Материал: РЕШЕННОЕ ЦТ по Биохимии

Внимание! Если размещение файла нарушает Ваши авторские права, то обязательно сообщите нам

д)

происходитслеприсоединения

цАМФкпротеинкиназеА.

 

Регулироватьактивностьферментовможно:

 

 

а)

спомощьюаллостерическоголиганда;

 

 

б)

путемфосфорилирования/дефосфорилирования;

 

 

в)

специфическимгидролизомпептидныхсвязей;

 

 

г)

спомощьюингибиторов;

 

 

д)

спомощьютоксинов.

 

 

 

Ферментпро

теинкиназаА:

 

 

а)

олигомерныйбелок;

 

 

 

 

б)

мономерныйбелок;

 

 

 

 

в)

активируетсяцАМФ;

 

 

 

 

г)

холофермент;

 

 

 

 

д)

подвергаетсяактивациипомеханизмубелок

-белковыхвзаимодействий.

ФерментпротеинкиназаА:

 

 

 

 

а)

активируетсяцАМФ;

 

 

 

 

б)

изменяетконформациюпридействиинаклет

кукофеинатео

- филлина;

в)

можетуменьшитьактивностьприучастиифосфодиэстеразы;

 

г)

активнаяформа

 

— олигомерныйбелок

R2C2;

 

д)

активнаяформа

 

— каталитическаясубъединицаС.

 

ФерментКК:

 

 

 

 

 

а)

мономерныйбелок;

 

 

 

 

б)

олигомерныйбелок;

 

 

 

 

в)

используетсядля

 

иагностикиинфарктамиокарда;

 

г)

используетсядлядиагностикигепатита;

 

 

д)

относитсякклассулиаз.

 

 

 

 

Ферментаспарагиназа:

 

 

 

 

а)

уменьшаетконцентрациюаспарагинавкрови;

 

 

б)

увеличиваетконцентрациюаспарагинавкрови;

 

 

в)

уменьшаетсинтб злквовсехклетк

ахорганизма;

 

г)

уменьшаетсинтб злковлейкозныхклетках;

 

 

д)

уменьшаетконцентрациюаспарагиновкислотывкровий.

 

 

ФерментЛДГ:

 

 

 

 

 

а)

олигомерныйбелок;

 

 

 

 

б)

используетсядлядиагностикиинфарктамиокарда;

 

 

в)

используетсядлядиагностикигепатита;

 

 

г)

вразн ыхтканаходитсяях вформеизоферментов;

 

д)

относитсякклассуоксидоредуктаз.

 

 

Использованиеферментовмедициневозможно:

 

 

а)

вкачествелекарственныхпрепаратов;

 

 

б)

длядиагностикизаболеваний;

 

 

в)

длякоррекциизаболеваний,связаннарушениямиыхфункц

 

ионированияферментов;

г)

дляулучшенияпроведнениярвногоимпульса;

 

 

д)

вкачествеаналитическреактивов. х

 

 

Введениеаспарагиназывкровьбольныхлейкоизменяетом:

 

 

а)

концентрациюаспарагинавкрови;

 

 

б)

синтбезлковлейкозныхклетках;

 

 

в)

синтбезлков

вовсехклеткахорганизма;

 

 

г)

синтезаспарагинавлейкозныхклетках;

 

 

д)

концентрациюаспартатавкрови.

 

 

Использованиепротеолитическихферментовмедициневозможно:

 

 

а)

влечениизлокачественныхзаболеваний;

 

 

б)

ваппаратах«искусственнаяпочка»длразруше

ниямочевины;

 

в)

дляочисткиран;

 

 

 

 

г)

длярассасываниярубцов;

 

 

 

д)

вкачествезаместительнойрапрнарушениипищеварения.

 

Определениеактивностиферментвкровииспользуетсядля:

 

 

а)

диагностикинаследственныхэнзимопатий;

 

 

б)

постановкидиагнозазабол

еваний;

 

 

в)

контроляэффективностилечениярядаз болеваний;

 

 

г)

диагностикивоспалительныхзаболеванийоргановдыхания;

 

д)

диагностикивоспалительныхзаболеванийпечени.

 

 

Дляэнзимодиагностинфарктамиокардакииспользуютферменты:

а)

сукцинатдегидрогеназу;

 

б)

ЛДГ;

 

 

 

в)

гиалуронидазу:

 

 

г)

К.К;

 

 

 

д)

аминотрансферазы.

 

Принципыэнзимодиагоснованыостикина:

 

а)

выходеферментвкровприьповреждетканей; ии

 

б)

органоспецифичности;

 

в)

высокойстабильностиферментов;

 

г)

преобладанииопределенныхизоферментовразных

тканях;

д)

низкойактивностиилиполномотсутствактивностифермевнтовормекрови.

Наследственыеэнзимопатиисвязанытакимиизменениямипервичнойструктуферментовы,при

которыхможетпроизойти:

 

 

а)

нарушениесродстваактивногоцентрасубстрату;

 

б)

увеличенактивностиефермента;

 

в)

изменениеконцентрацииметаболитовклетке;

 

г)

увеличенколичестваферментавклетке;

 

д)

уменьшениеактивностифермента.

 

Нуклеалекарствазы используютсявмедицинедля:

 

а)

инактивацииДНК

-содержащихвирусов;

 

б)

гибелибактерий;

 

 

в)

лечениявирусныхконъюнктивитов;

 

г)

лечениявирусныхгепатитов;

 

д)

заместительнойраприипанкреатитах.

 

Установитесоответствиемеждупунктами,обозначеннымицифройбуквой

113.

 

 

 

 

Видыспецифичности:

 

 

Абсолютнаясубстратнаяспецифично

сть.

б)

взаимодействуеттолькооднимсубстратом;

 

Относительнаясубстратнаяспецифичность.

 

г)

можетвзаимодействоватьгрупподобныхсубстратов;

 

Каталитичспецифичностьская.

 

 

а)

катализируетпревращениесубстратаподномуизп тейпревращения;

114.

 

 

 

 

Кофермент:

 

 

 

Пиридоксальфосфат;б)

аминотрансфераза;

Кофермент A (HSKoA);

а) ацилтрансфераза;

NAD. г)

 

дегидрогеназа;

 

115.

 

 

 

 

Кофермент:

 

 

 

ТДФ.в)

 

декарбокетокислотсилаза;

 

FAD. г)

 

дегидрогеназа;

 

Пиридоксальфосфат.б)

декарбоксамилазанокислот;

116.

 

 

 

 

Кофермент:

 

 

 

NAD.В)никотинамид

 

 

FAD. Д)В 2.

 

 

 

Кофермент A (HSKoA). а)пантотеноваякислота;

 

117.

 

 

 

 

Кофермент:

 

 

 

Пиридоксальфосфат.Б)аминотрансфераза

 

ТДФ.в)

 

декарбокетокислотсилаза;

 

Биотин.д)

 

карбоксилаза.

 

118.

 

 

 

 

Активнаягруппа:

 

 

 

рис. 2.г18;)

биотин;

 

 

рис. 2.19;в)

PP

 

 

рис. 2.20. ,) B2

119.

Классфермента: Оксидоредуктазы.Б)дегидрогеназы Лигазы.Д)карбоксилазы

Трансферазы.А)киназы

 

 

 

 

120.

 

 

 

 

 

 

Формулаактивностифермента:

 

 

 

 

1мкмольпревращенногосубстрата/1мин. )

 

единицаактивности

(ME);

1мольпревращенногосубстрата/1.

а)

катал;

 

 

Количестпревращенногосубстрата(мкмоль) /вре[

м( яин)хколичествобелка(мг)]в.)

 

 

удельнаяактивность;

123.

 

 

 

 

 

 

Лекарственноевещество:

 

 

 

 

Неостигминаметилсульфат(прозерин*).

 

 

 

 

г)

структурныйаналогацетилхолина;

 

 

 

Теофиллин.

 

 

 

 

 

б)

ингибиторфосфодиэс

теразы;

 

 

 

Адетилсалкислотациловая.

 

 

 

 

д)

необратимыйингибитор.

 

 

 

 

124.

 

 

 

 

 

 

Механизмингибирования:

 

 

 

 

Конкуреинтныйгибитор.а)

структурныйаналогсубстрата;

 

 

Неконкурентныйингибитор.д)

взаимодействуетферментомместе,отличномактивногоцентра.

 

Специфический необратимыйингибитор. )

взаимодействуетОН

-группамиСерактивногоцентра;

125.

 

 

 

 

 

 

Лекарственноевещество:

 

 

 

 

Сульфаниламидныепрепараты.в)инфекционные(микробные);

 

 

 

Аллопуринол.Б)подагра

 

 

 

 

Апротинин.г)панкреатит

 

 

 

 

126.

 

 

 

 

 

 

Лекарственноевещество:

 

 

 

 

Апротинин.г)стру

ктурныйаналогприроднгибитораоготрипсина;

 

 

Сульфаниламидныепрепара.б)структурныйаналогПАБК;

 

 

 

Ацетилсалкислотациловая. )механизмдействияязсацетилированиемОН

 

-группысеринаактивного

центрафермента;

 

 

 

 

 

127.

 

 

 

 

 

 

Метаболитклетки:

 

 

 

 

 

Субстрат.г)

претерпеваетструктурныеизменениявходекатализа;

 

 

Продукт.в)

высвобождаетсяизактивногоцентра;

 

 

 

Аллостеричесэффе.ка)торий

присоединяетсякаллостерическомуцентру;

 

 

128.

 

 

 

 

 

 

Регуляцияактивностиферментовпомеханизму:

 

 

 

Аллостерегуляцияическая.

 

 

 

 

а)

взаимодействуюткаталитирчегуляторныйскийцентры,локализовразнпротомерахы ;

 

 

Фосфорилирование/дефосфорилирование;

 

 

 

г)

вызванаактивациейпротеинкиназпротеинфосфатаз;

 

 

 

Белок-белковыевзаимодействия.

 

 

 

 

д)

сопровождаетсядиссоциассоциациейлибелк

овыхкомплексов.

129.

 

 

 

 

 

 

Фермент:

 

 

 

 

 

КК.д)сердца

 

 

 

 

 

Амилаза.В)поджелудочнойжелезы

 

 

 

 

Кислаяфосфатаза.Б)предстательнойжелезы

 

 

 

 

130.

 

 

 

 

 

 

Фермент:

 

 

 

 

 

Гиалуронидаза. )

рассасываниярубцов;

 

 

 

Нуклеаза.в)

лечениявирусныхконъюнктивитов;

 

 

 

Стрептокиназа.г)

предотвращениятромбо

образования;

 

 

131.

 

 

 

 

 

 

Фермент:

 

 

 

 

 

Протеин.б)катинализируетзафосфорилированиебелков;

 

 

 

Фосфопротеинфосфатаза.в)катализируетдефосфорилированиебелков;

 

 

 

Аденилатциклаза.

 

 

 

 

г)

активирумембранетсяпослеприсоединениягормонакрецептору;

 

 

132.

 

 

 

 

 

 

Фермент:

 

 

 

 

 

Липаза.в)

 

трацилглицерола;

 

 

 

Уреаза.б) мочевины; Глюкозооксидаза.г) глюкозы;

133.

Веществакрови:

Холестерол.в) холестеролоксидаза; Глюкоза.д) глюкооксидаза. Мочевина. ) уреаза;

1. Цистеин:

в) содержит тиольную группу; 2. Тирозин:

б) имеет гидроксильную группу; 3. Метионин:

д) имеет в радикале атом серы.

4.Пептид, содержащий только аминокислоты с гидрофобным радикалом: б) ИлеПроТри;

5.Пептид, содержащий на С-конце гидроксиаминокислоту:

д) ГлнМетСер

6.Пептид, содержащий с N-конца серосодержащую аминокислоту: г) Цис-Иле-Про;

7.Пептид, имеющий суммарный отрицательный заряд при pH 7:

г) ЦисГлу Иле; 8. Пептид «ТреЛизГлнЦис»:

б) содержит три аминокислоты с гидрофильным незаряженным радикалом; 9. Первичная структура белка:

в) последовательность аминокислот в белке;

10.Первичная структура белка образуется за счет связей: г) пептидных;

11.Между а-амино- и а-карбоксильными группами аминокислот воз¬никают связи: д) пептидные

12.В образовании вторичной структуры белка участвуют связи:

а) водородные;

13.Наиболее редко в формировании третичной структуры белков уча¬ствуют связи: в) дисульфидные;

14.Водородные связи могут образовываться между радикалами амино¬кислот:

в) Тре, Глн;

15.Ионные связи образуются между радикалами аминокислот: г) Гис, Асп;

16.Гидрофобные взаимодействия могут возникать между радикалами аминокислот: а) Лей, Про;

17.Дисульфидные связи могут образовываться между радикалами ами¬нокислот: б) Цис, Цис;

18.Конформация белка это:

г) пространственная структура белка; 19. Сложный белок:

в) имеет в составе небелковую часть; 20. Простетической группой белка называют:

д) небелковую часть, прочно связанную с активным центром белка. 21. Доменные белки это белки:

г) имеющие в полипептидной цепи области, похожие на отдельные глобулярные белки; 22. Атропин:

д) конкурентный ингибитор М-холинорецепторов. 23. Ацетилхолин и атропин:

г) лиганды М-холинорецепторов; 24. Гем:

а) состоит из 4 пиррольных колец; 25. Аргинин: