Материал: А27886 Фёдорова РА Биохимические особенности прод переработки зерна МУКА

Химический состав муки зависит от состава исходного зерна и

сорта муки. При помоле зерна, особенно при сортовом, стремятся

максимально удалить оболочки и зародыш, поэтому в муке

содержится меньше клетчатки, минеральных веществ, жира и белка и

больше крахмала, чем в зерне. Более высокие сорта муки получают из

центральной части эндосперма, поэтому в их состав входит больше

крахмала и меньше белков, Сахаров, жира, минеральных солей,

витаминов, которые в основном сосредоточены в его периферийных

частях. Наибольшее количество белка содержится в муке 1 сорта,

далее следует мука высшего, II сортов и обойная.

Средний химический состав пшеничной муки, (%) :

крахмал – 66 – 79;

клетчатка – 0,1 – 1,9;

сахара – 1,5 – 3;

белки – 10,3 – 12,5;

жир – 0,9 – 1,9:

зола – 0,5 – 1,5.

3 ГЛАВА

БЕЛКОВЫЕ ВЕЩЕСТВА МУКИ

Как известно, около 25 – 30 % всей потребности организма человека в белках покрывается за счет продуктов переработки зерна. Вместе с тем, именно белковые фракции определяют технологические свойства муки, ее способность давать высококачественный хлеб и макаронные изделия. Все ферменты являются белками. Поэтому вполне понятно, что биохимические исследования белковых веществ зерна и муки во многом определяют развитие хлебопекарного производства.

3.1. Состав и строение белковых веществ

В элементарный состав белковых веществ всегда входит азот и почти всегда сера, некоторые из них содержат также фосфор. Элементарный состав белковых веществ колеблется незначительно. Ниже (табл. 1) для примера приводится элементарный состав пшеничного зерна.

Отдельные белки различаются между собой по

аминокислотному составу, то есть по количеству образующихся из

них при гидролизе аминокислот.

30

Таблица 1

Элементарный состав пшеничного зерна

Соединение отдельных аминокислот в молекуле белка осуществляется при помощи пептидной связи так, что аминная группа одной аминокислоты соединяется с карбоксильной группой другой. Например, в случае образования пептидной связи между двумя молекулами аланина произойдет реакция (рис.1):

Рис.1. Образование пептидной связи между двумя молекулами аланина

Соединение, являющееся результатом взаимодействия двух молекул аминокислот (в данном случае аланина), носит название дипептида, а связь (HN-CO) – пептидной связи. В случае соединения пептидными связями трех остатков аминокислот получается трипептид, четырех – тетрапептид, пяти – пентапептид и т.д. Общее название таких соединений – полипептиды.

Природные аминокислоты, соединяясь друг с другом пептидной связью, могут образовывать огромное число полимеров.

Многие полипептиды встречаются в свободном виде в растениях, микроорганизмах и имеют большое значение в качестве промежуточных продуктов обмена веществ и физиологически весьма активных соединений. Примером может служить трипептид глютатион, состоящий из остатков гликокола, цистеина и

глютаминовой кислоты (рис.2).

31

O

|

HOOC-C-CH2-CH2-C-NH-CH-C-NH-CH2-COOH

||

OCH2-SH

Рис.2. Глютатион

Содержание глютатиона особенно высоко в зародыше

пшеничного зерна и дрожжах. Важная роль глютатиона в обмене

веществ заключается в том, что он является сильным

восстановителем и очень легко подвергается окислению, подобно

цистеину. При этом, также как и в цистеине окисляется

сульфгидрильная группа (SH) (отнимается водород) и две молекулы

восстановленного (SH) – глютатиона соединяются дисульфидной связью (-s-s-) окисленного (-s-s-) (рис. 3):

HOOC-CH-CH2-CH2-C-NH-CH-C-NH-CH2-COOH

OCH2 O

|| |

HOOC-CH-CH2-C-NH- CH-C-NH-CH2-COOH

|

NH2

Рис.3. Молекула окисленного глютатиона

Глютатион оказывает большое влияние на активность многих ферментов, особенно тех, действие которых связано с превращением белков.

32

3.2. Основные свойства белков

Для оценки свойств белковых веществ муки используются

следующие основные характеристики.

Аминокислотный состав белка. Знание аминокислотного

состава необходимо для оценки питательности белков, содержащихся

в муке.

Молекулярная масса белка. От ее величины в значительной

степени зависят растворимость белка и его реологические свойства.

Изменение молекулярной массы белков сопровождается изменением

их реологических свойств, что может существенно влиять на

поведение сырья или полуфабриката в технологическом процессе.

Изоэлектрическая точка белка. Это реакция среды, при кото-

рой устанавливается равенство положительных и отрицательных

зарядов в молекуле белка. Дело в том, что белки и аминокислоты,

содержащие аминные и карбоксильные группы, являются

амфотерными электролитами, т.е. могут диссоциировать и как кислоты и как основания.

В изоэлектрической точке белок обладает наименьшей растворимостью. При этом наблюдается наименьшая вязкость белковых растворов и наиболее легкое осаждение белка из раствора. Необходимо, однако, подчеркнуть, что если довести раствор белка до изоэлектрической точки, то сам по себе белок все же не выпадет из раствора в виде осадка. Это объясняется гидрофильностью белковой глобулы. Если отнять у белковых глобул связанные с ними молекулы воды и уменьшить, таким образом, их гидратацию, то они начнут слипаться, образуя более крупные частицы белка и, в конце концов, будут оседать из раствора. Этого можно добиться добавлением органических растворителей или растворов солей (спирт, ацетон,

NaCl ).

3.3. Классификация белковых веществ

Согласно общепринятой в настоящее время классификации Осборна, белковые вещества делятся на четыре группы по способности растворяться в различных растворителях.

Альбумины – белки, растворимые в чистой воде и водных растворах солей. К этой группе белков относится лейкозин зародыша

пшеничного зерна.

33

Глобулины – белки, растворимые только в солевых растворах,

нерастворимые в чистой воде. Для их извлечения обычно применяют

растворы сернокислого натрия или хлористого натрия

(соответственно 5 и 10 % концентрации).

Проламины – белки, нерастворимые в воде и солевых

растворах. Специфическим растворителем для этих белков является

этиловый или метиловый спирт в концентрации от 50 до 70 %.

Слабые кислоты и щелочи также растворяют эти белки. При

гидролизе этой группы белков образуются значительные количества

аминного азота и аминокислот.

К этой группе белков относятся глиадин пшеницы и ржи,

гордеин ячменя, зеин кукурузы, каферин сорго и авенин овса.

Глютелины – белки, растворимые только в слабых растворах

кислот и щелочей. К ним относятся глютенин пшеницы и оризенин

риса.

Две последние группы белков являются характерными для

зерна всех представителей семейства злаковых и вызывают особый интерес в связи с тем, что именно проламины и глютелины некоторых видов злаков формируют клейковину (своеобразный комплекс, который играет первостепенную роль в хлебопекарном и макаронном производстве).

Для того чтобы разделить муку на фракции можно использовать методику биохимической лаборатории Всесоюзного института растениеводства. Сначала извлекают сумму альбуминов и глобулинов раствором NaCl с последующим разделением их диализом, затем остаток извлекают 0,2 % раствором NaOH. Спирторастворимые белки экстрагируют отдельно после удаления из навески солее – и водорастворимых белков, или непосредственно 70 % раствором этанола без предварительного извлечения глобулинов и альбуминов.

3.4. Белки клейковины

Белки глиадин и глютенин составляют основную часть клейковины, отмываемой из пшеничного теста. Характерной особенностью этих белков является их слабая растворимость в воде,

обусловленная наличием гидрофобных групп на поверхности молекул

белка.

34