Материал: РЕШЕННОЕ ЦТ по Биохимии

Г. Необратимого ингибирования с помощью с пецифических ингибиторов Д. Белок-белкового взаимодействия

64.Ферменты с аллостерической регуляцией, как правило:

А. Являются мономерными белками Б. Являются олигомерными белками В. Ингибируются необратимо

Г. Имеют активные и аллостерические центр ы, расположенные в разных протомерах Д. Взаимодействуют с лигандом – эффектором в активном центре

65.Регуляция ферментов с помощью частичного протеолиза включает:

А. Изменение первичной структуры фермента Б. Изменение вторичной и третичной структ уры фермента В. Необратимую активацию

Г. Необратимое ингибирование Д. Формирование активного центра

66.Регуляция активности ферментов с помощью белок-белковых взаимодействий сопровождается:

А. Необратимым ингибированием Б. Присоединением или отщеплением регулят орных белковых субъединиц

В. Присоединением или отщеплением белковрегуляторов Г. Изменением конформации фермента

Д. Дефосфорилированием фермента

67.Аллостерические ферменты:

А. Катализируют скорость лимитирующие реа кции Б. Расположены вначале метаболического пу ти

В. Редко встречаются в клетке Г. Катализируют необратимые реакции

Д. Катализируют реакции в месте разветвле ния метаболического пути

68.Изменение активности ферментов по механизму фосфорилирования/ дефосфорилирование обеспечивают следующие ферменты:

А. Сукцинатдегидрогеназа Б. Фосфопротеинфосфатаза В. Глюкокиназа Г. Протенкиназа

Д. Аденилатциклаза

69.Активация ферментов в клетке путем фосфорилирования:

А. Зависит от концентрации ряда гормонов в крови Б. Происходит с участием АТФ

В. Сопровождается изменением аминокислот ного состава ферментов Г. Происходит вслед за активацией протеин киназ

Д. Является необратимым для клетки процес сом

70.Активация ферментов в клетке путем фосфорилирования:

А. Является ответом клетки на изменение ко нцентрации ряда гормонов в крови Б. Сопровождается диссоциацией субъедини ц фермента

В. Происходит с участием ATФ

Г. Необратимый процесс ковалентной модифи кации фермента Д. Происходит после присоединения цАМФ к п ротеинкиназе А

71.Фермент протеинкиназа А:

А. Олигомерный белок Б. Мономерный белок В. Активируется cAMP

Г. Является холоферментом Д. Подвергается активации по механизму бе

лок-белковых взаимодействий

72. Фермент протеинкиназа А: А. Активируется цАМФ

Б. Изменяет конформацию при действии на кл етку кофеина и теофиллина В. Может уменьшить активность при участии фосфодиэстеразы

Г. Активная форма – олигомерный белок R2C2

Д. Активная форма – каталитическая субъеди ница С

73.Фермент креатинкиназа: А. Мономерный белок Б. Олигомерный белок

В. Используется для диагностики инфаркта миокарда Г. Используется для диагностики гепатита

Д. Относится к классу лиаз

74. Фермент аспарагиназа:

А. Уменьшает концентрацию аспарагина в кр ови Б. Увеличивает концентрацию аспарагина в крови

В. Уменьшает синтез белков во всех клетках организма Г. Уменьшает синтез белков в лейкозных кле тках

Д. Уменьшает концентрацию аспарагиновой к ислоты в крови

75. Фермент лактатдегидрогеназа: А. Является олигомерным белком

Б. Используется для диагностики инфаркта миокарда В. Используется для диагностики гепатита

Г. В разных тканях находится в форме изофе рментов

Д. Относится к классу оксидоредуктаз

76.Использование ферментов в медицине возможно:

А. В качестве лекарственных препаратов Б. Для диагностики заболеваний

В. Для коррекции заболеваний, связанных с нарушениями функционирования ферментов Г. Для лечения миастений Д. В качестве аналитических реактивов

77.Введение аспарагиназы в кровь больных лейкозом изменяет:

А. Концентрацию аспарагина в крови Б. Синтез белков в лейкозных клетках

В. Синтез белков во всех клетках организма Г. Синтез аспарагина в лейкозных клетках Д. Концентрацию аспартата в крови

78.Использование протеолитических ферментов в медицине, возможно:

А. В лечении злокачественных заболеваний Б. В аппаратах «искусственная почка» для ра зрушения мочевины В. Для очистки ран

Г. Для рассасывания рубцов Д. В качестве заместительной терапии при н арушении пищеварения

79.Определение активности ферментов в крови используется для:

А. Диагностики наследственных энзимопати

й

Б. Постановки диагноза заболеваний В. Контроля эффективности лечения ряда за болеваний

Г. Диагностики воспалительных заболевани ях органов дыхания Д. Диагностики воспалительных заболевани й печени

80.Для энзимодиагностики инфаркта миокарда используют ферменты:

А. Сукцинатдегидрогеназа Б. Лактатдегидрогеназа В. Гиалуронидаза Г. Креатинкиназа

Д. Аминотрансферазы

81.Принципы энзимодиагностики основаны на:

А. Выходе ферментов в кровь при повреждени и тканей Б. Органоспецифичности

В. Высокой стабильности ферментов Г. Преобладании определенных изоферменто в в разных тканях

Д. Низкой активности или полном отсутстви и активности ферментов в норме в крови

82.Наследственые энзимопатии связаны с такими изменениями первичной структуры ферментов, при которых может произойти:

А. Нарушение сродства активного центра к с убстрату Б. Увеличение активности фермента

В. Изменение концентрации метаболитов в к летке Г. Увеличение количества фермента в клетк

е

Д. Уменьшение активности фермента

83.Нуклеазы как лекарства, используются в медицине для:

А. Инактивации ДНК-содержащих вирусов Б. Гибели бактерий В. Лечения вирусных конъюнктивитов

Г Лечения вирусных гепатитов Д. Заместительной терапии при панкреатита

х

84.Молекулы ДНК:

А. Построены из рибонуклеозидтрифосфатов Б. Состоят из 2 антипараллельных цепей В. Содержат одинаковое количество аденило вых и тимидиловых нуклеотидов

Г. Содержат равное число адениловых и гуан иловых нуклеотидов Д. Идентичны во всех хромосомах

85.В молекуле ДНК:

А. Количество нуклеотидов А и Т одинаково