б) для диагностики заболеваний; в) для коррекции заболеваний, связанных с нарушениями функци-онирования ферментов;
д) в качестве аналитических реактивов.
106.Введение аспарагиназы в кровь больных лейкозом изменяет: а) концентрацию аспарагина в крови; б) синтез белков в лейкозных клетках; д) концентрацию аспартата в крови.
107.Использование протеолитических ферментов в медицине возможно: в) для очистки ран; д) в качестве заместительной терапии при нарушении пищеваре¬ния.
108.Определение активности ферментов в крови используется для:
б) постановки диагноза заболеваний; в) контроля эффективности лечения ряда заболеваний;
д) диагностики воспалительных заболеваний печени.
109.Для энзимодиагностики инфаркта миокарда используют ферменты: б) ЛДГ; г) КК;
д) аминотрансферазы.
110.Принципы энзимодиагностики основаны на:
а) выходе ферментов в кровь при повреждении тканей; б) органоспецифичности;
г) преобладании определенных изоферментов в разных тканях; д) низкой активности или полном отсутствии активности фермен¬тов в норме в крови.
111.Наследственые энзимопатии связаны с такими изменениями первич¬ной структуры ферментов, при которых может произойти:
а) нарушение сродства активного центра к субстрату; в) изменение концентрации метаболитов в клетке; д) уменьшение активности фермента.
112.Нуклеазы как лекарства используются в медицине для:
а) инактивации ДНК-содержащих вирусов; в) лечения вирусных конъюнктивитов; 113. Виды специфичности:
1.Абсолютная субстратная специфичность. б) взаимодействует только с одним субстратом
2.Относительная субстратная специфичность. г) может взаимодействовать с группой подобных субстратов
3.Каталитическая специфичность. а) катализирует превращение субстрата по одному из путей пре¬вращения
Кофермент:
1.Пиридоксальфосфат; б) аминотрансфераза
2.Кофермент A (HSKoA); а) ацилтрансфераза
3.NAD. г) дегидрогеназа
115.
Кофермент:
1ТДФ. в) декарбоксилаза кетокислот
2.FAD. г) дегидрогеназа
3.Пиридоксальфосфат. б) декарбоксилаза аминокислот
Кофермент:
1.NAD. в) никотинамид
2.FAD. Д) В2
3.Кофермент A (HSKoA). а) пантотеновая кислота
Кофермент:
1.Пиридоксальфосфат. б) аминотрансфераза
2.ТДФ. в) декарбоксилаза кетокислот
3.Биотин. д) карбоксилаза
118.
Активная группа:
1.рис. 2.18; г) биотин
2.рис. 2.19; в) РР
3.рис. 2.20. б) В2
Класс фермента:
1.Оксидоредуктазы. б) дегидрогеназы
2.Лигазы. д) карбоксилазы
3.Трансферазы. а) киназы
120.
Формула активности фермента:
1.1 мкмоль превращенного субстрата/1 мин. б) единица активности (ME
2.1 моль превращенного субстрата /1 с. а) катал
3.Количество превращенного субстрата (мкмоль) / [время (мин) х количество белка (мг)]. в) удельная активность
Катализирует реакцию:
1.рис. 2.21 жир; г) гидролаза
2.рис. 2.22; в) изомераза
3.рис. 2.23. г) гидролаза
Н2С—О—СО—R. Н2С—ОН R.-COOH I I
HC-0-C0-R, ЗН20 НС-ОН R,—СООН I I
Н2С-0—СО—R3 Н2С—ОН Rg-COOH
соон соон
I I
Н-С-ОН Н—С—ОРО-Нр
I I -1
Н2С-ОРО3Н2 Н2С—он Рис. 2.22. -NH-CHR-COjNH-CHR-CO-
т
—NH—CHR—СООН NH2-CHR-CO- Рис. 2.23.
122.
Катализирует реакцию:
1.Рис. 2.24;пируват-оксалоацетатд) лигаза
2.Глюкоза АТФ Н20 -» глюкозо-6-фосфат АДФ. б) трансфераза
3.Глюкоза—глюкоза (мальтоза) Н20 -» 2 глюкоза. г) гидролаза Класс фермента:
123.Лекарственное вещество:
1.Неостигмина метилсульфат (прозерин*). г) структурный аналог ацетилхолина
2.Теофиллин. б) ингибитор фосфодиэстеразы
3.Ацетилсалициловая кислота. д) необратимый ингибитор
Механизм ингибирования:
1.Конкурентный ингибитор. а) структурный аналог субстрата
2.Неконкурентный ингибитор. д) взаимодействует с ферментом в месте, отличном от активного центра
3.Специфический необратимый ингибитор. б) взаимодействует с ОН-группами Сер активного центра
Лекарственное вещество:
1.Сульфаниламидные препараты. в) инфекционные (микробные
2.Аллопуринол. б) подагра
3.Апротинин. г) панкреатит
126.
Лекарственное вещество:
1.Апротинин. г) структурный аналог природного ингибитора трипсина
2.Сульфаниламидные препараты. б) структурный аналог ПАБ К
3.Ацетилсалициловая кислота. а) механизм действия связан с ацетилированием ОН- группы серина активного центра фермента
Метаболит клетки:
1.Субстрат. г) претерпевает структурные изменения в ходе катализа
2.Продукт. в) высвобождается из активного центра
3.Аллостерический эффектор. а) присоединяется к аллостерическому центру
Регуляция активности ферментов по механизму:
1.Аллостерическая регуляция. а) взаимодействуют каталитический и регуляторный центры, лока¬лизованные в разных протомерах
2.Фосфорилирование/дефосфорилирование; г) вызвана активацией протеинкиназ и протеинфосфатаз
3.Белок-белковые взаимодействия. д) сопровождается диссоциацией или ассоциацией белковых ком¬плексов
Фермент:
1.КК. д) сердца
2.Амилаза. в) поджелудочной железы
3.Кислая фосфатаза. б) предстательной железы
Фермент:
1.Гиалуронидаза. а) рассасывания рубцов
2.Нуклеаза. в) лечения вирусных конъюнктивитов
3.Стрептокиназа. г) предотвращения тромбообразования
Фермент:
1.Протеинкиназа. б) катализирует фосфорилирование белков
2.Фосфопротеинфосфатаза. в) катализирует дефосфорилирование белков
3.Аденилатциклаза. г) активируется в мембране после присоединения гормона к рецеп¬тору протеолиза.
б) ускоряется под действием инсулина; 21. В Р-окислении в составе кофермента участвует витамин:
а) В2;
22.Скорость синтеза жирных кислот увеличивается при: в) действии цитрата на регуляторный фермент синтеза;
23.При синтезе жирных кислот правильная последовательность реакций: а) конденсация, восстановление, дегидратация, восстановление;
24.Исходный субстрат синтеза жирных кислот поступает в цитоплазму в составе: г) цитрата;
25.Первичное ожирение может быть результатом:
в) потребления 600 г углеводов, 100 г белков, 150 г жиров в сутки при умеренной физической активности; 26. При мобилизации жира:
в) гормончувствительная липаза в адипоцитах находится в дефос- форилированной форме;
27.Циклооксигеназа участвует в синтезе: а) тромбоксанов из арахидоновой кислоты;
28.3-гидрокси-3-метилглутарил-КоА(ГМГ-КоА)-редуктаза: б) находится в цитозоле клеток;
29.Избыточное поступление холестерола с пищей приводит к: а) снижению скорости синтеза ГМ Г-КоА-редуктазы в печени;
30.Основное место синтеза холестерола в организме человека: г) печень;
31.Липопротеины, обеспечивающие удаление избытка холестерола из тканей: б) ЛПВП;
32.Экзогенный холестерол поступает в кровь в составе:
г) хиломикронов;
33.Эндогенный холестерол поступает в кровь из печени в составе: б) ЛПОП;
34.Конъюгированная желчная кислота:
г) гликохолевая;
35.Причина семейной гиперхолестеролемии: в) мутации в гене белка-рецептора ЛПНП;
36.Основные жирные кислоты организма человека:
в) содержат в своем составе от 16 до 20 атомов углерода; д) влияют на текучесть липидного бислоя мембраны.
37.Основные по количеству жирные кислоты организма человека: а) пальмитиновая; б) линолевая; в) олеиновая; г) стеариновая;
38.Функции фосфолипидов в организме человека:
б) структурные компоненты мембран клеток; в) структурные компоненты липопротеинов;
д) в водной среде формируют бислойные структуры с гидрофобным слоем внутри. 39. Жиры:
а) сокращенное химическое название — ТАГ; в) форма запасания энергии;
д) выполняют функцию механической защиты в организме чело¬века.