2.Окисляется NADH-дегидрогеназой в ЦПЭ. а) NADH Н
3.Образуется в реакциях защиты НЬ от окисления активными фор¬мами кислорода. д) окисленная форма глутатиона (Г—S-S-Г)
1.Для гидроксилирования пролина и лизина в коллагене необходим витамин: в) аскорбиновая кислота;
2.Витамин С:
б) необходим для гидроксилирования пролина и лизина;
3.В образовании десмозина участвует: г) Лиз;
4.ГК:
в) может связывать большое количество воды, а также Са2 и Na ;
5.Основной белок «заякоренных» фибрилл: г) коллаген VII типа;
6.Основной белок хрящевого матрикса:
б) коллаген II типа;
7.Основной белок базальных мембран: в) коллаген IV типа;
8.В состав протеогликанов базальных мембран входят: д) гепарансульфаты.
9.Фибронектин:
г) состоит из 2 полипептидных цепей, соединенных дисульфидны-ми связями; 10. Эластин:
д) образует лизиннорлейцин и десмозин. Выберите правильные ответы 11. Коллаген:
а) структурный белок межклеточного матрикса; б) полиморфный белок;
в) имеет пространственную структуру — тройную спираль; д) подвергается посттрансляционной модификации с участием витамина С
12.В коллагене преобладают аминокислоты: а) Про; б) оксипролин; в) Гли;
13.Для коллагена наиболее характерны последовательности аминокис¬лот: а) Гли-Про-Ала; в) Гли—Лей-оксипролин;
14.Эластин:
а) фибриллярный белок; б) способен к обратимому растяжению;
г) присутствует в стенках крупных сосудов; д) не имеет определенной конформации.
15.В составе эластина преобладают следующие аминокислоты: а) Ала; б) Гли; г) Вал;
16.Для проявления активности лизилоксидазы необходимы:
а) 02;
б) Си2 ; в) витамин С;
г) витамин В6; д) витамин РР.
17.При дефиците лизилоксидазы: а) снижается синтез десмозина; б) уменьшается прочность эластина;
д) часто возникают болезни сердца, сосудов и легких.
18.Протеогликаны:
а) содержат одну полипептидную цепь; в) включают разные гликозаминогликаны; г) полианионы; д) образуют гелеобразные структуры.
19. Функции протеогликанов в организме:
а) структурные компоненты межклеточного матрикса; б) выполняют рессорную функцию в суставных хрящах; в) участвуют в поддержании тургора различных тканей;
г) способствуют созданию фильтрационного барьера в почках и легких; д) играют роль молекулярного сита, препятствуют распростране¬нию патогенных микроорганизмов.
20.Основные структурные компоненты базальных мембран: а) коллаген IV типа;
в) ламинин; г) нидоген;
д) гепарансульфатсодержащие протеогликаны.
21.Фибронектин:
б) располагается в межклеточном пространстве; в) имеет доменное строение; г) поливалентный белок;
д) имеет центры связывания для многих веществ
22.
1.Основные компоненты — коллаген II типа, агрекан, ГК, вода в) хрящевой матрикс.
2.Основные компоненты — коллаген VII типа. д) кожная ткань
3.Основные структурные компоненты — коллаген IV типа, лами-нин, гепарансульфатсодержащие протеогликаны. г) базальные мембраны
Кофактор:
1.Zn2 ; в) коллагеназа
2.Cu2 ; г) лизилоксидаза
3.Fe . а) пролилгидроксилаза
1.Самый большой протеогликан. г) агрекан
2.Первичная структура включает последовательность [Гли—х—у]п а) Коллаген.
3.Состоит из 2 полипептидных цепей, имеющих несколько доме¬нов в) фибронектин.
1.Образует микрофибриллы. д) коллаген VI типа
2.Образует «заякоренные» фибриллы. г) коллаген VII типа
3.Образует сетеподобные структуры. в) коллаген IV типа
1.Одна из функций — депонирование кальция и неорганического фосфата. а) Костная ткань
2.Основная функция — фильтрационная. г) базальные мембраны
21.К какому классу относится фермент, катализирующий реакцию мета¬болического пути распада глюкозы (рис. 2.12)?
в) изомераза;
22.К какому классу относится фермент, катализирующий реакцию, важ¬ную для запасания энергии в клетках (креатин АТФ —> креатинфосфат АДФ)?
б) трансфераза;
23.К какому классу относится фермент, катализирующий реакцию, важ¬ную для завершения проведения сигнала ацетилхолина в нервно-мышеч¬ных синапсах (рис. 2.13)?
CH3C0-0-CH2-CH2-N (CH3)3 CHgCOOH HO-CH2-CH2-N (CH3)3 Рис. 2.13.
г) гидролаза;
24.К какому классу относится фермент, катализирующий конечную реак¬цию распада глюкозы в клетках при гипоксии (рис. 2.14)? пируват_лактат а) оксидоредуктаза
25.Конкурентные ингибиторы:
в) взаимодействуют с активным центром фермента, образуя слабые связи; 26. Необратимые ингибиторы:
б) образуют с ферментом ковалентные связи; 27. Ацетилсалициловая кислота по механизму действия: б) необратимый ингибитор;
28.Конкурентные ингибиторы ферментов изменяют: б) Кт реакции;
29.Лекарственный препарат неостигмина метилсульфат (прозерин*): д) является обратимым ингибитором.
30.Сульфаниламидные препараты по структуре являются аналогами: д) ПАБК.
31.Лекарства — ингибиторы ферментов:
в) уменьшают активность фермента; 32. ДФФ:
г) специфический необратимый ингибитор сериновых ферментов;
33.Апротинин: в) пептид;
34.Апротинин:
г) используется для лечения острого панкреатита;
35.По механизму частичного протеолиза активируется фермент: б) пепсин;
36.Причина активации пепсина:
г) изменение первичной структуры;
37.Пример необратимой регуляции активности ферментов: д) частичный протеолиз ферментов.
38.К активации аллостерических ферментов приводит:
в) кооперативное взаимодействие субъединиц;
39.Для аллостерически регулируемых ферментов характерно: а) олигомерное строение;
40.Ферменты с аллостерической регуляцией:
б) имеют каталитический и регуляторный центры, локализованные на разных протомерах; 41. Протеинкиназы:
а) катализируют реакцию фосфорилирования белков;