Первая цифра четырехзначного шифра фермента по международной номенклатуре указывает на:
A) химическую природу функциональных групп субстрата, подвергающихся переносу;
B) удельную активность фермента;
C) номер одного из шести классов ферментов;
D) основные виды субстратов реакции.
Ферменты класса лигаз катализируют: A) реакции переноса фосфатной группы;
B) реакции переноса электронов и протонов;
C) реакции присоединения атомов или групп атомов по двойным связям;
D) реакции образования сложных веществ из более простых, протекающие с затратой энергии;
По типу катализируемых реакций ферменты подразделяются на следующие классы:
A) оксидазы, трансферазы, гидролазы, цитохромы, изомеразы, эстеразы; B) оксидоредуктазы, изомеразы, гидролазы, эстеразы, пероксидазы, лиазы; C) оксидазы, оксидоредуктазы, каталазы, гидролазы, цитохромы, лиазы;
D) оксидоредуктазы, гидролазы, трансферазы, изомеразы, лиазы, лигазы.
Фермент КФК относится к классу: A) лиаз;
B) изомераз;
C) трансфераз;
D) лигаз.
Фермент аспартатаминотрансфераза относится к классу: A) лиаз;
B) изомераз;
C) трансфераз;
D) лигаз.
Фермент ЛДГ относится к классу: A) лиаз;
B) изомераз; C) трансфераз;
D) оксидоредуктаз.
К ферментам биологического окисления субстратов относятся: A) синтетазы;
B) изомеразы;
C) дегидрогеназы;
6
D) декарбоксилаза.
Аллостерический центр фермента представляет собой: A) участок молекулы, ионизирующий субстрат;
B) участок молекулы, обеспечивающий присоединение субстрата;
C) участок молекулы фермента, с которым связываются низкомолекулярные вещества, отличающиеся по строению от субстратов;
D) небелковая часть фермента, ионизирующая субстрат.
Активный центр фермента обеспечивает: A) присоединение субстрата;
B) присоединение низкомолекулярного вещества, отличающиеся по строению от субстрата;
C) разрушение фермента;
D) присоединение субстрата и ферментативный катализ.
Структурная часть фермента небелковой природы, прочно связанная его с белковой частью, называется:
A) апофермент;
B) простетическая группа;
C) холофермент; D) кофермент.
Изоферменты — это ферменты, которые: A) катализируют разные реакции;
B) не различаются по строению и физико-химическим свойствам;
C) катализируют одну и ту же реакцию;
D) относятся к мономерным (состоящим из одной субъединицы) ферментам.
Выберете верное утверждение:
A) активный центр формируется на уровне первичной структуры;
B) активный центр фермента формируется на уровне третичной структуры;
C) третичная структуры фермента жестко зафиксирована ковалентными связями;
D) первичная структура белка образована водородными связями.
Химические связи между функциональными группами радикалов АК участвуют в формировании следующего уровня организации молекул ферментов:
A) первичного;
B) вторичного;
C) третичного;
D) первичного и вторичного.
7
Процесс превращения неактивной формы пепсина в активную называется: A) фосфорилирование;
B) метилирование;
C) ограниченный протеолиз;
D) алкилирование.
При формировании третичной структуры фермента радикалы этой аминокислоты могут участвовать в гидрофобных взаимодействиях:
A) аланин;
B)глутаминовая кислота;
C)гистидин;
D)лизин.
Характерной особенностью, отличающей ферменты от неорганических катализаторов, является:
A) маленькая молекулярная масса;
B) активность в пределах физиологического диапазона рН;
C) низкая субстратная специфичность; D) термостабильность.
Основной изоферментной формой КФК в сыворотке крови человека является:
A) мышечная;
B) мозговая;
C) легочная;
D) сердечная.
В состав молекулы ЛДГ входят: A) 1 субъединица;
B) 3 субъединицы;
C) 4 субъединицы;
D) 2 субъединицы.
Молекула ЛДГ состоит из субъединиц типа: A) В и М;
B) Н и М;
C) В и Н; D) только Н.
Изоформ имеет ЛДГ в количестве:
A)2;
B)3;
C)4;
8
D) 5.
Вгепатоцитах преобладает изофермент: A) ЛДГ1 и ЛДГ5;
B) ЛДГ2 и ЛДГ3; C) ЛДГ3 и ЛДГ5;
D) ЛДГ4 и ЛДГ5.
Всостав FAD-зависимых оксиредуктаз входит витамин:
A) В3;
B) В2;
C) В5; D) А.
Участок молекул фермента, обеспечивающий прямое участие в акте катализа, называется:
A) субстратным центром;
B) каталитическим центром;
C) активным центром;
D) дополнительными группами.
В состав аминотрансфераз входит кофермент:
A)FAD;
B)NAD+;
C) пиридоксальфосфат;
D) тиаминпирофосфат.
Функциональная группа фермента органической природы, лабильно связанная с белковой частью, называется:
A) апофермент;
B) истинный кофермент;
C) холофермент; D) кофактор.
Реакции переаминирования аминокислот связаны с участием витамина:
A) В2;
B) РР;
C) В6;
D) В1.
Холофермент — это:
A) белковая часть молекулы фермента; B) субстратный центр;
C) белковая и небелковая часть фермента;
9
D) простетическая группа.
Активная форма пантотеновой кислоты (HS-KOA) переносит функциональную группу:
A)─CH3;
B)─H2PO3;
C)─COCH3;
D)─NH2.
Витамин РР образует коферментную форму:
A)NAD+;
B)ТГФК;
C)НS-КОА;
D)FAD.
Ацилтрансферазы переносят следующую функциональную группу:
A)─СН3;
B)─СОСН3;
C)─NH2;
D)─PO42-.
Всостав пиридиновых дегидрогеназ входит:
A) NAD+;
B) FAD; C) FADН2;
D) витамин В9.
Всостав флавиновых дегидрогеназ входит:
A) NAD+;
B) FAD;
C) NADН+Н+; D) витамин РР.
Кофермент — это;
A) небелковая часть простого фермента; B) белковая часть простого фермента;
C) легкоотделяющаяся белковая часть сложного фермента;
D) небелковая, органическая часть сложного фермента.
Простетическая группа — это:
A) небелковая часть простого фермента; B) белковая часть простого фермента;
C) легкоотделяющаяся белковая часть сложного фермента;
D) прочносвязанная с ферментом небелковая часть.
10