Материал: Біологічна та біоорганічна хімія_Мардашко О.О._ изд. 2008-342 с._ОНМедУ-2012

Фізичні властивості амінокислот

рової структури білків і виявлення біологічної

α -Амінокислоти — безбарвні кристалічні ре-

активності. З цим безпосередньо пов’язана сте-

реоспецифічність дії ферментів.

човини з високою температурою плавлення

Макромолекули ферментів також побудовані

(вище 200 °С), добре розчинні у воді, дуже слаб-

з L-α -амінокислот. У цілому вони є хіральними,

ко — в органічних розчинниках. Водні розчини

тому вступають у взаємодію тільки з тими суб-

одноосновних амінокислот мають рН=6,8. Висо-

стратами, які також мають певну конфігурацію.

ка температура плавлення, відсутність у спект-

2. Біфункціональність амінокислот полягає в

рах ліній, характерних для карбоксильної та амі-

тому, що вони являють собою комплексони, тоб-

ногруп, пояснюється їх своєрідною будовою.

то легко утворюють з катіонами важких металів

Хімічні властивості амінокислот

забарвлені розчинні у воді внутрішньокомп-

лексні сполуки:

Реакції за участю груп –NН2 і –СООН

Синій колір

1. Кислотно-основні властивості амінокислот

3. Термічні перетворення амінокислот також

У кристалічному стані амінокислоти знахо-

пов’язані з участю обох функціональних груп (in

дяться не у вигляді недисоційованих молекул, а

у формі біполярного іона (або цвітер-іона):

vitro).

α -Амінокислоти утворюють дикетопіперазини

R

(гетероциклічні аміди):

H

NH +

C

3

O

COO-

R

CH

C

R

CH

O

Біполярний іон

OH

C

H2N

+

HN

NH

(або цвітер-іон) амінокислоти

HO

NH2 -HOH

C

CH

C

CH

У водних розчинах амінокислоти реагують як

O

R

O

R

α -Амінокислота

Дикетопіперазин

кислоти (донор протона) або як основа (акцеп-

тор протона), тобто виявляють амфотерні влас-

тивості.

β -Амінокислоти відщеплюють аміак і утворю-

Так, у лужному середовищі амінокислоти реа-

ють ненасичену кислоту (можливе утворення її

гують як кислоти, тобто від катіона амінокисло-

амонійної солі):

ти відщеплюється іон Гідрогену (протон), нейт-

CH3

ралізуючи при цьому ОН-групу лугу:

CH3

CH

CH2

COOH

C

CH

COOH

-NH3

R

R

H

+ OH

NH2

NH +

H

C

H

C

NH

β -Аміномасляна кислота

Кротонова кислота

3

лужне

2

COO-

середовище

COO-

Біполярний іон

Катіон

4. Утворення пептидів

Найважливішою властивістю амінокислот,

У тих випадках, коли сумарний (або се-

що вимагає участі як –NН2, так і –СООН-групи,

редній) електричний заряд амінокислоти дорів-

є їхня лінійна поліконденсація з відщепленням

нює нулю, вона знаходиться в ізоелектричному

води й утворенням амідного зв’язку. Продукти

стані. У такому стані амінокислота не пере-

такої реакції називають пептидами:

міщується в електричному полі ані до катода, ані

O

O

до анода.

OH + H N

CH

OH

H N

CH

C

C

Заряд молекули амінокислоти залежить від рН

2

2

H

H

середовища. Те значення рН, при якому молеку-

Гліцин

Гліцин

ла її знаходиться в ізоелектричному стані, нази-

вається ізоелектричною точкою амінокислоти.

Використання для побудови білків організму

O H

O

H2N

CH

людини і тварин тільки одного виду стереоізо-

C

N

CH

C

OH

мерів α -амінокислот, а саме енантіомерів L-ряду,

H

H

Реакції за карбоксильною групою

При дії на α -амінокислоти із захищеною амі-

ногрупою тіонілхлоридом утворюються хлоран-

1. Утворення ефірів (реакція етерифікації) —

гідриди захищених амінокислот. Метод викорис-

реакція нуклеофільного заміщення (SN):

товують у синтезі пептидів для активації карбок-

O

O

сильної групи α -амінокислот. Аміногрупу попе-

+ HO

H+

+ H O

редньо «захищають» ацилуванням.

CH

R

CH

C

R CH C

3

2

4. Декарбоксилювання з утворенням біогенних

OH

O

CH3

NH2

NH2

α -Амінокислота Метанол

Складний ефір

амінів характерне для амінокислот.

За лабораторних умов декарбоксилювання

Складні ефіри не мають біполярної будови,

відбувається при нагріванні α -амінокислот за

наявності поглиначів СО2, наприклад Ва(ОН)2

тому добре розчиняються в органічних розчинах,

(in vitro). В організмі ця реакція перебігає за уча-

леткі. Ефірний метод для розділення α -амінокис-

стю ферментів декарбоксилаз із утворенням біо-

лот був запропонований Е. Фішером (1901). Це

генних амінів (in vivo):

відкрило шлях до аналізу білкових гідролізатів.

N

N

У медицині застосовують для знеболювання

продукт взаємодії етанолу з параамінобензено-

CH2 CH COOH

CH2 CH2

N

-CO2

NH2

N

NH2

вою кислотою — анестезин.

H

H

NH2

Гістидин

Гістамін

O

H2N

CH

OH

C

C

H2N

CH2

CH2

-СО2

CH2

O OC2H5

Етиловий ефір n-амінобензенової кислоти (анестезин)

HN

HN

2. Утворення амідів кислот (SN). Аміак, який

Триптофан

Триптамін

утворюється в результаті дезамінування аміно-

O

кислот і розпаду піримідинових нуклеотидів, є

H2N

CH

OH

H2N

CH2

токсичним і виводиться через сечовидільну систе-

C

-СО

му у вигляді NН4+. У крові він знаходиться у ви-

CH

2

CH2

2

гляді глутаміну (аміду глутамінової кислоти):

ОН

ОН

HN

HN

O

+ NH3

O

5-Гідрокситриптофан

Серотонін

H N CH C OH

H2N CH C OH

2

Глутамінсинтетаза

CH

CH2

2

CH2

CH2

Орнітин, декарбоксилюючись, перетворюєть-