериндегидратаза;
14. Приведенную на рис. 9.3 реакцию катализирует фермент:
СН,—СН—СООН
I NH, V NH3
Рис. 9.3.
сн=сн-соон г) гистидаза;
15.При ацидозе в почках активируется фермент: б) глутаминаза;
16.Основное количество аммиака в почках образуется: д) из глутамина.
17.Главный путь обезвреживания аммиака в печени: б) синтез карбамоилфосфата;
18.Основная реакция обезвреживания аммиака в печени: в) аммиак 2АТФ С02 карбамоилфосфат 2АДФ Н3Р04;
19.Азот аминокислот в составе аланина транспортируется в основном в: г) печень;
20.Азот аминокислот транспортируется в кровь из печени в составе:
г) мочевины;
21.Возврат фумарата в орнитиновый цикл происходит с помощью реакций: в) фумарат -> малат -> оксалоацетат —> аспартат;
22.Наследственное заболевание цитруллинемия обусловлена:
д) дефектом аргининосукцинатсинтетазы.
23.При дефекте фермента аргининосукцинатлиазы в моче повышается содержание: г) аргининосукцината;
24.При наследственных гипераммониемиях в крови уменьшается кон¬центрация:
г) мочевины;
25.Предшественник серина: д) 3-фосфоглицерат.
26.Обмен глицина связан с использованием: в) фолиевой кислоты;
27.Для регенерации метионина необходим: б) метил-Н4-фолат;
28.Выберите компонент, недостающий в реакции: метионин ? -> S-аденозилметионин: в) АТФ;
29.В норме при катаболизме фенилаланина образуется:
б) Тир;
30.Катаболизм Фен и Тир наиболее активно идет в: а) печени;
31.В реакции дезаминирования гистидина участвует фермент: в) гистидаза;
32.Для синтеза гистамина необходима аминокислота: в) Тис;
33.ГАМК синтезируется из аминокислоты:
б) Глу; 34. Аминокислота — предшественник серотонина г) Три;
35.Для активации метионина необходим: в) АТФ;
36.Для превращения гистидина в гистамин необходим фермент: б)гистидиндекарбоксилаза; Выберите правильные ответы
37.Пищевая ценность белка зависит от:
г) наличия всех незаменимых аминокислот; д) возможности расщепления в ЖКТ.
38.Соляная кислота в желудке выполняет следующие функции: б) вызывает денатурацию белков пищи; в) активирует гидролиз пептидных связей в пепсиногене;
г) создает оптимум pH желудочного сока; д) оказывает бактерицидное действие.
39.К группе эндопептидаз относятся:
а) пепсин; в) трипсин;
д) химотрипсин.
40. Клетки поджелудочной железы секретируют протеазы: а) трипсиноген; б) химотрипсиноген;
в) прокарбоксипептидаза;
41.В ходе активации пепсиногена происходит: а) изменение конформации фермента;
б) гидролиз специфических пептидных связей в пепсиногене; в) отщепление пептида от N-конца пепсиногена;
42.Пары «активатор — активируемый фермент» составлены правильно: б) трипсин — химотрипсиноген; в) НС1 — пепсиноген;
д) энтеропептидаза — трипсиноген.
43.Белки секреторных клеток защищены от действия активных протеаз: а) тем, что протеазы образуются в виде проферментов; б) наличием слизи;
в) присутствием на мембранах сложных белков — гликопротеинов;
44.Транспорт аминокислот через мембрану клеток слизистой оболочки кишечника происходит:
в) активным транспортом; г) с затратой энергии АТФ;
д) с помощью белка-переносчика.
45.К белковой недостаточности приведет отсутствие в пище аминокис¬лот:
в) Фен; г) Лиз; д) Мет.
46. В реакции трансаминирования участвуют:
б) аминокислота; в) пиридоксальфосфат; г) кетокислота;
д) аминотрансфераза.
47.Не подвергаются трансаминированию: в) Лиз; д) Тре.
48.Для диагностики заболеваний в сыворотке крови определяют актив¬ность: б) АЛТ;
г) ACT;
49. Для диагностики заболеваний печени в крови определяют активность: б) ЛДГ; г) АЛТ;
д) ACT.
50. При инфаркте миокарда в крови больного наблюдается:
а) максимальная активность трансаминаз через 1 сут после начала болезни; б) высокая активность как цитоплазматических, так и митохондри¬альных трансаминаз; г) активность ACT > АЛТ;
51. Ингибиторы глутаматдегидрогеназы печени: а) АТФ;
б) NADH;
52. Для дезаминирования глутамата необходимы:
б) NAD ;
д) глутаматдегидрогеназа.
53.При дезаминировании гистидина образуются: в) уроканиновая кислота; г) аммиак;
54.Без участия глутаматдегидрогеназы могут дезаминироваться амино¬кислоты: а) гистидин; г) серин; д) треонин.
55.В непрямом дезаминировании могут участвовать ферменты:
б) аланинтрансаминаза; г) глутаматдегидрогеназа; д) аспартаттрансаминаза.
56. К нарушению дезаминирования большинства аминокислот приведет гиповитаминоз:
в) в6;
г) РР;
57.Источники аммиака в клетках: б) аминокислоты; в) АМФ;
58.Пути обезвреживания аммиака в организме: а) синтез глутамина; б) синтез карбамоилфосфата;
в) восстановительное аминирование а-кетоглутарата
59.В реакциях обезвреживания аммиака в организме образуются: б) глутамат; в) карбамоилфосфат; д) глутамин.