65. Сульфаниламидные препараты по структуре являются аналогами:
А. Глутаминовой кислоты Б. Ацетилхолина
В. цAMФ
Г. Фолиевой кислоты Д. Парааминобензойной кислоты
66. Лекарства - ингибиторы ферментов:
А. Являются исключительно необратимыми ингибиторами Б. Взаимодействуют с ферментом только в активном центре В. Уменьшают активность фермента Г. Взаимодействуют с несколькими ферментами
Д. Изменяют структуру образованного продукта
67. Диизопропилфторфосфат:
А. Конкурентный ингибитор ацетилхолинэстеразы Б. Структурный аналог субстрата протеаз В. Лекарство, используемое для лечения глаукомы
Г. Специфический необратимый ингибитор сериновых ферментов Д. Обратимо связывается с ОН группой серина в активном центре ферментов
68. Трасилол:
А Обратимый ингибитор ацетилхолинэстеразы Б. Используется при парезах и параличах В. Пептид Г. Активатор трипсиногена Д. Протеаза
69. Трасилол:
А. Конкурентный ингибитор трипсиногена Б. Специфический необратимый ингибитор трипсина В. Структурный аналог ацетилхолина Г. Используется для лечения панкреатитов Д. Фермент, активатор трипсиногена
70. По механизму частичного протеолиза активируется фермент:
А. Лактатдегидрогеназа Б. Пепсин В. Креатинкиназа
Г. Аспарагиназа Д. Щелочная фосфатаза
71. Причиной активации фермента пепсина является:
А. Изменение рН Б. Отщепление субъединиц
В. Фосфорилирование Г. Изменение первичной структуры Д. Метилирование
72. Примером необратимой регуляции активности ферментов является:
А. Фосфорилирование под действием протеинкиназ Б. Аллостерическая регуляция
В. Дефосфорилирование под действием протеинфосфатаз Г.Присоединение к ферменту белка регулятора Д. Частичный протеолиз ферментов
73. К активации аллостерических ферментов приводит:
А. Химическая модификация фермента Б. Гидролиз пептидных связей
В. Кооперативное взаимодействие субъединиц Г. Диссоциация протомеров при разрыве слабых связей Д. Фосфорилирование молекулы фермента
74. Для аллостерически регулируемых ферментов характерно:
А. Олигомерное строение Б. Мономерное строение
В. Изменение первичной структуры при активации Г. Присоединение молекулы - регулятора в активный центр Д. Регуляция активности химической модификацией
75. Ферменты с аллостерической регуляцией:
А. Активируются под действием протеинкиназ Б. Имеют каталитический и регуляторный центры, локализованные на разных протомерах
В. В результате активации меняется первичная структура Г. Снижают активность присоединением регуляторной субъединицы Д. Активируются под действием протеинфосфатаз
76. Протеинкиназы:
А. Катализируют реакцию фосфорилирования белков Б. Катализируют реакцию дефосфорилирования белков В. Являются аллостерическими ферментами Г. Относятся к классу ферментов лигаз Д. Относятся к классу ферментов гидролаз
77. Для увеличения концентрации цАМФ можно использовать:
А. Ингибиторы фосфодиэстеразы Б. Ингибиторы аденилатциклазы В. Ингибиторы протеинкиназы А Г. Активаторы фосфодиэстеразы Д. Активаторы протеинфосфатазы
78. Концентрация цАМФ в клетке:
А. Снижается при действии на клетку теофиллина Б. Уменьшается при активации аденилатциклазы В. Увеличивается при активации фосфодиэстеразы Г. Увеличивается при действии на клетку кофеина Д. Уменьшается при активации протеинкиназы А
79. Фермент аденилатциклаза:
А. Активирует фосфодиэстеразу Б. Не влияет на концентрацию цАМФ в клетке
В. Катализирует образование цАМФ Г. Вызывает гидролиз цАМФ
Д. Ингибируется под действием протеинкиназы
80. По механизму белок-белковых взаимодействий активируется фермент:
А. Пепсин Б. Протеинкиназа А
В. Креатинкиназа Г. Щелочная фосфатаза Д. Аспарагиназа
81. По механизму белок-белковых взаимодействий активируется фермент:
А. Трипсин Б. Аспарагиназа
В. Аденилатциклаза Г. Фосфодиэстераза
Д. Ацетилхолинэстераза
82. По механизму фосфорилирования-дефосфорилирования регулируется фермент:
А. Аденилатциклаза Б. Пепсин В. Креатинкиназа
Г. Гликогенфосфорилаза Д.Аспарагиназа
83. Аллостерической регуляции подвергается фермент:
А. Аденилатциклаза Б. Протеинкиназа А В.Фосфофруктокиназа Г.Уреаза Д.Аспарагиназа
84. Ферменты используются в клинико-диагностических лабораториях:
А. Для рассасывания рубцов Б. В качестве аналитического реактива
В. В качестве лечебного препарата Г. Для очистки гнойных ран
Д. Для лечения опухолевых заболеваний
85. Для диагностики рака предстательной железы в крови определяют активность фермента:
А. Уреаза Б. Липаза
В. Лактатдегидрогеназа Г. Сукцинатдегидрогеназа Д. Кислая фосфатаза
86. Фермент гиалуронидаза используется в медицине для:
А. Удаления токсинов Б. Лечения злокачественных образований В. Рассасывания рубцов
Г. Улучшения пищеварения Д. Предотвращения тромбообразования
87. Фермент пепсин используется в медицине для:
А. Обработки гнойных ран Б. Предотвращения тромбообразования В. Улучшения пищеварения Г. Рассасывания рубцов
Д. Лечения вирусного конъюнктивита
88. Фермент α-амилаза используется в энзимодиагностике заболевания:
А. Сердца Б. Поджелудочной железы В. Печени Г. Простаты Д. Мозга
89. В первые сутки после инфаркта миокарда в крови больных больше всего возрастает активность фермента:
А. Креатинкиназы Б. Лактатдегидрогеназы (ЛДГ)
В. Аланинаминотрансферазы (АЛТ)
Г. Аспартатаминотрансферазы (АСТ)
Д. Щелочной фосфатазы