Материал: РЕШЕННОЕ ЦТ по Биохимии

20. Миоглобин:

А. сложный белок Б. простой белок

В. олигомерный белок Г. гемопротеин

Д. взаимодействует с О2 с высоким сродство

м

21. Активный центр миоглобина:

А. Лежит в углублении между двумя α спирал ями Б. имеет простетическую группу

В. сформирован только гидрофобными радика лами Г. содержит гем

Д. железо находится в форма Fe3+

22. Гистидин F8 гемоглобина:

А. находится в активном центре белка Б. окружен гидрофобными радикалами В. участвует в связывании О2

Г. ковалентно присоединяет Fe гема

Д. необходим для лучшего растворения белк а в воде

23. Гистидин Е7 гемоглобина:

А. находится в активном центре белка Б. ковалентно связывает простетическую гр уппу Нb

В. участвует в связывании О2 Г. препятствует проникновению воды в акти вный центр

Д. создает оптимальные условия для связыв ания лиганда

24. Активный центр гемоглобина:

А. образован преимущественно гидрофобным и радикалами аминокислот Б. расположен между двумя α спиралями С и Д

В. содержит два функционально важных оста тка Гис.

Г. имеет очень высокое сродство к О2

Д. взаимодействует с 2,3 бисфосфоглицерато

м

25.Денатурация белков характеризуется: А разрушением пептидных связей Б. изменением конформации

В. разрушением водородных связей. Г. изменением первичной структуры Д. нарушением функций

26.Денатурированные белки одного типа имеют:

А.одинаковую первичную структуру Б. различную конформацию

В. одинаковое строение активного центра Г. разную растворимость в воде Д. различную функцию

27.При денатурации белков разрываются связи:

А. Пептидные Б. Водородные В. Ионные Г. Гидрофобные

Д. дисульфидные

28.Ферменты в отличие от небиологических катализаторов:

А. Очень чувствительны к небольшим измене ниям pH

Б. Не расходуются в процессе химической ре акции В. Как правило, не теряют каталитических с

войств при высоких температурах Г. Обладают способностью к регуляции

Д. Обладают высокой эффективностью действ ия

29.Ферменты, также как и небиологические катализаторы:

А. Ускоряют энергетически возможные реакц

ии

Б. Изменяют энергию химической системы

В. Не расходуются в процессе реакции Г. Не изменяют направление реакции Д. Обладают специфичностью действия

30.Ферменты в отличие от небиологических катализаторов:

А. Обладают высокой эффективностью действ ия Б. Действуют в клетке при мягких физиологи

ческих условиях В. Способны к регуляции

Г. В ходе реакции расходуются Д. Обладают высокой специфичностью

31.Активный центр фермента:

А. Формируется из радикалов аминокислот, с ближенных на уровне третичной структуры Б. Специфично связывает субстрат В. Образует ковалентные связи с молекулой субстрата

Г. Всегда содержит простетическую группу Д. Катализирует химическое превращение су бстрата

32. Активный центр фермента:

А. Непосредственно взаимодействует с субс тратом и участвует в катализе Б. Комплементарен субстрату

В. Всегда соединяется только с одним единс твенным субстратом Г. Составляет относительно небольшую част ь молекулы фермента

Д. Состоит только из полярных аминокислот

33. Ферменты, обладающие абсолютной субстратной специфичностью:

А. Катализируют один тип реакции с несколь кими сходными субстратами Б. Имеют конформацию активного центра, спо

собную к небольшим изменениям

В. Катализируют превращение только одного единственного субстрата Г. Связывают субстрат с активным центром к омплементарно

Д. Способны взаимодействовать со стереоиз омерами субстрата

34.Ферменты, обладающие групповой субстратной специфичностью:

А. Катализируют одни тип реакции с несколь кими сходными субстратами Б. Имеют «гибкую» конформацию активного це нтра

В. Ускоряют единственную реакцию Г. Связывают субстрат комплементарно

Д. Взаимодействуют только с определенным стереоизомером субстрата

35.Ферменты, катализирующие однотипные реакции с небольшим количеством структурно похожих субстратов:

А. Трипсин Б. Липаза В. Уреаза Г. Аргиназа

Д. Карбангидраза

36.Специфичность пути превращения:

А. Обусловлена комплементарностью субстр ата активному центру фермента Б. Обеспечивает превращение вещества в оп ределенном метаболическом пути

В. Предусматривает взаимодействие фермен та только с одним определенным субстратом Г. Зависит от конформации активного центр

а

Д. Предусматривает возможность превращен ия группы подобных субстратов

37.Ферменты, активный центр которых комплементарен только одному субстрату: А. Трипсин Б. Липаза

В. Уреаза Г. Аргиназа

Д. Химотрипсин

38. Сериновые протеазы:

А. Ускоряют гидролиз пептидных связей в бе лках Б. Вызывают денатурацию белков

В. Проявляют абсолютную специфичность к с убстрату Г. Представлены трипсином, химотрипсином, эластазой

Д. Проявляют групповую специфичность к су бстрату

39. Сериновые протеазы:

А. Имеют одинаковую первичную структуру Б. Имеют в активном центре триаду аминокис лот: Асп, Гис и Сер В. Взаимодействуют только с определенным субстратом

Г. Ускоряют гидролиз пептидных связей в са мых разных белках Д. Имеют похожую пространственную структу

ру и общий каталитический механизм

40. Для сериновых протеаз характерно:

А. Однотипное строение каталитического уч астка активного центра Б. Участие в протеолизе триады аминокисло т: Асп, Гис и Сер

В. Групповая специфичность к субстратам Г. Однотипное строение субстрат связывающ его участка активного центра Д. Разная первичная структура

41. Константа Михаэлиса (KM):

А. Параметр кинетики ферментативных реакц ий Б. Может иметь разное значение для изоферм

ентов