Материал: РЕШЕННОЕ ЦТ по Биохимии

Б. FAD В. NAD +

Г. Пиридоксальфосфата Д. Кофермент A (HSКoA)

49.Эта структура является компонентом кофермента:

А. Биотина Б. FAD

В.NAD+

Г.Пиридоксальфосфата Д. Кофермент A (HSКoA)

50.Эта структура является компонентом кофермента:

А. Биотина Б. FAD

В.NAD+

Г.Пиридоксальфосфата Д. Кофермент A (HSКoA)

51.При завершении ферментативного катализа:

А. Кофермент комплементарно связывается с ферментом Б. Субстрат приближается к активному цент ру фермента

В. Происходит дестабилизация связей в суб страте Г. Возникает индуцированное соответствие

между активным центром фермента и субстра том Д. Продукты выходят из области активного ц ентра

52.Киназы катализируют превращения:

А. Перенос групп внутри молекулы Б. Перенос фосфатной группы от молекулы до нора к акцептору

В. Образование C-O связей Г. Разрыв C-C связей

Д. Присоединение воды 53. Протеинкиназы в отличие от протеинфосфатаз:

А. Катализируют реакцию:

Белок – OH + АТФ → Белок – OPO3H2 + АДФ

Б. Влияют на количество фосфорилированных белков в клетке В. Изменяют активность ферментов в ответ н

а действие гормона

Г. Катализируют реакцию:

Белок – OPO3H2 + H2O → Белок – OH + H3PO4

Д. Изменяют количество дефосфорилированн ых белков в клетке

54.Утверждение, правильно характеризующее удельную активность ферментов:

А. Количество фермента, которое образует 1 моль продукта в секунду Б. Количество фермента, которое образует 1

моль продукта в секунду при стандартных з начениях рН В. Количество фермента, катализирующее пр

евращение 1 мкмоль субстрата за минуту Г. Активность фермента в присутствии наиб олее предпочтительного субстрата

Д. Количество единиц активности фермента в 1 мг белка

55.Протекание этой реакции (трансаминирование) нарушается при недостатке витамина:

А. B1 Б. B2 В. B6 Г. PP

Д. Биотина

аланин - кетоглутарат пируват глутамат

56.Протекание этой реакции (гистидин – CO2 -Æгистамин (декарбоксилирование)) нарушается при недостатке витамина:

А. B1 Б. B2 В. B6 Г. PP

Д.Биотина

57.Протекание этой реакции

(пируват+CO2+ATP+H2O=Оксалоацетат+ADP+Pi) нарушается при недостатке витамина:

А. B1

Б. B2

В. B6

Г. PP

Д. Биотин

58. К какому классу относится фермент, катализирующий реакцию превращения аминокислоты глутамата в γ- аминомасляную кислоту

(тормозной медиатор ЦНС)? СООН СООН

l l

СН2 СН2 l l

СН2 СН2 l l

СНNH2 СН2NH2 l

СООН А. Оксидоредуктаза

Б. Трансфераза В. Изомераза Г. Лиаза Д. Лигаза

59. К какому классу относится фермент, катализирующий реакцию превращения сукцината в фумарат?

СООН СООН l l

СН2 СН l l l

СН2 СН l l

СООН СООН А. Оксидоредуктаза

Б. Трансфераза В. Изомераза Г. Гидролаза Д. Лиаза

60. Конкурентные ингибиторы:

А. Образуют ковалентные связи с активным ц ентром фермента Б. Взаимодействуют с аллостерическим цент ром

В. Взаимодействуют с активным центром фер мента, образуя слабые связи Г. Уменьшают Км

Д. Уменьшают Vmax

61. Необратимые ингибиторы:

А. Являются структурными аналогами субстр ата Б. Образуют с ферментом ковалентные связи

В. Образуют с ферментом слабые связи Г. Взаимодействуют с регуляторным центром

Д. Снижают ингибирующий эффект при увелич ении концентрации субстрата

62.Аспирин по механизму действия является: А. Является обратимым ингибитором Б. Является необратимым ингибитором В. Структурный аналог субстрата

Г. Вызывает конкурентное ингибирование ак тивности фермента Д. Относится к антиметаболитам

63.Конкурентные ингибиторы ферментов изменяют:

А. Vmax катализируемой реакции Б. Км реакции

В. Vmax и Км реакции

Г. Специфичность к субстрату Д. Первичную структуру фермента

64.Лекарственный препарат прозерин:

А. Увеличивает активность ацетилхолинэст еразы Б. Связывается в аллостерическом центре ф ермента

В. Образует с ферментом ковалентную связь Г. Ингибирует ферменты с остатком серина в активном центре Д. Является обратимым ингибитором

65.Сульфаниламидные препараты по структуре являются аналогами:

А. Глутаминовой кислоты Б. Ацетилхолина

В. цAMФ

Г. Фолиевой кислоты Д. Парааминобензойной кислоты

66.Лекарства - ингибиторы ферментов:

А. Являются исключительно необратимыми ин гибиторами Б. Взаимодействуют с ферментом только в ак

тивном центре В. Уменьшают активность фермента

Г. Взаимодействуют с несколькими фермента ми

Д. Изменяют структуру образованного проду кта 67. Диизопропилфторфосфат:

А. Конкурентный ингибитор ацетилхолинэст еразы Б. Структурный аналог субстрата протеаз

В. Лекарство, используемое для лечения гла укомы Г. Специфический необратимый ингибитор се

риновых ферментов Д. Обратимо связывается с ОН группой серин

а в активном центре ферментов 68. Трасилол:

А Обратимый ингибитор ацетилхолинэстераз

ы

Б. Используется при парезах и параличах В. Пептид Г. Активатор трипсиногена Д. Протеаза

69. Трасилол:

А. Конкурентный ингибитор трипсиногена Б. Специфический необратимый ингибитор тр ипсина В. Структурный аналог ацетилхолина

Г. Используется для лечения панкреатитов Д. Фермент, активатор трипсиногена

70.По механизму частичного протеолиза активируется фермент:

А. Лактатдегидрогеназа Б. Пепсин В. Креатинкиназа

Г. Аспарагиназа Д. Щелочная фосфатаза

71.Причиной активации фермента пепсина является:

А. Изменение рН Б. Отщепление субъединиц

В. Фосфорилирование Г. Изменение первичной структуры Д. Метилирование

72.Примером необратимой регуляции активности ферментов является:

А. Фосфорилирование под действием протеин киназ Б. Аллостерическая регуляция