А. Изменяется конформация субстрата Б. Образуются нековалентные связи между субстратом и ферментом
В. Изменяется пространственное расположение функциональные группы, участвующих в катализе Д. Усиливается комплементарность между ферментом и субстратом
51.При изменении pH среды в молекуле фермента происходит: А. Изменение степени ионизации групп фермента Б. Изменение конформации молекулы фермента Г. Изменение активности фермента Д. Изменение межрадикальных взаимодействий
52.В состав активного центра дегидрогеназ могут входить коферменты:
В. NAD Д. FAD
53.Фермент, катализирующий реакцию: (малат -2H à оксалоацетат) Б. Относится к классу оксидоредуктаз Г. Является холоферментом
д) обладает абсолютной субстратной специфичностью.
54.Фермент, катализирующий реакцию: (гистидин( уходит СО2) àгистамин) А. Относится к классу лиаз Г. Является холоферментом
Д. Обладает абсолютной субстратной специфичностью
55.Активность ферментов в присутствии ингибиторов снижается вследствие:
А. Взаимодействия ингибитора с функциональными группами аминокислот активного центра Б. Взаимодействия ингибитора с функциональными группами аминокислот вне активного центра
В. Уменьшения количества фермент-субстратных комплексов Г. Нарушения нативной конформации фермента
56.Аспирин используют в качестве лекарственного препарата, т.к. он: А. Является ингибитором фермента циклооксигеназа Б. Вызывает ацетилирование ОН-группы серина фермента циклооксигеназы Д. Является необратимым ингибитором
57.Лекарственные вещества, как ингибиторы ферментов, являются:
А. Обратимыми ингибиторами Б. Необратимыми ингибиторами Г. Конкурентными ингибиторами
Д. неконкурентными ингибиторами
58.Ингибиторы ацетилхолинэстеразы, используемые для лечения миастений, являются: А. Структурными аналогами ацетилхолина Б. Конкурентными ингибиторами Г. Обратимыми ингибиторами
59.Конкурентные ингибиторы ферментов изменяют:
Б. Км реакции Д. Активность фермента
60.Сульфаниламидные препараты: Б. Являются антиметаболитами
В. Являются структурными аналогами парааминобензойной кислоты Д. Снижают количество фолиевой кислоты в бактериях
61.Лекарственный препарат трасилол:
В. Может уменьшить активность при участии фосфодиэстеразы Д. Активная форма – каталитическая субъединица С 73.Фермент креатинкиназа:
Б. Олигомерный белок В. Используется для диагностики инфаркта миокарда
74. Фермент аспарагиназа:
А. Уменьшает концентрацию аспарагина в крови Г. Уменьшает синтез белков в лейкозных клетках
75.Фермент лактатдегидрогеназа: А. Является олигомерным белком
Г. В разных тканях находится в форме изоферментов
76.Использование ферментов в медицине возможно: А. В качестве лекарственных препаратов Б. Для диагностики заболеваний
В. Для коррекции заболеваний, связанных с нарушениями функционирования ферментов Д. В качестве аналитических реактивов
77.Введение аспарагиназы в кровь больных лейкозом изменяет:
А. Концентрацию аспарагина в крови Б. Синтез белков в лейкозных клетках
78.Использование протеолитических ферментов в медицине, возможно: В. Для очистки ран Д. В качестве заместительной терапии при нарушении пищеварения
79.Определение активности ферментов в крови используется для:
Б. Постановки диагноза заболеваний В. Контроля эффективности лечения ряда заболеваний
Д. Диагностики воспалительных заболеваний печени
80.Для энзимодиагностики инфаркта миокарда используют ферменты: Б. Лактатдегидрогеназа Г. Креатинкиназа Д. Аминотрансферазы
81.Принципы энзимодиагностики основаны на:
А. Выходе ферментов в кровь при повреждении тканей Б. Органоспецифичности
Г. Преобладании определенных изоферментов в разных тканях Д. Низкой активности или полном отсутствии активности ферментов в норме в крови
82.Наследственые энзимопатии связаны с такими изменениями первичной структуры ферментов, при которых может произойти:
А. Нарушение сродства активного центра к субстрату В. Изменение концентрации метаболитов в клетке Д. Уменьшение активности фермента
83.Нуклеазы как лекарства, используются в медицине для:
А. Инактивации ДНК-содержащих вирусов В. Лечения вирусных конъюнктивитов 84. Молекулы ДНК:
Б. Состоят из 2 антипараллельных цепей В. Содержат одинаковое количество адениловых и тимидиловых нуклеотидов 85.В молекуле ДНК:
А. Количество нуклеотидов А и Т одинаково Б. Количество нуклеотидов G и С одинаково
В. Одна полинуклеотидная цепь комплементарна другой
86.Методом молекулярной гибридизации можно установить: А. Различие ДНК, выделенных из организмов разных видов
Б. Идентичность ДНК, выделенных из разных органов одного организма В. Видовую специфичность молекул ДНК
87.Молекулы РНК:
А. Построены из рибонуклеозидмонофосфатов Б. Имеют одну полинуклеотидную цепь Г. Содержат спирализованные участки 88. Молекула мРНК:
В. Содержит равное количество уридиловых и адениловых нуклеотидов Г. На 5'-конце имеет «кэп» Д. Образует спирализованные участки
89.Разные виды РНК различаются: А. Первичной структурой Б. Молекулярной массой Д. Вторичной структурой
90. При репликации происходит:
А. Образование 3',5'-фосфодиэфирных связей между мономерами Б. Локальное расхождение цепей ДНК-матрицы В. Удвоение генома клетки.
90. Репликативная вилка:
А. Представляет собой локальное расхождение цепей ДНК-матрицы В. Образуется при участии белков репликативного комплекса Г. Необходима для одновременного синтеза двух новых цепей ДНК 91.Репарация:
А. Происходит в ядре Б. Обеспечивает стабильность генома
Г. Происходит при участии ферментов устраняющих поврежденные основания
92.Ферменты репарации удаляют из цепей ДНК: А. Дезаминированные нуклеотиды Б. Димеры тимина
93.РНК-полимераза:
А. Присоединяется к промотору Б. Раскручивает определенный участок ДНК
Д. Для синтеза РНК использует энергию нуклеозидтрифосфатов 94.Для генетического кода характерны:
А. Вырожденность Б. Универсальность В. Специфичность
Г. Однонаправленность 95.В процессе синтеза белка принимают участие: А. Рибосомы В. Аминоацил-тРНК Д. АТФ и ГТФ
96. В этапе инициации трансляции принимают участие: А. Субъединицы рибосом Б. Факторы инициации В. Мет-тРНКМет
97.В ходе посттрансляционной достройки полипептидные цепи могут: А. Образовывать олигомеры Б. Подвергаться частичному протеолизу В. Фосфорилироваться
Г. Присоединять простетические группы
98.Интерфероны:
А. Имеют белковую природу Б. Вырабатываются в ответ на вирусную инфекцию
Г. Вызывают прекращение синтеза белка в инфицированных клетках 99. Оперон:
Б. Содержит регуляторную зону, контролирующую транскрипцию структурных генов Г. Участок молекулы ДНК Д. Содержит информацию о группе функционально взаимосвязанных белков
100.Зоны стойкой репрессии хроматина формируются путем: А. Связывания ДНК с гистонами В. Метилирования ДНК Г. Конденсации хроматина
101.Мутация по типу замены нуклеотида может привести к образованию белка: А. Неизмененной структуры Г. Имеющего замену по одной аминокислоте
Укороченного по сравнению с неизменной молекулой 102.Полиморфные варианты белков:
В. Могут возникнуть при рекомбинациях в процессе мейоза Г. Являются результатом мутаций в копиях одного гена
Д. Появляются при снижении активности ферментов репарации 103. Молекулы ДНК:
А. Построены из дезоксирибонуклеозидтрифосфатов Б. Состоят из 2 антипараллельных цепей
В. Содержат одинаковое количество адениловых и тимидиловых нуклеотидов 104. В молекуле ДНК:
А. Количество нуклеотидов А и Т одинаково Б. Количество нуклеотидов G и С одинаково
В. Одна полинуклеотидная цепь комплементарна другой
105.Методом молекулярной гибридизации можно установить: А. Различие ДНК, выделенных из организмов разных видов
Б. Идентичность ДНК, выделенных из разных органов одного организма В. Видовую специфичность молекул ДНК
106.Молекулы РНК:
А. Построены из рибонуклеозидмонофосфатов Б. Имеют одну полинуклеотидную цепь Г. Содержат спирализованные участки 107. Молекула мРНК:
Содержит спирализованные участки Г. На 5'-конце имеет «кэп» 108. Разные виды РНК различаются: А. Первичной структурой Б. Молекулярной массой Д. Вторичной структурой 110. Репликативная вилка: