Материал: Biokhimia_Bilety_1-1968421400-1498556783

Цитохром (Cytochrome)

дыхательный пигмент, в состав которого входит белок, связанный сгемом. Цитохромы являются переносчиками электронов в биологических реакциях окисления-восстановления, в частности, в дыхательной цепи митохондрий

Сложные белки построены из двух компонентов - простой белок и небелковое вещество, называемое простетической группой. Простетические группы прочно связаны с белковой частью молекулы.

Классификация сложных белков зависит от строения простетической группы.

1. Гликопротеины (содержат углеводы). 

2. Липопротеины (содержат липиды). 

3. Фосфопротеины (содержат фосфорную кислоту). 

4. Хромопротеины (содержат окрашенную простетическую группу). 

5. Металлопротеины (содержат ионы различных металлов). 

6. Нуклеопротеины (содержат нуклеиновые кислоты). 

2. Алассторические центры и регуляторные ферменты

Ряд ферментов могут содержать аллостерический центр. [рис. фермента с аллостерическим и активным центрами] Эти ферменты относят к аллостерическим ферментам. К аллостерическому центру присоединяются различные вещества, отличные по строению от субстрата. Эти вещества могут изменять конформацию активного центра, т.е. влиять на связывание и превращение субстрата, они называются аллостерическими эффекторами. Все аллостерические эффекторы делятся на положительные – активаторы, и отрицательные – ингибиторы.

Все химические реакции в клетке протекают при участии ферментов. Поэтому, чтобы воздействовать на скорость протекания метаболического пути, достаточно регулировать количество или активность ферментов. Обычно в метаболических путях есть ключевые ферменты, благодаря которым происходит регуляция скорости всего пути. Эти ферменты (один или несколько в метаболическом пути) называются регуляторными ферментами; они катализируют, как правило, начальные реакции метаболического пути, необратимые реакции, скорость-ли-митирующие реакции (самые медленные) или реакции в месте переключения метаболического пути (точки ветвления).

Регуляция скорости ферментативных реакций осуществляется на 3 независимых уровнях:

• изменением количества молекул фермента;

• доступностью молекул субстрата и кофер-мента;

• изменением каталитической активности молекулы фермента.

3. 4. Гликозаминогликаны соединительной ткани

Гликозаминогликаны - линейные отрицательно заряженные гетерополисахариды. РаНbше их называли мукополисахаридами, так как они обнаруживались в слизистых секретах (мукоза) и придавали этим секретам вязкие, смазочные свойства. Эти свойства обусловлены тем, что гликозаминогликаны могут связывать большие количества воды, в результате чего межклеточное вещество приобретает желеобразный характер.

В настоящее время известна структура шести основных классов гликозаминогликанов

№11

1 Хемиосмотическая теория Митчела.

1. Мембраны митохондрий непроницаемы для протонов.

2. В результате процессов окисления в митохондрии формируется протонный потенциал (электрохимический градиент протонов).

3. Диффузия протонов обратно на внутреннюю поверхность мембраны сопряжено с фосфорилированием, которое осуществляется АТФ-синтетазой.

2. Механизм действия ферментов. Кинетика ферментативного катализа.

Механизм действия:

а) присоединение ингибитора к аллостерическому центру;

б) изменяется конформация фермента;

в) изменяется конформация активного центра;

г) нарушается комплиментарность активного центра фермента к субстрату;

д) уменьшается число молекул ES;

е) уменьшается скорость ферментативной реакции.

Ведущую роль в механизме ферментативного катализа играет образование фермент-субстратного комплекса. По этой теории весь процесс катализа можно разделить на 3 этапа:

1 этап: образование фермент-субстратного комплекса

2 этап: происходит последовательное преобразование первичного фермент-субстратного комплекса в 1 или несколько активированных.

3 этап: отделение продуктов от активного центра фермента и диффузия их в окружающую среду

3. Витамин а

Жирорастворимый витамин

Витамеры: А1 – ретинол и А2 – ретиналь.

Клиническое название: антиксерофтальмический витамин.

По химической природе: циклический непредельный одноатомный спирт на основе кольца β -ионона.

Может разрушаться кислородом, является антиоксидантом.

4. 4. Содержание белка в плазме крови. Диагностическое значение.

В плазме крови содержится 7% всех белков организма при концентрации 60 - 80 г/л. Белки плазмы крови выполняют множество функций. Одна из них заключается в поддержании осмотического давления, так как белки связывают воду и удерживают её в кровеносном русле.

№12

1. 1 Гликолиз-расщепление

2. Витамин к

Жирорастворимый витамин,

Антигеморрагический витамин.

Витамеры: К1 – филлохинон и К2 – менахинон.

Строение двух форм витамина К

Роль витамина К в обмене веществ

Это кофактор карбоксилирования глутаминовой кислоты (ГЛУ) в белке крови протромбине для его превращения в тромбин.

протромбин → тромбин [карбоксилирование гамма-углеродного звена остатка глутамата]

Антагонист витамина К – варфарин (крысиный яд), он близок по структуре к витамину К, является антикоагулянтом.

Витамин К поступает в организм с зелеными растениями (шпинат, крапива), жирами, а также синтезируется микрофлорой кишечника.

Гиповитаминоз К проявляется геморрагиями.

Авитаминоз К чаще наблюдается при нарушении всасывания его в кишечнике.

{водорастворимая форма витамина К - викасол}

3 женские половые

2. Гонады - яйчники и семенники - железы смешанного типа. По химической природе их гормоны - стероиды. Андрогены (мужские) синтезируются в семенниках и коре надпочечников. Эстрогены (женские) - в яичниках и коре надпочечников. Синтезируются из холестерола, который образуется из Ац-КоА. Ац-КоА→ холестерол→ прегненолон →прогестерон →кортикостероиды. Из прогестерона также образуются андрогены (тестостерон) , а из них - эстрогены. Эстрогены: эстрадиол, эстрон (образуется из эстрадиола в плаценте), эстриол, прогестерон.

2. Гликолиз

№13

1. 1. Конкурентное,неконкурентное ингибирование

По механизму действия выделяют:

- конкурентное ингибирование;

- неконкурентное ингибирование;

- субстратное ингибирование;

- аллостерическое

1) Конкурентное (изостерическое) ингибирование – это торможение ферментативной реакции, вызванное связыванием ингибитора с активным центром фермента. При этом ингибитор имеет сходство с субстратом

2) Неконкурентное ингибирование – торможение, связанное с влиянием ингибитора на каталитическое превращение, но не на связывание фермента с субстратом. В этом случае ингибитор может связываться и с активным центром (каталитический участок) и вне его.