Материал: 1_metodichka_po_khimii

2.9. Зависимость скорости реакции от концентрации. Молекулярность элементарного акта реакции. Порядок реакции. Кинетические уравнения реакций первого и нулевого порядков. Период полупревращения

Молекулярность реакции определяется числом частиц, прини­мающих участие в элементарном акте столкновения. Реакции быва­ют мономолекулярными, би- и тримолекулярными. Вероятность стол­кновения трех частиц одновременно очень мала, четырехмолекулярные реакции неизвестны.

Примером мономолекулярной реакции является:

СH₃-N=N-CH₃ → C₂H₆ + N₂;

бимолекулярной: H₂ + I₂ → 2HI.

Общий порядок реакции определяется как сумма показателей сте­пеней концентраций в кинетическом уравнении реакции:

V = k[A]^a[B]^b.

Порядок реакции находят экспериментальным путем. Он мо­жет быть нулевым, целочисленным или дробным.

Если одно из реагирующих веществ находится в большом из­бытке, т.е. его концентрация практически не меняется, то порядок реакции по этому веществу равен нулю (нулевой порядок, V = kс⁰ = k). Примером такой реакции является инверсия водного раствора сахарозы:

С₁₂Н₂₂О₁₁ + Н₂О ↔ С₆Н₁₂О₆ + С₆Н₁₂О₆,

глюкоза фруктоза

в которой концентрация Н₂О очень высока и в процессе реакции практически не изменяется, [Н₂О] = const. Порядок реакции по воде является нулевым (n=0), а по сахарозе, как установлено экс­периментально, первым. Общий порядок реакции равен n + m = 0 + 1 = 1 (V = kc).

Кинетическое уравнение имеет вид:

V = k [С₁₂Н₂₂О₁₁].

Примером реакции второго порядка (V = kc²) является

H₂ + I₂ → 2HI;

V = k [H₂][ I₂];

n + m = 1 + 1 = 2.

Примерами биохимических реакций нулевого порядка служат фер­ментативные процессы, при которых субстрат находится в избытке, а количество фермента ограниченно. Реакциями первого порядка среди биохимических являются ко­нечные стадии ферментативных процессов, реакции антигенов с антителами, изомерного превращения, гидролиза и т.д. Реакции, имеющие порядок больше чем два, среди биохими­ческих процессов не встречаются.

Порядок реакции (эксперимен­тальная величина) определяет зависимость скорости реакции от концентрации реагирующих веществ, а молекулярность (теорети­ческая величина) дает молекулярно-кинетическую характеристику процесса.

Численно для простых (элементарных) реакций молекулярность и порядок совпадают.

В кинетике часто пользуются понятием период полупревраще­ния τ_1/2.

Периодом полупревращения называют время, необходимое для того, чтобы прореагировала половина исходного количества вещества.

Период полупревращения используют также для характеристи­ки процессов радиоактивного распада. И хотя эти процессы не яв­ляются химическими (их скорость не зависит от температуры), ки­нетически они описываются уравнением реакции первого порядка.

Характерной особенностью ферментативного катализа является возрастание скорости реакции до определенной постоянной величины (V_max). Типичная кривая зависимости скорости ферментатив­ной реакции и от концентрации субстрата [S] приведена на рис. 2.2.

В 1913 г. Михаэлис и Ментен предложили теорию, объясняю­щую эту зависимость. Для ферментативного процесса:

k₁ k₃

E + S ES E+P,

k₂

где Е - фермент; S - субстрат; ES - промежуточный фермент-субстратный комплекс; Р - продукт реакции; k₁, k₂, k₃ - константы скоростей соответствующих реакций.

Vmax

Vmax/2

Km [S]

Рис. 2.2. Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата

Km = (k₂ + k₃)/ k₁ - константа Михаэлиса.

На практике пользуются Vmax, т.е. скоростью, с которой реа­гирует фермент, полностью находящийся в виде комплекса ES.

Если V₀ = Vmax/2, то Km = [S]

т.е.: значение константы Михаэлиса численно равно концентрации суб­страта, при которой скорость реакции составляет половину мак­симальной.

Кинетическая константа k₃ в уравнении Vmax = k₃[E₀] называется числом оборотов фермента; она показывает число молекул суб­страта, которое превращается в продукт реакции в условиях, когда весь фермент находится в составе фермент-субстратного комплекса.

Величина константы Михаэлиса зависит от значения рН, темпе­ратуры, природы субстрата и т.д. Ее значения, которые приводятся наряду с V_max и числом оборотов фермента, являются количественные параметром ферментативной реакции при определенных условиях.

Уравнение Михаэлиса-Ментен:

V = Vmax×[S]/(Km+[S])

Закономерности химической кинетики используют в фармакокинетике и токсикокинетике, изучающих скорости действия и выведения из организма соответственно лекарственных средств и ядов.

Обычный путь действия лекарственного средства в организме можно рассматривать как последовательность двух процессов: вса­сывания из желудка в кровь (характеризуется константой всасыва­ния k_в) и выведения (элиминации) из крови в мочу (характеризует­ся константой выведения kэ).

Кинетика изменения массы лекарственного средства в желудке m_ж, в крови m_к и в моче m_м описывается системой трех дифференциальных уравнений, решаемой графически; на основании этого прогнозируют лечебную дозу лекарства m₀ и время принятия очередной дозы.

2.10. Зависимость скорости реакции от температуры. Температурный коэффициент скорости реакции и его особенности для биохимических процессов. Энергия активации

С повышением температуры скорость химического процесса обычно увеличивается. В 1879 г. голландский ученый Я. Вант-Гофф сформулировал эмпирическое правило: с повышением температуры на 10 К скорость большинства хими­ческих реакций возрастает в 2-4 раза.

Математическая запись правила Я. Вант-Гоффа:

γ₁₀ = (k_т+10)/k_т, где k_т - константа скорости реакции при температуре Т; k_т+10 - константа скорости реакции при температуре Т+10; γ₁₀ - температурный коэффициент Вант-Гоффа. Его значение колеблется от 2 до 4. Для биохимических процессов γ₁₀ изменяется в пределах от 7 до 10.

Все биологические процессы протекают в определенном интер­вале температур: 45-50°С. Оптимальной температура является 36-40°С. В организме теплокровных животных эта температура поддерживается постоянной благодаря терморегуляции соответству­ющей биосистемы. При изучении биосистем пользуются темпера­турными коэффициентами γ₂, γ₃, γ₅. Для сравнения их приводят к γ₁₀.

Зависимость скорости реакции от температуры, в соответствии с правилом Вант-Гоффа, можно представить уравнением:

V₂/V₁ = γ ((T₂-T₁)/10)

Энергия активации. Значительное возрастание скорости реакции при повышении температуры нельзя объяснить только увеличением числа столкно­вений между частицами реагирующих веществ, т.к., в соответ­ствии с кинетической теорией газов, с возрастанием температуры количество столкновений увеличивается в незначительной степени. Увеличение скорости реакции с повышением температуры объяс­няется тем, что химическая реакция происходит не при любом столк­новении частичек реагирующих веществ, а только при встрече ак­тивных частиц, обладающих в момент столкновения необходимым избытком энергии.

Энергия, необходимая для превращения неактивных частичек в ак­тивные, называется энергией активации (Eа). Энергия активации – избыточная, по сравнению со средним значе­нием, энергия, необходимая для вступления реагирующих веществ в реакцию при их столкновении. Энергию активации измеряют в килоджоулях на моль (кДж/моль). Обычно Е составляет от 40 до 200 кДж/моль.

Энергетическая диаграмма экзотермической и эндотермической реакции представлена на рис. 2.3. Для любого химического процесса можно выделить начальное, промежуточное и конечное состояния. На вершине энергетического барьера реагенты находятся в промежуточном состоянии, которое называется активированным комплексом, или переходным состоянием. Разность между энергией активированного комплекса и начальной энергией реагентов равна Еа, а разность между энергией продуктов реакции и исходных веществ (реагентов) - ΔН, тепловому эффекту реакции. Энергия активации, в отличие от ΔН, всегда величина положительная. Для экзотермической реакции (рис. 2.3, а) продукты расположены на более низком энергетическом уровне, чем реагенты (Еа < ΔН).

Активированный комплекс

А

Рис. 2.3. Энергетические диаграммы реакций:

А – экзотермической Б - эндотермической

Еа является основным фактором, определяющим скорость реакции: если Еа > 120 кДж/моль (выше энергетический барьер, меньше активных частиц в системе), реакция идет медленно; и наоборот, если Еа < 40 кДж/моль, реакция осуществляется с большой скоростью.

Для реакций с участием сложных биомолекул следует учитывать тот факт, что в активированном комплексе, образовавшемся при соударении частиц, молекулы должны быть ориентированы в пространстве определенным образом, так как трансформации подвергается лишь реагирующий участок молекулы, небольшой по от­ношению к ее размеру.

Если известны константы скорости k₁ и k₂ при температурах Т₁ и Т₂, можно рассчитать значение Еа.

В биохимических процессах энергия активации в 2-3 раза мень­ше, чем в неорганических. Вместе с тем Еа реакции с участием чу­жеродных веществ, ксенобиотиков, значительно превышает Еа обыч­ных биохимических процессов. Этот факт является естественной биозащитой системы от влияния чужеродных веществ, т.е. есте­ственные для организма реакции происходят в благоприятных усло­виях с низкой Еа, а для чужеродных реакций Еа высокая. Это явля­ется генным барьером, характеризующим одну из главных особен­ностей протекания биохимических процессов.

2.11. Катализ гомогенный и гетерогенный. Ферментативный катализ

Катализ – явление повышения скорости химического процес­са с помощью катализаторов.

Катализаторы - это вещества, которые увеличивают скорость химических процессов, не изменяясь при этом ни качественно (химический состав), ни количественно. Катализатор может изменять не только скорость химического процесса, но и его направление. В зависимости от природы катализатора из одних и тех же ве­ществ образуются различные продукты:

(ZnO, Сг₂О₃)

СН₃ОН

(ZnO, Сг₂О₃, КОН)

С О + Н₂ С₂Н₅ОН

(Ni)

СН₄ + Н₂О

Существует явление автокатализа, когда катализатором является один из продуктов реакции.

Каталитические реакции - это процессы, в которых принимают участие катализаторы.

Биохимические процессы - это каталитические реакции, в которых в качестве катализаторов принимают участие специфические вещества - ферменты, или энзимы, и потому эти процессы част называют ферментативными.

В зависимости от того, в какой фазе находится катализатор, различают гетерогенный и гомогенный катализ. В случае гомогенно­го катализа катализатор и вещества, принимающие участие в реак­ции, образуют одну фазу. Например, разложение раствора пероксида водорода при наличии ионов меди (II) как катализатора:

Cu²⁺

2 H₂O₂ 2H₂O + O₂

В случае гетерогенного катализа катализатор находится в систе­ме в виде самостоятельной фазы:

V₂O₅ или Pt

2 SO₂ (г) + O₂ (г) 2SO₃ (г)

Ферменты относят к микрогетерогенным катализаторам. Мик-рогетерогенный - это такой тип катализа, когда катализатор и реагенты находятся в коллоидно-дисперсном состоянии. Размеры частичек ферментов близки к размерам мицелл коллоидных растворов – 1-100 нм. По отношению к субстратам, частички которых часто намного меньше, катализаторы являются гетерогенными.

Действие катализатора связано с тем, что он снижает энергию активации реакции. При наличии катализатора реакция проходит через другие промежуточные стадии, чем в его отсутствие, причем эти стадии энергетически более доступны. При наличии катализатора возникают другие активированные комплексы; при этом для их образования нужно меньше энергии, чем для образования активированных комплексов, возникающих в отсутствие катализатора.

Механизмы действия катализаторов исключительно сложны, почти каждому катализатору соответствует свой механизм, хотя присущи и общие черты: