Анаэробным гликолизом называют процесс расщепления глюкозы с образованием в качестве конечного продукта лактата (далее ни во что не превращается, единственная возможность утилизовать лактат – это окислить его обратно в пируват.).

Этот процесс протекает без использования кислорода и поэтому не зависит от работы митохондриальной дыхательной цепи. АТФ образуется за счёт реакций субстратного фосфорилирования.

При анаэробном гликолизе в цитозоле протекают все 10 реакций, идентичных аэробному гликолизу. Лишь 11-я реакция, где происходит восстановление пирувата цитозольным NADH, является специфической для анаэробного гликолиза

Биологическое значение - образование энергии в моменты максимальной потребности в ней и при кислородном голодании.

Соляная кислота синтезируется из ионов Н+ и СI- в обкладочных клетках желудочных желез, локализованных главным образом в области дна желудка. Процесс образования соляной кислоты является аэробным; в обкладочных клетках содержится достаточное количество митохондрий и поэтому интенсивно протекают окислительные процессы.

Функции соляной кислоты

1. Участвует в активации пепсиногена и разбухании белков.

2. Создает оптимум рН для пепсина

3. Оказывает бактерицидное действие.

4. Денатурирует белки.

5. Стимулирует выработку фактора

Диагностическое значение анализа желудочного сока.

Выделяют анацидное, гипоацидное, нормацидное и гиперацидное состояния.

Оно не характеризует сущность заболевания, но определяет секреторную функцию желудка.

При нарушении нормальной секреции HCl возникают гипоацидный или гиперацидный гастрит

4. Трансаминирование аминокислот, биологическое значение, субстраты, ферменты, роль витаминов в этом процессе.

Трансаминирование — это реакция перекоса аминогруппы с аминокислоты (донора) на α-кетокислоту (акцептор), в результате чего образуется новая кетокислота и аминокислота.

Роль реакций трансаминирования в организме.

1. Синтез заменимых аминокислот.

2. Перераспределение аминного азота в тканях и органах.

2. α-кетокислоты окисляются в цикле трикарбоновых кислот.

4. Некоторые α-кетокислоты используются для синтеза глюкозы и кетоновых тел.

5. Трансаминирование происходит во многих тканях, в основном в печени.

Реакции катализируют ферменты аминотрансферазы. Это сложные ферменты, коферментом которых является производное витамина В6

Субстраты: аминокислота, кетокислота

5. Окислительное дезаминирование (прямое, непрямое) аминокислот. Схема процесса, стадии, ферменты, биологическое значение процесса.

Дезаминирование – это начало катаболизма аминокислот, удаление а-аминогруппы, которая выделяется в виде аммиака и образование безазотистого остатка (α-кетокислоты). При дезаминироваиии, в отличие от трансаминирования, общее количество аминокислот уменьшается.

Продукт дезаминирования — аммиак — токсическое соединение, в клетках подвергается обезвреживанию.

Дезаминированию не подвергаются лизин и пролин.

Типы дезаминирования

1. Непрямое – происходит при участии 2 ферментов: аминотрансферазы и глутаматдегидрогеназы; основной способ дезаминирования большинства аминокислот.

2. Прямое – отщепление аминогруппы от аминокислоты без промежуточных посредников.

Био значение: передача аминогрупп аминокислотами на α-. кетоглутарат, который превращается в глутамат.

6. Декарбоксилирование аминокислот. Биологическое значение. Продукты и их судьба.

Декарбоксилирование аминокисот – образование биогенных аминов

Биогенные амины — это биологически активные вещества, выполняющие функцию регуляторных факторов местного действия , гормонов

Продуктами дезаминирования являются аммиак, жирные кислоты, оксикислоты и кетокислоты. Все продукты подвергаются внутримолекулярному дезаминированию.

Био значение: синтеза глюкозы, кетоновых тел или окисления до СО2 и Н2О.

7. Механизмы токсичности аммиака, симптомы аммиачного отравления. Пути образования аммиака в организме.

Механизмы токсического действия аммиака

1) аммиак вызывает снижение содержания α-кетоглутарата, т.к. сдвигает реакцию, катализирующуюся глутаматдегидрогеназой (ГЛЮ-ДГ) в сторону образования глутамата.

2) высокие концентрации аммиака вызывают синтез глутамина из глутамата в нервной ткани, под действием глутаминсинтетазы.

Основные симптомы гипераммоннемии

-тошнота, рвота

-головокружение, судороги

-потеря сознания, отек мозга

Эти симптомы связаны с действием аммиака на центральную нервную систему и прежде всего на головной мозг

Основными источниками аммиака являются следующие реакции:

• внутримолекулярное дезаминирование гистидина, катаболизм некоторых аминокислот (серина, треонина, глицина) – в печени,

• окислительное дезаминирование глутаминовой кислоты во всех тканях (кроме мышечной), особенно в печени и почках,

• дезаминирование амидов глутаминовой и аспарагиновой кислот – в печени и почках,

• катаболизм биогенных аминов – во всех тканях, в наибольшей степени в нервной ткани,

• жизнедеятельность бактерий толстого кишечника,

• распад пуриновых и пиримидиновых оснований – во всех тканях.

8. Пути обезвреживания аммиака. Механизмы транспорта аммиака в организме: глутаминовый и глюкозо-аланиновый циклы.

Основной реакцией обезвреживания аммиака во всех тканях является синтез глутамина под действием глутаминсинтетазы.

В кишечнике и мышцах глутамин под действием глутаминазы расщепляется на аммиак и глутамат, который с помощью аланинаминотрасферазы превращается в алаланин, который также является транспортной формой аммиака и азота.

В нервной системе: обезвреживание аммиака происходит путем синтеза аспарагина и глутамина, который легко проходит через гематоэнцефалический барьер и с кровью доставляется с почки.

Обезвреживание аммиака мышцах, печени

Глутамин с помощью глутаминазы дезаминируется с образованием NH₃ и глутамата. Образовавшийся глутамат с помощью аланинминотрансферазы (АЛАТ) превращается в аланин.

Обезвреживание аммиака в печени

Из NH₃+CO₂ образуется карбамоилфосфат, который включается в орнитиновый цикл Гензелейта (синтез мочевины)

Транспорт аммиака

Транспортными формами аммиака из тканей в печень являются глутамин и аланин, в меньшей степени аспарагин и глутамат, некоторое количество аммиака находится в крови в свободном виде.

Глутаминовый цикл- это последовательность событий с помощью которого ЦНС поддерживается достаточное количество нейротрансмиттера глутамата.

Глюкозо-аланиновый цикл

В мышцах основным акцептором лишнего аминного азота является пируват. При катаболизме белков в мышцах происходят реакции трансаминирования аминокислот, образуется глутамат, который далее передает аминоазот на пируват и образуется аланин. Из мышц с кровью аланин переносится в печень, где в обратной реакции передает свою аминогруппу на глутамат. Образующийся пируват используется как субстрат в реакциях синтеза глюкозы (глюконеогеонез), а глутаминовая кислота дезаминируется  и аммиак используется в синтезе мочевины.

9. Синтез мочевины: схема реакций, суммарное уравнение. Взаимосвязь с цтк. Клиническое значение определения концентрации мочевины в крови и моче, причины повышения и понижения концентрации мочевины.

В печени весь удаляемый аммиак используется для синтеза мочевины. Увеличение синтеза мочевины наблюдается при распаде тканевых белков и азотистых соединений или при избыточном белковом питании.

Реакции синтеза мочевины являются циклическим процессом и получили название орнитиновый цикл.

Суммарное уравнение синтеза мочевины:

СО₂ + NH₃ + Аспартат + 3 АТФ + 2 Н₂О → Мочевина + Фумарат + 2 (АДФ + Н₃Р0₄) + АМФ + H₄P₂O₇

Связь орнитинового цикла с ЦТК.

Источникоми аспартата для орнитинового цикла является фумарат, который последовательно в реакциях ЦТК превращается сначала в малат, а затем в ОАА с последующим трансаминированием в аспартат.

Определение концентрации мочевины в крови широко используется в диагностике, применяется для оценки тяжести патологического процесса, для наблюдения за течением заболевания и оценки эффективности проводимого лечения.

Увеличение концентрации мочевины, сопровождающееся, как правило, выраженным клиническим синдромом интоксикации, называется уремией. Образование мочевины возрастает при потреблении большого количества белка, при катаболических состояниях, при всасывании аминокислот и белков после желудочного кровотечения.

10. Синтез креатина, креатинфосфата, креатинина. Функции этих соединений в организме.

Креатин – вещество скелетных мышц, миокарда, нервной ткани. В виде креатинфосфата креатин является "депо" макроэргических связей, используется для быстрого ресинтеза АТФ во время работы клетки.

Синтез креатина идет последовательно в почках и печени в двух трансферазных реакциях. По окончании синтеза креатин с током крови доставляется в мышцы или мозг.

Синтезированный в печени креатин поступает в кровь и доставляется в мышцы. Там он взаимодействует с АТФ, в результате чего образуется макроэргическое соединение креатинфосфат.

Синтез креатинина осуществляется в мышечной ткани, в процессе мышечного сокращения, путем распада креатинфосфата

Креатин необходим для синтеза высокоэнергетического соединения

Креатинфосфат обеспечивает ресинтез АТФ в работающей мыщце

Креатинин участвует в энергетическом обмене мышечной и других тканей

11. Катаболизм пуриновых нуклеотидов. Содержание мочевой кислоты в сыворотке крови в норме и причины его повышения. Подагра.

Конечный продукт катаболизма пурина у человека - мочевая кислота. Превращение мочевой кислоты в аллантоин может протекать неферментативно.

Норма мочевой кислоты в крови следующая:

• у детей до 14 лет – от 120 до 320 мкмоль/л;

• у женщин – от 150 до 320 мкмоль/л;

• у мужчин – от 210 до 420 мкмоль/л;

• в возрасте от 65 лет – до 500 мкмоль/л.

Причины, по которым мочевая кислота в крови повышена, включают:

• подагру;

• патологии желез внутренней секреции;

• заболевания крови, в том числе лейкемию;

• сахарный диабет;

• осложнение беременности токсикозом;

• новообразования злокачественной природы. 

Подагра (подагрический артрит)  – это обменная патология организма, при которой затрагивается обмен пуринов (производные мочевой кислоты), что приводит к избыточному отложению солей мочевой кислоты в некоторых тканях организма.