А. Проявляют свои эффекты через взаимодействие с рецепторами
197.При гипотиреозе наблюдается: Б. Снижение основного обмена
198.Депонирование энергетического материала после приема углеводной пищи стимулирует:
Г. Инсулин
199.Пoд влиянием инсулина в клетках-мишенях:
В. Ускоряется поступление аминокислот в ткани
200.Выберите один наиболее полный ответ. Инсулин стимулирует синтез: Г. Энергоносителей
201.Адреналин в отличие от глюкагона:
Г. Активирует гликогенфосфорилазу в мышцах
202.При голодании rлюкагон в жировой ткани активирует: А. Гормончувствительную триацилглицероллипазу
203.Адреналин в мышцах ингибирует:
Б. Гликогенсинтазу
204. Глюкаrон в жировой ткани:
Д. Стимулирует фосфорилирование гормончувствительной триацилглицероллипазы
205.Причина сахарного диабета I типа: А. Уменьшение количества β-клеток
206.У больного сахарным диабетом I типа без лечения отмечается: Д. Повышение уровня ацетоацетата в крови
207.В регуляции водно-солевого баланса участвуют:
Г. Альдостерон
208.Нарушение взаимодействия АДГ с клетками-мишенями приводит к меньшению реабсорбции:
Г. Реабсорбции воды
209.Ангиотензин II:
Б. Проявляет сосудосуживающее действие 210. Снижение реабсорбции воды - основное проявление: В. Несахарного диабета
211.При гиперальдостеронизме секреция: Д. АДГ возрастает
212.Причиной гиперкальциемии может быть: Д. Повышение секреции паратгормона
1.Пептидные связи в белке:
А. образуются между α-амино и α-карбоксилными группами соседних аминокислот В. не разрушаются при высокой температуре Г. определяются биуретовой реакцией Д. быстро разрушаются протеазами
2.Первичная структура белка:
А. порядок чередования аминокислот Б. синтезируется на рибосоме В. определяет конформацию
Г. в условиях клетки разрушается только с помощью протеолитических ферментов
3.Вторичная структура белка: А. один из уровней конформации Б. включает α спираль В. включает β структуры
Г. формируется за счет слабых взаимодействий функциональных групп пептидного остова Д. специфичность определяется первичной структурой
4. Между радикалами аминокислот могут возникать связи: А. ионные Б. водородные
Г. дисульфидные Д. гидрофобные
5.Третичная структура глобулярных белков: А. определяется первичной структурой Б. один из уровней конформации Д. может взаимодействовать с лигандом
6.Межрадикальные взаимодействия участвуют в формировании структуры белка: В. Третичной Г. Четвертичной
Д. Супервторичной
7.Конформационная лабильность белка:
А. способность к изменению пространственных структур Б. зависит от количества связей, образующихся при формировании конформации
В. определяет чувствительность конформации белка к изменениям среды Д. участвует в регуляции белковых функций
8.К слабым связям, участвующим в формировании конформации белка относят: Б. Гидрофобные В. Ионные Д. Водородные
9.Конформация белков включает структуры:
Б. вторичную В. третичную Г. четвертичную
10.Гидрофобные радикалы аминокислот в глобулярных белках находятся преимущественно:
А. на поверхности интегральных мембранных белков Б. во внутреннем ядре цитозольных белков
В. в местах контакта одних полипептидных цепей с другими Д. в активном центре белков
11.Роль радикалов аминокислот в формировании конформации и функции белка: Б. участвуют в формировании третичной структуры В. поверхностные радикалы определяют растворимость белка Г. формируют активный центр
12.Активный центр белка:
Б. первичная структура белка определяет его строение В. избирательно взаимодействует с лигандом Г. находится в углублении белковой молекулы Д. его структура определяет функцию белка 13. Активный центр белка:
А.обычно находится в углублении белковой молекулы В. сформирован радикалами аминокислот, сближенными на уровне третичной структуры Г. имеет неровный рельеф 14. На функцию белка влияет:
А. конформация белка Б. состав окружающей среды
В. наличие в растворе похожих по структуре лигандов этого белка Г. первичная структура белка Д. химическая модификация функциональных групп белка
15. Комплементарность белка и лиганда – это:
А. пространственное соответствие взаимодействующих молекул В. химическое соответствие взаимодействующих молекул
Г. возможность образования химических связей между белком и лигандом
16.Комплементарность белка к специфическому лиганду: А. закодирована в первичной структуре белка Б. зависит от конформации белка
В. определяет специфичность взаимодействия с лигандом Д. зависит от состава и свойств окружающей среды
17.Гексокиназа:
А. имеет доменное строение В. активный центр располагается в расщелине между доменами
Г. обладает конформационной лабильностью
18.Конкурентный ингибитор: Б. нарушает функцию белка В. структурный аналог лиганда
Г. может использоваться как лекарство
19.Ацетилхолин:
А. нейромедиатор Б. взаимодействует с холинорецепторами
Г. взаимодействует с рецептором комплементарно 20. Миоглобин:
А. сложный белок Г. гемопротеин
Д. взаимодействует с О2 с высоким сродством 21. Активный центр миоглобина:
А. Лежит в углублении между двумя α спиралями Б. имеет простетическую группу Г. содержит гем
22. Гистидин F8 гемоглобина:
А. находится в активном центре белка Б. окружен гидрофобными радикалами Г. ковалентно присоединяет Fe гема 23. Гистидин Е7 гемоглобина:
А. находится в активном центре белка В. участвует в связывании О2
Д. создает оптимальные условия для связывания лиганда 24. Активный центр гемоглобина:
А. образован преимущественно гидрофобными радикалами аминокислот В. содержит два функционально важных остатка Гис.
25. Денатурация белков характеризуется: Б. изменением конформации В. разрушением водородных связей.
Д. нарушением функций
26.Денатурированные белки одного типа имеют: А.одинаковую первичную структуру Б. различную конформацию
27.При денатурации белков разрываются связи: Б. Водородные В. Ионные Г. Гидрофобные
28.Ферменты в отличие от небиологических катализаторов: А. Очень чувствительны к небольшим изменениям pH
Г. Обладают способностью к регуляции Д. Обладают высокой эффективностью действия
29.Ферменты, также как и небиологические катализаторы: А. Ускоряют энергетически возможные реакции В. Не расходуются в процессе реакции Г. Не изменяют направление реакции
30.Ферменты в отличие от небиологических катализаторов: А. Обладают высокой эффективностью действия Б. Действуют в клетке при мягких физиологических условиях В. Способны к регуляции Д. Обладают высокой специфичностью
31.Активный центр фермента:
А. Формируется из радикалов аминокислот, сближенных на уровне третичной структуры Б. Специфично связывает субстрат Д. Катализирует химическое превращение субстрата 32. Активный центр фермента:
А. Непосредственно взаимодействует с субстратом и участвует в катализе Б. Комплементарен субстрату Г. Составляет относительно небольшую часть молекулы фермента
33. Ферменты, обладающие абсолютной субстратной специфичностью:
Б. Имеют конформацию активного центра, способную к небольшим изменениям В. Катализируют превращение только одного единственного субстрата Г. Связывают субстрат с активным центром комплементарно 34. Ферменты, обладающие групповой субстратной специфичностью:
А. Катализируют одни тип реакции с несколькими сходными субстратами Б. Имеют «гибкую» конформацию активного центра Г. Связывают субстрат комплементарно
35.Ферменты, катализирующие однотипные реакции с небольшим количеством структурно похожих субстратов:
А. Трипсин Б. Липаза
36.Специфичность пути превращения:
А. Обусловлена комплементарностью субстрата активному центру фермента Б. Обеспечивает превращение вещества в определенном метаболическом пути Г. Зависит от конформации активного центра
37.Ферменты, активный центр которых комплементарен только одному субстрату: В. Уреаза Г. Аргиназа
38. Сериновые протеазы:
А. Ускоряют гидролиз пептидных связей в белках
Г. Представлены трипсином, химотрипсином, эластазой Д. Проявляют групповую специфичность к субстрату 39. Сериновые протеазы:
Б. Имеют в активном центре триаду аминокислот: Асп, Гис и Сер Г. Ускоряют гидролиз пептидных связей в самых разных белках
Д. Имеют похожую пространственную структуру и общий каталитический механизм 40. Для сериновых протеаз характерно:
А. Однотипное строение каталитического участка активного центра Б. Участие в протеолизе триады аминокислот: Асп, Гис и Сер В. Групповая специфичность к субстратам
41. Константа Михаэлиса (KM):
А. Параметр кинетики ферментативных реакций Б. Может иметь разное значение для изоферментов
д) сродство фермента к субстрату прямо пропорционально Км 42. Холоферменты:
А. Это сложные ферменты Б. Содержат коферменты-производные витаминов
В. Обладают специфичностью, которая определяется белковой частью д) комплементарно связывают как субстрат, так и кофермент 43. Апофермент:
Б. Белковая часть холофермента Г. Имеет участок, комплементарный субстрату
Д. Образует комплекс с коферментом 44. Апофермент:
Г. Обладает низкой активностью, часто вообще неактивен Д. Белковая часть холофермента 45. Кофермент:
А. Небелковая часть молекулы холофермента В. Производное витамина Г. Находится в активном центре фермента
Д. Участвует в превращении субстрата в продукт 46. Кофермент пиридоксальфосфат участвует в реакциях: В. Трансаминирования Д. Декарбоксилирования
47.Фермент лактатдегидрогеназа: А. Является холоферментом
Г. Относится к классу оксидоредуктаз д) обладает абсолютной субстратной специфичностью.
48.Фермент, катализирующий реакцию: (гидролиз ТАГ) Б. Относится к классу гидролаз Д. Обладает групповой субстратной специфичностью
49.События, которые происходят в процессе ферментативного катализа: E S → ES →
ES* → E P
А. Установление индуцированного соответствия между субстратом и активным центром фермента.
В. Изменение конформации фермента.
Г. Образование фермент-субстратного комплекса. Д. Дестабилизация связей в молекуле субстрата
50. При образовании фермент-субстратного комплекса: