Материал: РЕШЕННОЕ ЦТ по Биохимии

23.Самосборка протомеров в олигомерный белок происходит благодаря наличию А. Гидрофобных радикалов в местах контакт

а

Б. Противоположно заряженных функциональ ных групп В. Ионов металлов

Г. Комплементарности контактных поверхно стей Д. Ферментов, облегчающих взаимодействие

контактирующих участков

24.Активный центр белка - это участок

А. Комплементарно взаимодействующий с лиг андом Б. Находящийся в углублении белковой моле кулы

В. Расположенный на поверхности белка и об разованный радикалами аминокислот Г. Сформированный на уровне третичной стр уктуры Д. Находящийся между двумя доменами

25.Простетическая группа это А. Неорганическая часть белка Б. Органическая часть белка

В. Присоединенное к белку лекарственное в ещество Г. Лиганд, присоединяемый к белку при функ

ционировании Д. Небелковая часть, прочно связанная с ак

тивным центром белка

26.Миоглобин и гемоглобин

А. Олигомерные белки Б. Гемопротеины В. Фосфопротеины

Г. Взаимодействуют с 2,3-бисфосфоглицерато

м

Д. Белки эритроцитов

27.Что общего между нативной и денатурированной рибонуклеазой А. Первичная структура Б. Конформация

В. Строение активного центра Г. Межрадикальные связи Д. Функция

28.Цистеин:

А. циклическая аминокислота Б. содержит гидроксильную группу в радика ле.

В. содержит тиольную группу.

Г. аминокислота с гидрофобным радикалом Д. содержит анионный радикал

29. Тирозин:

А. аминокислота с анионным радикалом

Б. имеет гидроксильную группу В иминокислота

Г. относится к ароматическим аминокислота

м

Д. может образовывать ионные связи

30. Метионин А. аминокислота с гидрофильным радикалом

Б. циклическая аминокислота В. может образовывать водородные связи с в одой

Г. содержит имидазольное кольцо Д. имеет в радикале атом серы

31. Пептид, содержащий с N конца серосодержащую аминокислоту: А. Фен – Мет – Цис Б. Глн – Ала – Тре В. Три – Арг – Мет Г. Цис – Иле – Про Д. Вал – Три – Гли

32. Пептид «Тре – Лиз – Глн – Цис»:

А. на N конце содержит серосодержащую амин окислоту Б. содержит три аминокислоты с гидрофильн

ым незаряженным радикалом В. плохо растворим в воде

Г. содержит аминокислоту с анионным радик алом Д. имеет в составе циклическую аминокисло ту

33. Первичная структура белка:

А. разрушается при высоких температурах (о коло 100°)

Б. зависит от типа клеток, его синтезирующ их В. последовательность аминокислот в белке

.Г формируется за счет связей между радика лами соседних аминокислот Д. определяется с помощью биуретовой реак ции

34.Первичная структура белка образуется за счет связей А. Ионных Б. Гидрофобных

В. Дисульфидных Г. Пептидных Д. Водородных

35.Между α амино и α карбоксильными группами аминокислот возникают связи: А. Ионные Б. Гидрофобные

В. Водородные Г. Дисульфидные Д. Пептидные

36.В образовании вторичной структуры белка участвуют связи:

А Водородные Б. Пептидные В. Гидрофобные

Г. Дисульфидные Д. Ионные

37.Наиболее редко в формировании третичной структуры белков участвуют связи:

А. ионные Б. пептидные

В. дисульфидные Г. водородные Д. гидрофобные

38.Ионные связи образуются между радикалами аминокислот:

А. Глу, Асн Б. Лиз, Тре В. Глн, Сер Г. Гис, Асп Д. Тир, Глу

39.Дисульфидные связи могут образовываться между радикалами аминокислот:

А. Мет, Цис Б. Цис, Цис В. Мет Иле Г. Цис Три Д. Иле Про

40.Конформация белка – это:

А. аминокислотная последовательность пол ипептидной цепи Б. взаиморасположение α спиралей и β струк тур

В. количество полипептидных цепей в белке Г. пространственная структура белка Д. способность белка к небольшим изменени ям 41. Сложный белок:

А. имеет несколько полипептидных цепей Б. обладает сложной супервторичной структ урой В. имеет в составе небелковую часть

Г. участвует в сложных химических реакция

х

Д. имеет доменное строение 42. Доменные белки – это белки:

А. имеющие несколько полипептидных цепей Б. содержащие в составе небелковую часть В. способные связываться только с одним ли гандом Г. имеющие в полипептидной цепи области, п

охожие на отдельные глобулярные белки Д. обладающие конформационной стабильнос тью

43. Гем:

А. состоит из 4 пиррольных колец Б. хорошо растворим в воде

В.находится в центральной полости Hb

Г. соединен с белковой частью только слабы ми связями

Д. имеет в составе Fe 3+

44.Ферменты в отличие от небелковых катализаторов:

А. Соединяются с субстратом обратимо Б. Не изменяют состояние равновесия реакц

ии

В. После реакции обнаруживаются в неизмен ном виде и количестве Г. Уменьшают энергию активации

Д. Узнают свой субстрат при наличии множес тва других соединений

45.Ферменты, обладающие относительной субстратной специфичностью:

А. Присоединяют субстрат ковалентно в акт ивном центре Б. Катализируют только одно превращение с

убстрата из всех возможных В. Катализируют один тип реакции с более ч

ем одним структурно-подобным субстратом Г. Взаимодействуют только с одним субстра том Д. Ускоряют несколько превращений со стру

ктурно – похожими субстратами

46.Глюкокиназа в отличие от гексокиназы: А. Имеет более высокое сродство к глюкозе Б. Катализирует реакцию:

Глюкоза + АTФ → Глюкозо-6-фосфат + АДФ

В. Содержится в клетках многих органов Г. Имеет более высокое значение KM

Д. Катализирует обратимую реакцию

47.Эта структура является компонентом кофермента:

А. Биотина Б. FAD

В. NAD +

Г. Пиридоксальфосфата Д. Кофермент A (HSКoA)

48.Эта структура является компонентом кофермента:

А. Биотина.