Ученый, который предложил термин «фермент»: A) Л. Пастер;
B) А. Кох;
C) ван Гельмонт;
D) И. И. Мечников.
Функциональные группы аминокислот в молекуле фермента, которые образуют пептидную связь:
A)-NH2 и -COOH;
B)-COOH и -SH;
C)-SH и -NH2;
D)-CH3 и –SH.
Функциональные группы аминокислот в молекуле фермента,которые образуют дисульфидную связь:
A)-NH2 и -COOH;
B)-COOH и -SH;
C)-CH3 и -SH;
D)-SH и -SH.
Первичная структура молекулы фермента образована: A) дисульфидными связями;
B) гидрофобными взаимодействиями;
C) пептидными связями;
D) водородными связями.
Вторичная структура молекулы фермента стабилизируется:
A) водородными связями;
B) дисульфидными связями; C) пептидными связями;
D) гидрофобными взаимодействиями.
Смесь ферментов нельзя разделить с использованием следующего метода: A) ионообменной хроматографии;
B) диализа;
C) гель-фильтрации; D) электрофореза.
Химические связи с функциональными группами активного центра фермента не образует:
A) субстрат;
B) продукт; C) кофермент;
11
D) аллостерический эффектор.
Общее количество субъединиц КФК составляет:
A) две;
B) три;
C) четыре;
D) шесть.
Для активации апофермента нужен: A) продукт реакции;
B) аллостерический активатор; C) субстрат;
D) кофермент или кофактор.
Называние части фермента, к которой присоединяется субстрат: A) холофермент;
B) аллостерический центр; C) апофермент;
D) активный центр.
Действие конкурентных ингибиторов приводит к:
A) повышают Km фермента;
B) понижают Km фермента; C) повыщают Vmax;
D) понижают Vmax.
Скорость каталитической реакции зависит от:
A) рН среды;
B) наличие у фермента четвертичной структуры;
C) концентрации фермента в условиях недостатка субстрата; D) наличия изоферментов.
Скорость каталитической реакции зависит от:
A) наличия ингибитора;
B) принадлежности фермента к определенному классу; C) размера фермента;
D) растворимости фермента.
Активаторами ферментов являются вещества:
A) снижающие скорость каталитических реакций;
B) повышающие скорость каталитических реакций;
C) вызывающие денатурацию ферментов;
D) повышающие обратимость каталитических реакций.
12
Большинство внутриклеточных ферментов проявляют максимальную активность при рН:
A)1,5–2,0;
B)7,0–7,5;
C)8,0–9,0;
D)4.0–6,0.
Увеличение количества субстрата, при постоянной концентрации фермента, приводит к:
A) уменьшению скорости каталитических реакций;
B) увеличению скорости каталитических реакций;
C) сохранению постоянства скорости каталитических реакций;
D) увеличению, а затем стабилизации (остается на постоянном уровне) скорости каталитических реакций.
Ферменты ускоряют химические реакции за счет: A) повышения энергии активации;
B) снижения энергии активации;
C) поддержания энергии активации на исходном уровне; D) повышения энергетического барьера.
Увеличение концентрации фермента в условиях избытка субстрата приводит к:
A) уменьшению скорости ферментативной реакции;
B) увеличению скорости ферментативной реакции;
C) сохранению скорости ферментативной реакции;
D) увеличению, а затем уменьшению скорость каталитических реакций.
Два фермента имеют одинаковую удельную активность. Это означает, что ферменты не различаются по:
A) молекулярной массе;
B) количеству в клетке;
C) локализации в клетке;
D) скорости превращения субстрата одним миллиграммом фермента.
Активность фермента изменяется при отклонении рН от оптимальной, так как происходит:
A) гидролиз пептидных связей фермента; B) синтез пептидных связей фермента;
C) активация аллостерического центра субстрата;
D) изменение конформации молекулы фермента.
Ферменты увеличивают скорость реакции, так как: A) увеличивает свободную энергию реакции;
13
B) уменьшают скорость обратной реакции;
C) уменьшают энергию активации;
D) увеличивают энергию активации.
Активность фермента рекомендуется измерять: A) при температуре 0 °С;
B) в буферном растворе с оптимальным значением рН;
C) при концентрации субстрата меньше Кm; D) в условиях дефицита субстрата.
Для большинства ферментов температурный оптимум составляет:
A)50–60 °С;
B)15–20 °С;
C)80–100 °С;
D)35–40 °С.
1 катал — количество фермента, которое обеспечивает превращение: A) 1 г субстрата в 1 с;
B) 1 моль субстрата в 1 с;
C) 1 г субстрата в 1 ч;
D) 1 моль субстрата в 1 ч.
Скорость ферментативной реакции не зависит от: A) концентрации субстрата;
B) температуры;
C) наличия активатора;
D) молекулярной массы фермента.
Энергия активации — это энергия, необходимая для:
A) перевода всех молекул субстрата в реакционноспособное состояние; B) увеличения скорости химической реакции;
C) увеличения количества нереакционноспособных молекул;
D) снижения скорости реакции.
Для регуляции активности ферментов в организме человека не используется: A) частичный (ограниченный) протеолиз;
B) неограниченный, или тотальный протеолиз;
C) отделение регуляторных субъединиц фермента от каталитических; D) аденилирование молекулы фермента.
1 МЕ – количество фермента, которое обеспечивает превращение: A) 1г субстрата в 1 с;
B) 1 мкмоль субстрата в 1 с; C) 1 г субстрата в 1 мин;
14
D) 1 ммоль субстрата в 1 мин.
Молекулярная активность (число оборотов) показывает сколько молекул субстрата превращается в продукт реакции 1 молекулой фермента за:
A) 1 с;
B) 10 с;
C) 1 ч;
D) 2 мин.
Конкурентный ингибитор является:
A) структурным аналогом субстрата;
B) структурным аналогом фермента;
C) структурным аналогом продукта реакции;
D) структурным аналогом фермента и продукта реакции.
Ингибиторами ферментов являются вещества:
A) повышающие скорость ферментативных реакций; B) вызывающие денатурацию ферментов;
C) снижающие скорость ферментативных реакций;
D) снижающие растворимость ферментов.
Уменьшить эффект конкурентного ингибирование можно путем: A) повышения температуры;
B) добавления продукта реакции;
C) добавления избытка субстрата;
D) добавления ионов тяжелых металлов.
Ретроингибирование ферментов происходит путем:
A) связывания аллостерического ингибитора с аллостерическим центром фермента;
B) денатурации фермента;
C) связывания с ферментом вторичного посредника;
D) связывания с ферментом продукта реакции, катализируемой этим ферментом.
Действие неконкурентного ингибитора приводит к:
A) сохранению значений Vmax и повышению Km фермента; B) сохранению значений Vmax и понижению Km фермента; C) повышению Vmax;
D) понижению Vmax.
В крови пациента с жалобами на резкую боль в груди определяют следующую изоформу КФК:
A) МВ;
15