Материал: РЕШЕННОЕ ЦТ по Биохимии

Внимание! Если размещение файла нарушает Ваши авторские права, то обязательно сообщите нам

в) нарушает посттрансляционную модификацию ферментов свер-тывания крови; г) тормозит реакцию карбоксилирования глутамата; д) структурный аналог витамина К.

41.Тромбозы наблюдаются при: а) дефиците антитромбина III;

б) наследственном дефиците протеина S; г) недостаточности а2-макроглобулина; д) генетическом дефекте протеина С.

42.Белки плазмы крови синтезируются в: б) печени; в) почках;

г) эндокринных железах;

43.Белки плазмы крови:

а) образуют буферную систему крови; б) поддерживают осмотическое давление крови; г) определяют вязкость крови; д) выполняют защитную функцию.

44.Альбумин транспортирует: а) свободные жирные кислоты;

б) неконъюгированный билирубин; д) некоторые лекарства.

45.Альбумин:

а) содержится в крови в концентрации 40—50 г/л. в) синтезируется в печени; г) содержится в межклеточной жидкости;

д) в нейтральной среде является анионом. 46. Гипопротеинемия может наблюдаться при:

а) отсутствии незаменимых аминокислот в пище; в) альбуминурии; д) поражении клеток печеночной паренхимы.

47.Гипоальбуминемия наблюдается при: а) циррозе печени;

б) белковой недостаточности при обширных поражениях ЖКТ; в) продолжительном голодании; д) злокачественных новообразованиях.

48.Гиперпротеинемия наблюдается при:

а) диарее; б) повторяющейся рвоте;

в) инфекционных болезнях; 49. Белки плазмы крови:

а) служат резервом аминокислот; б) сохраняют уровень катионов в крови; в) поддерживают уровень pH;

г) электрофорезом делятся не менее чем на 5 фракций; 50. Белки плазмы крови:

а) определяют вязкость крови; б) транспортируют некоторые метаболиты;

в) компоненты противосвертывающей системы крови; г) в норме содержатся в концентрации 60—80 г/л;

51.

1.Витамин КН2 (дигидрохинон)- кофермент глутаматкарбоксилазы;

2.Варфарин.- Структурный аналог нафтохинона

3.Ацетилсалициловая кислота.- ингибитор агрегации тромбоцитов (ингибитор ЦОГ);

1.Тромбин.- превращает фибриноген в фибрин;

2.Тромбомодулин.- Белок-активатор фактора Па

3.Протеин С.- в составе мембранного комплекса гидролизует факторы Va и Villa

1.Фибриноген.- субстрат тромбина;

2.Фибрин.- Образует фибриновый сгусток;

3.Тромбин.- катализирует реакцию частичного протеолиза.

1.Плазминоген.- Субстрат ТАП

2.Плазмин.- гидролизует фибрин

3.Тканевый активатор плазминогена.- синтезируется в эндотелии сосудов;

1.Антитромбин III.- активируется гепарином;

2.Плазмин.- гидролизует фибрин;

3.Протеин Са.- Входит в состав мембранного комплекса;

1.Глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа.- восстанавливает NADP ;

2.Метгемоглобинредуктаза.- Восстанавливает ион железа в молекуле метгемоглобина

3.Глутатионредуктаза.- окисляет NADPH;

1.Метгемоглобинредуктаза.- восстанавливает Fe3 ;

2.Глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа.- Фермент пентозо-фосфатного пути превращения глюкозы

3.Глутатионпероксидаза.- окисляет глутатион.

4.

1.Серповидноклеточная анемия.- обусловлена заменой Глу на Вал в первичной структуре P-цепей НЬА;

2.Мегалобластная анемия.-наблюдается при гиповитаминозе фолиевой кислоты или вита¬мина В,2;

3.Наследственный сфероцитоз.- результат генетических дефектов белков цитоскелета эритро¬цитов

1.Фетальный гемоглобин (НвF):

Б. Имеет повышенное сродство к О2

2.Сродство Нв к кислороду увеличивается:

А.По мере присоединения молекул О2 к протомерам Нв

3.При дефиците тиаминпирофосфата:

Г. Возникает гипоэнергетическое состояние

4.Классическая форма фенилкетонурии отмечается у детей в результате мутации в гене фермента:

В. Фенилаланингидроксилазы

5.В гене, кодирующем строение трансферрина, произошла делеция со сдвигом рамки считывания. Мутантный белок:

Б. За местом мутации имел случайную последовательность аминокислот

6.Причиной различия в качественном составе белков, присутствующих в клетках почек и печени, является:

В. Экспрессия разного набора генов

7.α- Кетоглутаратдегидрогеназный комплекс:

Г. Ингибируется при высоком отношении NADH/NAD

8.Фруктозо-2,6-бисфосфат активирует фермент гликолиза: В. Фосфофруктокиназу

9.Метаболический путь Гликоген → Глюкозо-1-ф → Глюкозо –6-ф → Глюкоза активируется:

Д. При понижении концентрации глюкозы в крови

10.Глюкагон в отличие от инсулина:

Д. Активирует киназу фосфорилазы 11. Фруктозо-2,6-бисфосфат:

Д. Синтезируется в период пищеварения 12. При β окислении жирных кислот:

Д. Одна молекула ацетил-КоА отщепляется в каждом цикле β- окисления 13. Арахидоновая кислота:

А. Является предшественником тромбоксана А2 14. При мобилизация жира:

Г. Концентрация жирных кислот в крови выше нормы

15.При гиповитаминозе фолиевой кислоты не нарушается: В. Образование серина из глюкозы

16.В обмене одноуглеродных фрагментов (-СН2-), (-СН3), (=СН-) участвует: Г. Фолиевая кислота

17.Мочевина:

Д. Является формой выведения избыточного азота из организма

18.У детей раннего возраста белок термогенин, содержащийся в буром жире, выполняет функцию:

Б. Разобщения окисления и фосфорилирования

19.Пептид, на С-конце которого находится иминокислота:

Д. Иле Три Сер Про

20.Водородные связи образуются между радикалами аминокислот: В. Глу, Асп.

21.Выберите одно наиболее полное утверждение.

В формировании конформации белка принимают участие преимущественно связи: Г. Слабые

23.Самосборка протомеров в олигомерный белок происходит благодаря наличию Г. Комплементарности контактных поверхностей

24.Активный центр белка - это участок

А. Комплементарно взаимодействующий с лигандом 25. Простетическая группа это

Д. Небелковая часть, прочно связанная с активным центром белка

26.Миоглобин и гемоглобин Б. Гемопротеины

27.Что общего между нативной и денатурированной рибонуклеазой А. Первичная структура

28.Цистеин:

В. содержит тиольную группу. 30. Метионин Д. имеет в радикале атом серы

31.Пептид, содержащий с N конца серосодержащую аминокислоту: Г. Цис Иле Про

32.Пептид «Тре Лиз Глн Цис»:

Б. содержит три аминокислоты с гидрофильным незаряженным радикалом

33. Первичная структура белка:

В. последовательность аминокислот в белке

34.Первичная структура белка образуется за счет связей Г. Пептидных

35.Между α амино и α карбоксильными группами аминокислот возникают связи: Д. Пептидные

36.В образовании вторичной структуры белка участвуют связи:

А Водородные 37.Наиболее редко в формировании третичной структуры белков участвуют связи: В. дисульфидные

38.Ионные связи образуются между радикалами аминокислот: Г. Гис, Асп

39.Дисульфидные связи могут образовываться между радикалами аминокислот: Б. Цис, Цис

40.Конформация белка это:

Г. пространственная структура белка 41. Сложный белок:

В. имеет в составе небелковую часть 42. Доменные белки это белки:

Г. имеющие в полипептидной цепи области, похожие на отдельные глобулярные белки

43. Гем:

А. состоит из 4 пиррольных колец 44.Ферменты в отличие от небелковых катализаторов:

Д. Узнают свой субстрат при наличии множества других соединений 45. Ферменты, обладающие относительной субстратной специфичностью:

В. Катализируют один тип реакции с более чем одним структурно-подобным субстратом

46.Глюкокиназа в отличие от гексокиназы: Г. Имеет более высокое значение KM

47.Эта структура является компонентом кофермента 3 бензольных:

Б. FAD

48. Эта структура является компонентом кофермента: -СОNH2

В. NAD

49.Эта структура является компонентом кофермента: C=O А. Биотина

50.Эта структура является компонентом кофермента: H-C=O Г.Пиридоксальфосфата

51.При завершении ферментативного катализа:

Д. Продукты выходят из области активного центра 52. Киназы катализируют превращения:

Б. Перенос фосфатной группы от молекулы донора к акцептору 53. Протеинкиназы в отличие от протеинфосфатаз:

А. Катализируют реакцию: Белок – OH АТФ → Белок – OPO3H2 АДФ

54.Утверждение, правильно характеризующее удельную активность ферментов: Д. Количество единиц активности фермента в 1 мг белка

55.Протекание этой реакции (трансаминирование) нарушается при недостатке витамина: аланин аКГ=пир

В. B6

56. Протекание этой реакции (гистидин – CO2 гистамин (декарбоксилирование)) нарушается при недостатке витамина:

В. B6

57.Протекание этой реакции (пируват CO2 ATP H2O=Оксалоацетат ADP Pi) нарушается при недостатке витамина:

В. Биотин

58.К какому классу относится фермент, катализирующий реакцию превращения аминокислоты глутамата в γ- аминомасляную кислоту (тормозной медиатор ЦНС)?

СООН СООН l l

СН2 СН2 l l

СН2 СН2 l l

СНNH2 СН2NH2 l

СООН Г. Лиаза

59. К какому классу относится фермент, катализирующий реакцию превращения сукцината в фумарат?

СООН СООН l l

СН2 СН l l l

СН2 СН l l

СООН СООН А. Оксидоредуктаза

60. Конкурентные ингибиторы:

В. Взаимодействуют с активным центром фермента, образуя слабые связи 61. Необратимые ингибиторы:

Б. Образуют с ферментом ковалентные связи

62.Аспирин по механизму действия является: Б. Является необратимым ингибитором

63.Конкурентные ингибиторы ферментов изменяют: Б. Км реакции

64.Лекарственный препарат прозерин: Д. Является обратимым ингибитором

65.Сульфаниламидные препараты по структуре являются аналогами: Д. Парааминобензойной кислоты

66.Лекарства - ингибиторы ферментов:

В. Уменьшают активность фермента 67. Диизопропилфторфосфат:

Г. Специфический необратимый ингибитор сериновых ферментов

68.Трасилол: В. Пептид

69.Трасилол:

Г. Используется для лечения панкреатитов

70.По механизму частичного протеолиза активируется фермент: Б. Пепсин

71.Причиной активации фермента пепсина является: