Материал: РЕШЕННОЕ ЦТ по Биохимии

Б. В аппаратах «искусственная почка» для разрушения мочевины;

В. Для очистки ран;

Г. Для рассасывания рубцов;

Д. В качестве заместительной терапии при нарушении пищеварения;

101. У детей определение активности ферментов в крови используется:

Б, В, Д.

А. Для диагностики наследственных энзимопатий;

Б. Для постановки диагноза заболеваний;

В. Для контроля эффективности лечения ряда заболеваний;

Г. При воспалительных заболеваниях органов дыхания;

Д. При воспалительных процессах печени.

102. Для энзимодиагностики инфаркта миокарда используют

Б, Г, Д.

ферменты:

А. Сукцинатдегидрогеназа;

Б. Лактатдегидрогеназа;

В. Гиалуронидаза;

Г. Креатинкиназа;

Д. Аминотрансферазы.

103. Принципы энзимодиагностики основаны на:

А, Б, Г, Д.

А. Выходе ферментов в кровь при повреждении тканей;

Б. Органоспецифичности;

В. Высокой стабильности ферментов;

Г. Преобладании определенных изоферментов в разных тканях;

Д. Низкой активности или полном отсутствии активности ферментов в

норме в крови.

104. Наследственые энзимопатии связаны с такими изменениями

А, В, Д.

первичной структуры ферментов, при которых может произойти:

А. Нарушение сродства активного центра к субстрату;

Б. Увеличение активности фермента;

В. Изменение концентрации метаболитов в клетке;

Г. Увеличение количества фермента в клетке;

Д. Уменьшение активности фермента.

105. Нуклеазы используются в медицине, потому что они:

А, В, Д.

А. Инактивируют ДНК-содержащие вирусы;

Б. Вызывают гибель бактерий;

В. Эффективны при вирусных конъюнктивитах;

Г. Эффективны при вирусных гепатитах;

Д. Эффективны при ринитах.

106.

1-Б; 2-Г; 3-А.

1. Абсолютная субстратная специфичность

2. Относительная субстратная специфичность

3. Каталитическая специфичность

А. Предусматривает превращение субстрата по одному из путей

превращения

Б. Предусматривает взаимодействие фермента только с одним

субстратом

В. Предусматривает несколько разных превращений одного и того же

субстрата

Г. Предусматривает взаимодействие фермента с группой подобных

субстратов

Д. Предусматривает взаимодействие только с одним из стереоизомеров

для данного вещества

107.

1-Б; 2-А; 3-Г.

Кофермент

1.

Пиридоксальфосфат

2.

Кофермент A (HSКoA)

3. NAD

Фермент

А. Ацилтраисфераза

Б. Аминотрансфераза

В.Декарбокснлаза

Г. Дегидрогеназа

Д. Карбоксилаза кетокислот

108.

1-В; 2-Г; 3-Б.

Кофермент

1.

Тиаминдифосфат

2.

ФАД

3.

Пиридоксальфосфат

Фермент

А. Ацилтрансфераза

Б. Декарбоксилаза аминокислот

В. Декарбоксилаза кетокислот

Г. Дегидрогеназа

Д. Карбоксилаза

109.

1-Г; 2-Д; 3-А.

Кофермент

1. NAD

2. FAD

3.

КоферментА (HSKoA)

Витамин

А. Пантотеновая кислота.

Б. В6

В. Ннкотинамид

Г. Биотип

Д. В2

110.

1-Б; 2-В; 3-Д.

Кофермент

1.

Пиридоксальфосфат

2.

Тиаминдифосфат

3.

Биотии

Фермент

А. Дегидрогеназа

Б. Амннотрансфераза

В. Декарбокснлаза кетокислот

Г. Ацитилтрансфера

Д. Карбоксилаза

111.

1-Г; 2-В; 3-Б.

Кофермент:

1.

CONH2

+

N

R

2.

O

C

HN

NH

CO2

3.

O

H3C

N

NH

N

O

H3C

Активная группа

А. B1

Б. B2

В. PP

Г. Биотин

Д. Пантотеновая кислота

112.

1-Б; 2-Д; 3-А

Класс фермента:

1. Оксидоредуктазы

2. Лигазы

3. Трансферазы

Подкласс:

А. Киназы

Б. Дегидрогеназы

В. Гидроксилазы

Г. Фосфатазы

Д. Карбоксилазы

113.

1-Б; 2-А; 3-В.

Формула активности

1. 1мкмоль превращенного субстрата 1мин

2. 1моль превращенного субстрата 1с

3. Количество превращенного субстрата (мкмоль)

Время (мин) * количество белка (мг)

Активность фермента

А. Катал.

Б. Единица активности (ME).

В.Удельная активность.

Г. Количество каталов.

Д. Количество единиц активности.

114.

1-Г; 2-В; 3-Г.

Катализирует реакцию:

1.

H2C

O

CO

R1

H2C

OH

R1

COOH

R2 + 3H2O

+ R2

HC

O

CO

HC

OH

COOH

R3

COOH

H2C

O

CO

R3

H2C

OH

2.

COOH

COOH

H

C

OH

H

C

OPO3H2

3.

H2C

OPO3H2

H2C

OH

NH

CHR

CO NH

CHR

CO

NH

CHR

COOH +

NH2

CHR CO

А. Оксидоредуктаза

Б. Трансфераза

В. Изомераза

Г. Гидролаза

Д. Лигаза

115.

Ответ: 1-Д; 2-

Катализирует реакцию:

Б; 3-Г.

1.

COOH

CH3

O + CO2 + ÀÒÔ +

CH2

+ ÀÄÔ + PPi

C

H2O

C

O

COOH

COOH

2. Глюкоза + АТФ + H2O o Глюкозо-6-фосфат + АДФ

3. Глюкоза-Глюкоза (Мальтоза) + H2O

o 2 Глюкоза

А. Оксидоредуктаза

Б. Трансфераза

В. Изомераза

Г. Гидролаза

Д. Лигаза

116. Установите соответствие:

1-Г; 2-Б; 3-Д.

Лекарственное вещество:

Свойства лекарственного вещества:

1. Прозерин

А. Структурный аналог

2. Теофиллин

парааминобензойной килоты;

3. Аспирин

Б. Ингибитор фосфодиэстеразы;

В. Ингибитор ксантиноксидазы;

Г. Структурный аналог

ацетилхолина;

Д. Является необратимым

ингибитором

117. Установите соответствие:

1-А; 2-Д; 3-Б.

Механизм ингибирования:

Свойства ингибитора:

1. Конкурентный ингибитор

А. Является структурным аналогом

2. Неконкурентный

субстрата;

ингибитор

Б. Взаимодействует с ОН-

3. Специфический

группами сер активного центра;

необратимый ингибитор

В. Является структурным аналогом

продукта;

Г. Является структурным аналогом

кофермента;

Д. Взаимодействует с ферментом в

месте отличным от активного

центра.

118. Установите соответствие:

1-В; 2-Б; 3-Г.

Лекарственное вещество:

Применение при заболевании:

1.Сульфаниламидные

А. Инфаркт миокарда.

препараты

Б. Подагра;

2.Аллопуринол

В. Инфекционные (микробные);

3.Трасилол

Г. Панкреатит;

Д. Гепатит.

119. Регулировать активность ферментов можно:

А, Б, В.

А. С помощью аллостерического лиганда;

Б. Путем фосфорилирования/дефосфорилирования;

В. Специфическим гидролизом пептидных связей;

Г. С помощью лекарственных веществ – ингибиторов

Д. С помощью токсинов.

120. У детей определение активности ферментов в крови используется:

Б, В, Д.

А. Для диагностики наследственных энзимопатий;

Б. Для постановки диагноза заболеваний;

В. Для контроля эффективности лечения ряда заболеваний;

Г. При воспалительных заболеваниях органов дыхания;

Д. При воспалительных процессах печени.