Коферментом называют:
A) небелковую часть фермента;
B) белковую часть фермента; C) ингибитор энзима;
D) активатор энзима.
Коферменты это:
A) неактивные молекулы-предшественники ферментов; B) специфические ингибиторы ферментов;
C) аллостерические модуляторы;
D) факторы небелковой природы, в комплексе с которыми, апофермент проявляет каталитическую активность.
Белковая часть сложного фермента: A) кофермент;
B) простетическая группа;
C) апофермент;
D) эффектор.
Ионы тяжёлых металлов вызывают ингибирование ферментов: A) обратимоге;
B) необратимое;
C) конкурентное; D) аллостерическое.
Если фермент действует на сходные по структуре субстраты, то он проявляет специфичность:
A) абсолютную;
B) групповую;
C) стерео;
D) избирательную.
Сдвиг реакции среды (pH) меняет активность фермента за счет: A) числа его активных центров;
B) ионизации функциональных групп;
C) числа гидрофобных связей;
D) числа аминокислотных остатков.
Скорость ферментативной реакции при постепенном повышении температуры:
A) неуклонно снижается;
B) остаётся неизменной;
C) неуклонно растёт по правилу Вант-Гоффа;
D) растёт до максимальной, затем быстро снижается.
21
Криотерапия основана на том, что при снижении температуры скорость биохимических процессов:
A) повышается;
B) не изменяется;
C) замедляется;
D) сначала увеличивается, затем остаётся прежней.
Сродство фермента к субстрату характеризует константа: A) Больцмана;
B) Михаэлиса;
C) Вант-Гоффа; D) Лоуренца.
Высокое значение константы Михаэлиса говорит о:
A) низком сродстве фермента к субстрату;
B) высоком сродстве фермента к субстрату;
C) низкой оптимальной температуре работы фермента;
D) высоком значении рН среды, при котором сродство фермента к субстрату минимально.
Низкое значение константы Михаэлиса говорит о: A) низком сродстве фермента к субстрату;
B) высоком сродстве фермента к субстрату;
C) низкой оптимальной температуре работы фермента;
D) низком значении рН среды, при котором сродство фермента к субстрату максимально.
Единица измерения константы Михаэлиса:
A) моль/л;
B) г/л;
C) %;
D) Дж/К.
Значение константы Михаэлиса (ммоль/л) для гексокиназы и глюкокиназы равны, соответственно: 0,1 и 10,0. Это означает, что:
A) гексокиназа имеет большее сродство к глюкозе, чем глюкокиназа;
B) гексокиназа имеет меньшее сродство к глюкозе, чем глюкокиназа; C) оба фермента с одинаковой скоростью связываются с глюкозой;
D) скорость превращения глюкозы под действием этих ферментов одинакова.
При температуре, выше оптимальной фермент теряет свою активность по причине:
A) частичного протеолиза молекулы;
22
B) разрушения первичной структуры;
C) денатурации белковой части;
D) изменения заряда аминокислотных остатков, входящих в его состав.
Ингибирование в зависимости от прочности связывания ингибитора с ферментом может быть:
A) конкурентным и неконкурентным;
B) обратимым и необратимым;
C) конкурентным и необратимым;
D) обратимым и неконкурентным.
Обратимое ингибирование может быть: A) конкурентным, равновесным;
B) неконкурентным, равновесным;
C) конкурентным, неконкурентным;
D) конкурентным, необратимым.
Конкурентные обратимые ингибиторы ферментов:
A) являются структурными аналогами субстратов;
B) связываются с регуляторным центром фермента;
C) образуют ковалентную связь с определенными аминокислотными остаткам в регуляторном центре фермента;
D) необратимо присоединяются к ферменту.
Необратимое ингибирование наблюдается при:
A) конкуренции молекул ингибитора и субстрата за место в активном центре фермента;
B) образовании прочных связей между ингибитором и ферментом;
C) блокировании ингибитором экспрессии гена фермента; D) разрушении ингибитором фермента.
Конкурентным ингибитором может быть соединение, которое: A) необратимо связывается с ферментом;
B) является структурным аналогом субстрата;
C) усиливает связывание субстрата с активным центром фермента; D) не влияет на активность фермента.
При конкурентом ингибировании увеличение концентрации субстрата: A) не влияет на процесс ферментативного катализа;
B) усиливает влияние ингибитора на катализ;
C) снижает степень ингибирования;
D) сдвигает равновесие катализируемой реакции в сторону образования исходных веществ.
23
Аллостерическими называются ферменты:
A) активность которых регулируется веществами-эффекторами;
B) защищённые от действия ингибиторов;
C) имеющие несколько структурных изомерных форм;
D) содержащие только один активный центр для связывания субстрата.
Аллостерические ферменты по структуре являются: A) мономерами, состоящими из одной субъединицы;
B) олигомерами, состоящими из нескольких субъединиц;
C) олигопептидами;
D) полимерами нуклеотидов.
Зимогенами называют:
A) наиболее активные изоферменты;
B) неактивные предшественники ферментов;
C) активаторы ферментов;
D) ферменты, активные при низкой температуре.
Активность некоторых ферментов можно изменить, путем: A) репрессии гена;
B) индукции гена;
C) ассоциации-диссоциации;
D) изомеризации.
Скорость биохимической реакции зависит от: A) активности и количества фермента;
B) температуры; C) рН среды;
D) все верно.
Скорость ферментативной реакции можно увеличить: A) увеличивая количество фермента;
B) повышая температуру;
C) увеличивая доступность молекул субстрата;
D) все верно.
Проферменты превращаются в ферменты в результате: A) фосфорилирования;
B) отщепления регуляторных субъединиц;
C) частичного протеолиза;
D) присоединения белков-активаторов.
В клетке фермент протеинкиназа катализирует перенос на белковые молекулы остатка:
24
A) метильной группы;
B) фосфорной кислоты;
C) аминокислоты;
D) высшей жирной кислоты.
При частичном протеолизе профермента происходит:
A) удаление пептидного фрагмента, мешавшего активации фермента;
B) полный гидролиз, приводящий к образованию активной формы фермента; C) упаковка молекул фермента в транспортные везикулы;
D) частичная денатурация фермента.
Фосфорилирование ферментов:
A) вызывает диссоциацию фермента; B) снижает количество фермента;
C) изменяет заряд и конформацию активного центра;
D) увеличивает количество фермента.
Сульфаниламидные препараты (аналоги пара-аминобензойной кислоты), применяемые в лечении инфекционных заболеваний, являются примером: A) неконкурентного ингибирования фермента;
B) антиметаболитов;
C) аллостерической регуляции фермента;
D) посттрансляционных модификаций молекулы белка-фермента.
Наследственные энзимопатии обусловлены нарушением биосинтеза: A) гликолипидов;
B) мочевой кислоты;
C) белковых молекул ферментов;
D) нуклеосом.
Ферменты, используемые в энзимодиагностике, должны удовлетворять следующим требованиям:
A) обладать органоспецифичностью;
B) секретироваться в кровь только при повреждении клетки; C) в норме их активность в крови должна быть минимальна;
D) все верно.
Изоферментами являются:
A) ферменты, катализирующие одну и ту же реакцию, но отличающиеся по первичной структуре, локализации в организме;
B) ферменты, катализирующие разные химические реакции; C) неактивные формы ферментов;
D) ферментативные ансамбли.
25