а) аминокислота с гидрофильным радикалом; б) имеет гуанидиновую группу; в) аминокислота с катионным радикалом;
д) может образовывать водородные связи. 26. Пептидные связи в белке:
а) образуются между а-амино- и а-карбоксильными группами соседних аминокислот; в) не разрушаются при высокой температуре; г) определяются биуретовой реакцией; д) быстро разрушаются протеазами.
27. Первичная структура белка:
а) порядок чередования аминокислот; б) синтезируется на рибосоме; в) определяет конформацию;
г) в условиях клетки разрушается только с помощью протеолитиче¬ских ферментов; 28. Вторичная структура белка:
а) один из уровней конформации; б) включает а-спираль;
в) включает p-структуры;
г) формируется за счет слабых взаимодействий функциональных групп пептидного остова; д) специфичность определяется первичной структурой.
29. Между радикалами аминокислот могут возникать связи: а) ионные; б) водородные;
г) дисульфидные; д) гидрофобные;
30.Третичная структура глобулярных белков: а) определяется первичной структурой; б) один из уровней конформации; д) может взаимодействовать с лигандом.
31.Межрадикальные взаимодействия участвуют в формировании струк¬туры белка: в) третичной; г) четвертичной;
д) супервторичной;
32.Конформационная лабильность белка:
а) способность к изменению пространственных структур; б) зависит от количества связей, образующихся при формировании конформации;
в) определяет чувствительность конформации белка к изменениям среды; д) участвует в регуляции белковых функций.
33.К слабым связям, участвующим в формировании конформации белка, относят: б) гидрофобные; в) ионные; д) водородные.
34.Конформация белков включает структуры:
б) вторичную; в) третичную г) четвертичную;
35. Гидрофобные радикалы аминокислот в глобулярных белках находятся преимущественно:
а) на поверхности интегральных мембранных белков; б) во внутреннем ядре цитозольных белков;
в) в местах контакта одних полипептидных цепей с другими; д) в активном центре белков.
36.Роль радикалов аминокислот в формировании конформации и функ¬ции белка: б) участвуют в формировании третичной структуры; в) поверхностные радикалы определяют растворимость белка; г) формируют активный центр;
37.Активный центр белка:
б) первичная структура белка определяет его строение; в) избирательно взаимодействует с лигандом; г) находится в углублении белковой молекулы; д) его структура определяет функцию белка.
38. Активный центр белка:
а) обычно находится в углублении белковой молекулы; в) сформирован радикалами аминокислот, сближенными на уровне третичной структуры; г) имеет неровный рельеф;
39.На функцию белка влияет: а) конформация белка; б) состав окружающей среды;
в) наличие в растворе похожих по структуре лигандов этого белка; г) первичная структура белка; д) химическая модификация функциональных групп белка.
40.Комплементарность белка и лиганда — это:
а) пространственное соответствие взаимодействующих молекул; в) химическое соответствие взаимодействующих молекул;
г) возможность образования химических связей между белком и лигандом;
41.Комплементарность белка к специфическому лиганду: а) закодирована в первичной структуре белка; б) зависит от конформации белка;
в) определяет специфичность взаимодействия с лигандом; д) зависит от состава и свойств окружающей среды.
42.Гексокиназа:
а) имеет доменное строение; в) активный центр располагается в расщелине между доменами;
г) обладает конформационной лабильностью;
43.Конкурентный ингибитор: б) нарушает функцию белка; в) структурный аналог лиганда;
г) может использоваться как лекарство;
44.Ацетилхолин:
а) нейромедиатор; б) взаимодействует с холинорецепторами;
г) взаимодействует с рецептором комплементарно; 45. Дитилин:
б) агонист Н-холинорецепторов; в) ингибирует проведение сигнала через Н-холинергические си¬напсы;
г) структурный аналог ацетилхолина; 46. Миоглобин:
а) сложный белок; г) гемопротеин;
д) взаимодействует с 02 с высоким сродством. 47. Активный центр миоглобина:
а) лежит в углублении между двумя а-спиралями; б) имеет простетическую группу; г) содержит гем;
48. Гистидин Fg Hb:
а) находится в активном центре белка; б) окружен гидрофобными радикалами; г) ковалентно присоединяет Fe гема; 49. Гистидин Е7 НЬ:
а) находится в активном центре белка; в) участвует в связывании 02;
д) создает оптимальные условия для связывания лиганда. 50. Активный центр НЬ:
а) образован преимущественно гидрофобными радикалами амино¬кислот; в) содержит два функционально важных остатка Гис; 51. Атропин и дитилин:
а) лиганды холинорецепторов; в) структурные аналоги ацетилхолина; г) лекарственные препараты;
52.Денатурация белков характеризуется: б) изменением конформации; в) разрушением водородных связей; д) нарушением функций
53.Денатурированные белки одного типа имеют: а) одинаковую первичную структуру; б) различную конформацию;
54.При денатурации белков разрываются связи: б) водородные; в) ионные; г) гидрофобные;
1.Лей. г) аминокислота с гидрофобным радикалом
2.Сер. в) аминокислота, содержащая ОН группу;
3.Глу. ) аминокислота с анионным радикалом
56.
1.Apr. г) аминокислота с катионным радикалом
2.Про. а) аминокислота
3.Тре. д) гидроксиаминокислота
57.
1.Apr. в) гуанидиновую группу
2.Гис. б) имидозольное кольцо;
3.Сер. г) гидроксильную группу;
1.Глу. в) карбоксильную
2.Лиз. д) амино-
3.Асн. а) амидную;
59.
1.Про-Лей—Тре. б) пептид с N-концевой иминокислотой;
2.Мет—Ала—Про. г) пептид, плохо растворимый в воде;
3.Асн-Глу—Гис а) пептид, хорошо растворимый в воде;
1.Мет—Сер-Глн. д) пептид с N-концевой серосодержащей аминокислотой
2.Тре—Apr—Гис г)пептид с суммарным положительным зарядом;
3.Три-Иле—Про. б)пептид, плохо растворимый в воде;
61.
Лей, Три. б) гидрофобную; Глн, Сер. в) водородную; Гис, Асп. а) ионную; 62.
1.Асн, Глн. б) гидрофобную
2.Мет, Про. в) водородную
3.Лиз, Асп. а) ионную
63.
1.Первичная структура. б) определяет конформацию белка
2.Вторичная структура. в) пространственная укладка пептидного остова
3.Третичная структура. д) образована межрадикальными взаимодействиями
Связи:
1.Водородные. в) атомами пептидного остова
2.Гидрофобные. д) радикалами Мет и Три
3.Дисульфидные. б) остатками цистеина
65.
1.Стабилизирована водородными связями между атомами пептид¬ного остова. б) вторичная
2.Формируется за счет взаимодействия радикалов аминокислот. в) третичная
3.Образуется при синтезе белка на рибосоме. а) первичная
66.
1.Третичная структура. в) структура, образованная межрадикальными взаимодейст¬виями
2.Конформация. д) пространственная структура белка
3.Активный центр. г) участок белка, комплементарный лиганду
67.
1.Ацетилхолин. в) лиганд М- и Н-холинорецепторов
2.Атропин. а) конкурентный ингибитор функций М-холинорецепторов
3.Дитилин. г) агонист Н-холинорецепторов
68.
1.Простой белок. в) только белковую часть
2.Сложный белок. б) небелковую часть
3.Доменный белок. г) несколько участков цепи, свернутых как отдельные белки
69.Миоглобин:
1.Вторичная структура. г) имеет 8 а-спиралей
2.Третичная структура. б) глобула с гидрофобным ядром
3.Активный центр. в) включает гем
70.Лиганды НЬ:
1- 02; д) присоединяется в активном центре НЬ
2.Н ; в) образуется при диссоциации угольной кислоты
3.2,3-БФГ. г) аллостерический лиганд
71.Лиганды НЬ:
1.СО. г) конкурентный ингибитор НЬ
2.02. в) лиганд, определяющий функцию НЬ
3.2,3-БФГ. а) синтезируется в эритроцитах
72.Гемопротеины:
1.Миоглобин. а) мономер
2.НЬА. д) основной белок эритроцитов
3.НЬ S. в) мутантная форма НЬ;
1.Формирование вторичной структуры ДНК происходит за счет: а) водородных связей;
2.В формировании третичной структуры ДНК принимают участие: б) гистоны;
3.Гистоны — белки с высоким содержанием:
б) Лиз, Apr;
4.Гистоны входят в состав: б) нуклеосом;
5.Нуклеосомы участвуют в: б) компактизации ДНК;
6.Минорные основания:
г) препятствуют спирализации определенных участков РНК; 7. Денатурация ДНК сопровождается:
г) разрывом водородных связей между цепями ДНК; 8. ДНК-лигаза:
в) «сшивает» фрагменты Оказаки;
9.К накоплению повреждений в ДНК приводит снижение скорости: б) репарации;
10.В процессе репарации:
г) устраняются повреждения в ДНК; 11. Транскрипция:
д) протекает при участии ТАТА-фактора. 12. Промотор:
в) место присоединения РНК-полимеразы; 13. Пре-мРНК:
а) представляет собой полный транскрипт гена; 14. Генетический код:
в) способ записи первичной структуры белков в нуклеотидной последовательности ДНК или РНК; 15. На каждой стации элонгации происходит:
а) удлинение растущей пептидной цепи на одну аминокислоту; 16. Антикодон:
в) триплет нуклеотидов тРНК, комплементарный кодону мРНК;
17.После включения в A-центр рибосомы кодона UAG наступает стадия: в) терминация;
18.Тетрациклинсодержащие препараты:
д) прекращают синтез белков в клетках патогенной микрофлоры. 19. Энхансер — это:
а) участок ДНК, который может связываться с регуляторным бел¬ком и стимулировать транскрипцию; 20. Молекулы ДНК: