42.Для увеличения концентрации цАМФ можно использовать: а) ингибиторы фосфодиэстеразы;
43.Концентрация цАМФ в клетке:
г) увеличивается при действии на клетку кофеина; 44. Фермент аденилатциклаза:
в) катализирует образование цАМФ;
45.По механизму белок-белковых взаимодействий активируется фер¬мент: б) протеинкиназа А;
46.По механизму белок-белковых взаимодействий активируется фер¬мент: в) аденилатциклаза;
47.По механизму фосфорилирования-дефосфорилирования регулируется фермент: г) гликогенфосфорилаза;
48.Аллостерической регуляции подвергается фермент:
в) фосфофруктокиназа;
49.Ферменты используются в клинико-диагностических лабораториях: б) в качестве аналитического реактива;
50.Для диагностики рака предстательной железы в крови определяют активность фермента:
д) кислой фосфатазы.
51.Фермент гиалуронидаза используется в медицине для:
в) рассасывания рубцов;
52.Фермент пепсин используется в медицине для: в) улучшения пищеварения;
53.Фермент а-амилаза используется в энзимодиагностике заболевания: б) поджелудочной железы;
54.В первые сутки после инфаркта миокарда в крови больных больше всего возрастает активность фермента:
а) КК;
55.Для лечения лейкозов используют фермент:
г) аспарагиназу;
56.Ферменты, в отличие от небиологических катализаторов: а) очень чувствительны к небольшим изменениям pH;
г) обладают способностью к регуляции; д) обладают высокой эффективностью действия.
57.Ферменты, так же как и небиологические катализаторы: а) ускоряют энергетически возможные реакции; в) не расходуются в процессе реакции; г) не изменяют направления реакции;
58.Ферменты, в отличие от небиологических катализаторов: а) обладают высокой эффективностью действия; б) действуют в клетке при мягких физиологических условиях; в) способны к регуляции; д) обладают высокой специфичностью.
59.Активный центр фермента:
а) формируется из радикалов аминокислот, сближенных на уровне третичной структуры; б) специфично связывает субстрат; д) катализирует химическое превращение субстрата.
60. Активный центр фермента:
а) непосредственно взаимодействует с субстратом и участвует в катализе;
б) комплементарен субстрату; г) составляет относительно небольшую часть молекулы фермента;
61. Ферменты, обладающие абсолютной субстратной специфичностью:
б) имеют конформацию активного центра, способную к небольшим изменениям; в) катализируют превращение только одного-единственного суб-страта; г) связывают субстрат с активным центром комплементарно; 62. Ферменты, обладающие групповой субстратной специфичностью:
а) катализируют один тип реакции с несколькими сходными суб-стратами; б) имеют «гибкую» конформацию активного центра; г) связывают субстрат комплементарно;
63.Ферменты, катализирующие однотипные реакции с небольшим коли¬чеством структурно похожих субстратов:
а) трипсин; б) липаза;
64.Специфичность пути превращения:
а) обусловлена комплементарностью субстрата активному центру фермента; б) обеспечивает превращение вещества в определенном метаболи-ческом пути; г) зависит от конформации активного центра;
65.Ферменты, активный центр которых комплементарен только одному субстрату: в) уреаза; г) аргиназа;
66.Сериновые протеазы:
а) ускоряют гидролиз пептидных связей в белках; г) представлены трипсином, химотрипсином, эластазой; д) проявляют групповую специфичность к субстрату. 67. Сериновые протеазы:
б) имеют в активном центре триаду аминокислот Асп, Гис и Сер; г) ускоряют гидролиз пептидных связей в самых разных белках;
д) имеют похожую пространственную структуру и общий каталити-ческий механизм. 68. Для сериновых протеаз характерно:
а) однотипное строение каталитического участка активного центра; б) участие в протеолизе триады аминокислот Асп, Гис и Сер; в) групповая специфичность к субстратам;
69. Кm:
а) параметр кинетики ферментативных реакций; б) может иметь разное значение для изоферментов;
д) сродство фермента к субстрату прямо пропорционально Кт. 70. Холоферменты:
а) сложные ферменты; б) содержат коферменты — производные витаминов;
в) обладают специфичностью, которая определяется белковой частью; д) комплементарно связывают как субстрат, так и кофермент.
71. Апофермент:
б) белковая часть холофермента; г) имеет участок, комплементарный субстрату;
д) образует комплекс с коферментом. 72. Апофермент:
г) обладает низкой активностью, часто вообще неактивен; д) белковая часть холофермента.
73. Кофермент:
а) небелковая часть молекулы холофермента; в) производное витамина; г) находится в активном центре фермента;
д) участвует в превращении субстрата в продукт.
74.Кофермент пиридоксальфосфат участвует в реакциях: в) трансаминирования; д) декарбоксилирования.
75.Фермент ЛДГ:
а) холофермент; г) относится к классу оксидоредуктаз;
д) обладает абсолютной субстратной специфичностью. 76. Фермент, катализирующий реакцию на рис. 2.15: HX-O-CO-R. Н-С-ОН R.-COOH
I ‘I 1
HC-O-CO-R- ЗН,0 НС-ОН R.-COOH I I ‘
Н2С—О—СО—R3 Н2С-ОН R3-COOH Рис. 2.15.
б) относится к классу гидролаз; д) обладает групповой субстратной специфичностью
77. События, которые происходят в процессе ферментативного катализа Е S —> ES —>
ES* ->Е Р:
а) установление индуцированного соответствия между субстратом и активным центром фермента; в) изменение конформации фермента;
г) образование фермент-субстратного комплекса; д) дестабилизация связей в молекуле субстрата.
78.При образовании фермент-субстратного комплекса: а) изменяется конформация субстрата;
б) образуются нековалентные связи между субстратом и ферментом; в) изменяется пространственное расположение функциональных групп, участвующих в катализе; д) усиливается комплементарность между ферментом и субстратом.
79.При изменении pH среды в молекуле фермента происходит:
а) изменение степени ионизации групп фермента; б) изменение конформации молекулы фермента; г) изменение активности фермента; д) изменение межрадикальных взаимодействий.
80. В состав активного центра дегидрогеназ могут входить коферменты:
в) NAD ;
д) FAD.
81.Фермент, катализирующий реакцию на рис. 2.16:малат-оксалоацетат б) относится к классу оксидоредуктаз; г) холофермент;
д) обладает абсолютной субстратной специфичностью.
82.Фермент, катализирующий реакцию на рис. 2.17: гистидин гистидаза а) относится к классу лиаз; г) холофермент;
д) обладает абсолютной субстратной специфичностью.
83. Активность ферментов в присутствии ингибиторов снижается вслед¬ствие:
а) взаимодействия ингибитора с функциональными группами ами-нокислот активного центра; б) взаимодействия ингибитора с функциональными группами ами-нокислот вне активного центра;
в) уменьшения количества фермент-субстратных комплексов; г) нарушения нативной конформации фермента;
84.Ацетилсалициловую кислоту используют в качестве лекарственного препарата, так как она:
а) ингибитор ЦОГ; б) вызывает ацетилирование ОН-группы серина ЦОГ;
д) необратимый ингибитор.
85.Лекарственные вещества как ингибиторы ферментов являются:
а) обратимыми ингибиторами; б) необратимыми ингибиторами; г) конкурентными ингибиторами;
д) неконкурентными ингибиторами.
86.Ингибиторы АХЭ, используемые для лечения миастений: а) структурные аналоги ацетилхолина; б) конкурентные ингибиторы; г) обратимые ингибиторы;
87.Конкурентные ингибиторы ферментов изменяют:
б) Кт реакции; д) активность фермента.
88.Сульфаниламидные препараты: б) антиметаболиты; в) структурные аналоги ПАБК;
д) снижают количество фолиевой кислоты в бактериях.
89.Лекарственный препарат апротинин:
а) по химической структуре является пептидом; б) используется для лечения острых панкреатитов; г) структурный аналог субстрата трипсина;
90.Ингибиторы фосфодиэстеразы применяются в качестве лекарствен¬ных средств: а) при лечении астмы;
г) как кардиотонические средства для терапии при острой сердеч¬ной недостаточности;
91.Активность ферментов в клетке регулируется с участием следующих механизмов:
а) аллостерической регуляции; б) частичного протеолиза;
в) фосфорилирования/дефосфорилирования; д) белок-белкового взаимодействия.
92.Ферменты с аллостерической регуляцией, как правило: б) олигомерные белки;
г) имеют активные и аллостерические центры, расположенные в разных протомерах;
93.Регуляция ферментов с помощью частичного протеолиза включает:
а) изменение первичной структуры фермента; б) изменение вторичной и третичной структуры фермента; в) необратимую активацию; д) формирование активного центра.
94.Регуляция активности ферментов с помощью белок-белковых взаимо¬действий сопровождается:
б) присоединением или отщеплением регуляторных белковых субъ-единиц; в) присоединением или отщеплением белков-регуляторов; г) изменением конформации фермента;
95.Аллостерические ферменты:
а) катализируют скорость-лимитирующие реакции; б) расположены в начале метаболического пути; г) катализируют необратимые реакции;
д) катализируют реакции в месте разветвления метаболического пути.
96.Изменение активности ферментов по механизму фосфорилирования/ дефосфорилирования обеспечивают следующие ферменты:
б) фосфопротеинфосфатаза; г) протеинкиназа;
97.Активация ферментов в клетке путем фосфорилирования:
а) зависит от концентрации ряда гормонов в крови; б) происходит с участием АТФ; г) происходит вслед за активацией протеинкиназ;
98. Активация ферментов в клетке путем фосфорилирования:
а) ответ клетки на изменение концентрации ряда гормонов в крови; в) происходит с участием АТФ; д) происходит после присоединения цАМФ к протеинкиназе А.
99. Регулировать активность ферментов можно: а) с помощью аллостерического лиганда; б) путем фосфорилирования/дефосфорилирования;
в) специфическим гидролизом пептидных связей; г) с помощью ингибиторов;
100.Фермент протеинкиназа А: а) олигомерный белок; в) активируется цАМФ;
д) подвергается активации по механизму белок-белковых взаимо-действий.
101.Фермент протеинкиназа А:
а) активируется цАМФ; б) изменяет конформацию при действии на клетку кофеина и тео- филлина;
в) может уменьшить активность при участии фосфодиэстеразы; д) активная форма — каталитическая субъединица С.
102. Фермент КК:
б) олигомерный белок; в) используется для диагностики инфаркта миокарда
103. Фермент аспарагиназа:
а) уменьшает концентрацию аспарагина в крови; г) уменьшает синтез белков в лейкозных клетках; 104. Фермент ЛДГ:
а) олигомерный белок; б) используется для диагностики инфаркта миокарда;
г) в разных тканях находится в форме изоферментов; д) относится к классу оксидоредуктаз.
105. Использование ферментов в медицине возможно: а) в качестве лекарственных препаратов;