Материал: Шмид Р. Наглядная биотехнология и генетическая инженерия

Измельчение

Отбеливание

Добавки

Древесная стружка

Целлюлозная масса

Целлюлоза

Бумага

Метод

Условия

Химический

Особенности

процесс

Сульфатирование

Na2S, NaOH, 2 ч,

Разрушение лигнина

Так получают около 80%

(крафт-процесс)

~ 170 °С, рН 13–14

под действием HS–

целлюлозной массы; в жестких

условиях происходит частичное

разрушение целлюлозы и полиоз

Сульфирование

SO

, HSO –, SO 2–, Ca2+,

Разрушение лигнина

По сравнению с крафт-процесс-

2

3

3

Mg2+, Na+, NH4+,

в результате

сом – меньшая степень

рН 13–14, 1–4 ч,

сульфирования

деградации лигнина

125–180 °С

Отбеливание хлором

Сl2, OCl–, ClO2

Разрушение лигнина

Образование вредных

и пигментов в результате

для природной среды

хлорирования

хлорсодержащих продуктов

Отбеливание

Разрушение лигнина

с использованием

и пигментов в результате

O2–, H2O2–

перокисления

Разложение лигнина

Валка

Валка

Питательные

вещества,

Древесные стружки

деревьев,

деревьев,

Древесные стружки

Напыление

инокулят

очистка

очистка

от коры,

от коры,

распил

распил

Движущаяся

лента

Проветривание

Разложение

Разложение в реакторе

на открытом грунте

с неподвижным слоем

Перемешивание

Обработка

Размягченные

отходящего

газа

стружки

Био-

реактор

Механическое измельчение, отбеливание

Стерильный

влажный воздух

Ферментативное разложение ксилана и осветление целлюлозной массы

Ксилан

Ксилан

твердых

мягких

пород

пород

деревьев

деревьев

К ксиланазам относятся

β-ксиланаза

β-глюкуронидаза

α-арабинозидаза

Эстераза

β-ксилозидаза

xyl = ксилоза, ara = арабиноза, MeGlcA = 4-О-метил-D-глюкуроновая кислота, Ac = ацетил

Повышение эффективности отбеливания

Производство бумаги и картона

в результате предварительного гидролиза

США/Канада

128

гидролизаскоростиСнижение

Все другие страны

90

Отбеливание

Оптимальная

область

Китай

44

Отбеливание

Япония

39

Финляндия/Швеция

20

Германия

17

Гидролиз

Франция

12

0

20

40

60

80

100

120

140

Объем производства, млн т (2004)

Добавление смеси ферментов

95

Пектин

Пектинэстераза

Пектинлиаза*

Пектатлиаза*/поли-

галактуроназа

* Образуется

сахароангидрид

Производство соков (например, виноградного, черносмородинового или яблочного)

Ягоды

Очистка (водой), освобождение

от плодоножек, косточек, измельчение,

Контроль

получение жома

Мезга

вина

Добавление пектиназ, иногда

Мутность

c целлюлазами и гемицеллюлазами

Пектиназы из

(30 мин, 30 °С), отжим, декантация,

Aspergillus niger

протирание

(50 г/1000 л вина)

Соки с мякотью

Пастеризация или обработка пектиназами,

Пектиназы из

0

20

40

60

80

100

фильтрация через мембраны

Aspergillus niger

Время, ч

Переработка моркови

Пектиназы из Aspergillus niger

Пектиназы и С1-целлюлазы из Aspergillus niger

Мытье и сортировка

Измель-

Кратковременное

Резервуары для размягчения

корнеплодов

чение

прогревание

Морковное

пюре

Морковный

сок

Протирочная машина

Гомогенизатор

Деаэратор

Пастеризатор

Концентрат яблочного сока

Сок

100

Морковное

первичного

Арома-

пюре

отжима

95–100°С

%

тизаторы

вязкость,

80

60

Относительная

Морковный

40

сок

20

Тонкий фильтр

Грубый фильтр

0

Резервуары с ферментами: пектиназы и α-амилазы

0

10

20

30

40

Резервуары для осветления сока: желатин, бентонит

Время реакции, мин

97

Ферменты

Ферменты в производстве молочных продуктов

мые при производстве молочных продуктов, отно-

есть расщепляет казеин в положении между 105Pro и

ВВЕДЕНИЕ. Наиболее важные ферменты, используе-

той же специфичностью, что и животный химозин, то

сятся к протеазам, лактазам и липазам. 1. Самое

106Met. Этот фермент широко применяется в про-

большое промышленное значение имеют высоко-

мышленности и получил название «бактериальный

специфичные протеазы (сычужный фермент,

сычужный фермент». В 1987 г. ген предшественника

реннин). Объем мирового производства этих фер-

сычужного фермента теленка был клонирован в клет-

ментов составляет около 1000 т в год, с использо-

ки E. coli как прохимозин, а с 1992 г. в США рекоби-

ванием этих ферментов производства ~13 млн т

нантный фермент разрешен к применению в сырова-

сыра (2004 г.). 2. Обработка липазами и протеаза-

рении. В странах ЕС и в Японии рекомбинантный

ми придает сыру специфический аромат. 3. Процесс

химозин используется с 1997 г. В качестве хозяй-

производства многих молочных продуктов включает

ских клеток в настоящее время предпочитают ис-

расщепление молочного сахара. Эту реакцию осуще-

пользовать Kluyveromyces lactis.

ствляет β-галактозидаза (лактаза). 4. Особый

РАСЩЕПЛЕНИЕ ЛАКТОЗЫ (МОЛОЧНОГО САХАРА).

интерес вызывает использование молочной сыво-

Все детеныши млекопитающих, в том числе наши

ротки – побочного продукта молочной промышлен-

дети, получающие материнское молоко, способны

ности. Сыворотка образуется в больших количествах

усваивать лактозу. Однако после перехода на «взрос-

(около 50 млн тонн в год), и ее утилизация обходит-

лую» пищу многие особи теряют эту способность. Яв-

ся очень дорого. Однако сыворотка богата питатель-

ление «непереносимости» лактозы встречается у лю-

ными веществами и может быть использована как

дей почти всех народов. «Непереносимость» лактозы

питательная среда для роста микроорганизмов.

заключается в том, что сахар не усваивается в же-

5. В некоторых развивающихся странах для стерили-

лудке, поэтому использование в пищу обычных мо-

зации молочных продуктов применяют лизоцим или

лочных продуктов, богатых лактозой, вызывает диа-

Н2О2/каталазу.

рею. Сходное по симптомам, однако обусловленное

МОЛОКО. Молоко представляет собой эмульсию

другими причинами редкое заболевание галактозе-

мелких капелек жира в водном растворе. Для молока

мия возникает в результате рецессивного дефекта

характерен следующий химический состав: вода

аутосомного гена. При галактоземии нарушается син-

(90%), триглицерины (жиры) (2–4%), молочный са-

тез УДФ-галактозы, поэтому в организме накаплива-

хар и белки (в сумме около 3%). Основной компо-

ется избыточное количество токсических продуктов

нент белковой фракции молока – сложные фосфо-

метаболизма галактозы. Больные галактоземией не

протеины с молекулярной массой 20–30 кДа

должны употреблять в пищу продукты, содержащие

семейства казеиногена, формирующие агрегаты раз-

галактозу. Лактоза молочных продуктов при непере-

мером до 1 млн Да. κ-Казеин в свежем молоке слу-

носимости к ней должна быть предварительно гидро-

жит коллоидообразующим агентом. Для осаждения

лизована до глюкозы и галактозы. Йогурты, лактоз-

казеинов при приготовлении молочных продуктов ис-

ный сироп для хлебопечения и другие молочные

пользуют различные методы: добавление ионов Ca2+

продукты, не содержащие лактозу, получают путем

в концентрации более 6 мM, закисление среды до рН

ферментации с помощью рекомбинантных микроор-

<4,6, гидролиз пептидной связи между 105Pro и

ганизмов.

106Met в молекуле κ-казеина. Последняя реакция

СПЕЦИФИЧЕСКИЕ ВЕЩЕСТВА-АРОМАТИЗАТОРЫ В СЫ-

осуществляется с помощью протеолитического фер-

РОВАРЕНИИ. При обработке липазами содержащиеся

мента химозина (реннина), который вырабатывается

в молоке триглицерины, ацилированные остатками

в слизистой оболочке желудка.

карбоновых кислот с короткой или средней углеводо-

ПРОТЕИНАЗЫ, РАСЩЕПЛЯЮЩИЕ КАЗЕИН. В желудке

родной цепью, сыры получают специфический аромат.

млекопитающих казеин молока гидролизуется под

Выбирая липазы различной специфичности, можно

действием кислот и химозина. Использование химо-

получать сыры с разными вкусовыми качествами.

зина при приготовлении сыра или творога – один из

самых старых способ консервирования продуктов.

Согласно классическому методу, фермент выделяют

из желудков (сычугов) молочных телят, однако полу-

ченные таким способом препараты часто загрязнены

другими ферментами. Учитывая технологическую

важность ферментов, расщепляющих казеин, особое

значение приобретают методы получения бактери-

98

альных протеиназ и синтеза рекомбинантного химо-

зина. Протеиназа из гриба Mucor miehei обладает