Материал: Донсков С.И., Мороков В.А. Группы крови человека. Руководство по иммуносерологии

АВО-совместимых сывороток взрослых. Сыворотки новорожденных с их эритроцитами не взаимодействовали. Реакции эритроцитов фенотипа NOR усиливались после их обработки папаином и сиалидазой, но ослабевали в результате действия α-галактозидазы. Полиагглютинабельность NOR полностью устранялась при добавлении жидкости из кист яичников. Путем тонкослойной хроматографии гликолипидов из эритроцитов NOR была выделена одна большая полоса и несколько полос, значительно меньших размеров. Эти клетки содержали нейтральные гликолипиды в сочетании с необычной олигосахаридной структурой, вероятно, связанной с α-галактозными остатками (KusnierzAlejska и соавт. [66]).

Полиагглютинабельность Hyde Park

Полиагглютинабельные свойства эритроцитов в сочетании с редким вариантом гемоглобина выявлены в одной большой южноафриканской семье. Среди членов семьи были представители различных этнических групп. Обследованы 35 членов семьи, у 12 был редкий вариант гемоглобина Hyde Park и полиагглютинабельные эритроциты. Этого не отмечено среди остальных 23 лиц (Bird и соавт. [8]). Поскольку ранее не наблюдалось сочетания редких типов гемоглобина и полиагглютинабельности, термин «Гайд-Парк» был предложен для обозначения еще одного вида полиагглютинабельности.

Эритроциты фенотипа О, N + Hyde Park в серологических реакциях демонстрировали следующие характеристики.

1.Агглютинация с небольшим (7 из 40) количеством нормальных сывороток здоровых лиц.

2.Повышенные агглютинабельные свойства с лектинами Vicia graminea и Ulex eueropaeus, аллогенными анти-I и анти-i, реакции обычной интенсивности с кроличьими и моноклональными антителами анти-N.

3.Агглютинация с анти-Tn MKA, но отрицательные результаты реакции с лектином Salvia sclarea, специфичным в отношении антигена Tn.

4.Агглютинация с лектинами Glycine soja, Sophora japonica и Arachis hypogaea, выявляющими десиалилированные О-гликаны.

5.Агглютинация с лектином Vicia hyrcanica, специфично реагирующим с N-ацетиглюкозамина.

Такие серологические характеристики в сочетании с результатами биохимических исследований дают основания полагать, что причиной полиагглютинабельности в данном случае являются две не связанные между собой аномалии. Одна из них связана с необычным сиалилированием О-гликанов, другая – с присутствием N-ацетиглюкозаминовых остатков на N-гликанах белков полос 3 (транспортер анионов) и 4.5 (транспортер глюкозы) (King и соавт. [62]). Природа взаимосвязей между указанными аномалиями неясна.

941

Полиагглютинабельность с неопределенным статусом

Полиагглютинабельность VA

Полиагглютинабельность VAвстречается очень редко. Эритроциты с этим типомполиагглютинабельностиреагируютслектинамиArachishypogaeaиDolichos bifloris, однако дают картину смешанной агглютинации с лектином Helix pomatia (Graninger и соавт. [46, 47]). Сочетание данного вида полиагглютинабельности со слабым антигеном Н наводит на мысль, что она может являться результатом действия микробной α-фукозилазы (Beck и соавт. [5], Graninger и соавт. [47]). В случае, описанном Graninger и соавт. [46, 47], VA-полиагглютинабельность носила персистирующий характер и сопровождалась гемолитической анемией. В другом случае (Beck и соавт. [5]) VA-полиагглютинабельность эритроцитов сочеталась с Tk-полиагглютинабельностью.

Полиагглютинабельность Tr

Полиагглютинабельность Tr выявлена всего у одного индивида (Reid и соавт. [84]). Характер реагирования эритроцитов Tr с панелью лектинов оказался уникальным (см. табл. 33.1), и это отличало их от всех ранее известных. Tr-активные эритроциты реагировали с МКА анти-T + Tn и анти-Tk. Результаты тестов с лектинами на окрашивание гликофоринов А, В и С в сочетании с повышенной электрофоретической подвижностью белка полосы 3 позволили предположить, что в этом случае снижено сиалилирование как N-, так и О-гликанов c наличием остатков β1 → 4Gal и β1 → 3Gal. Высказано предположение, что полиагглютинабельностьTr может быть результатом нарушения функций одной из гликозилтрансфераз, предположительно α1,6-сиалитрансферазы (Reid и соавт. [84]).

Список литературы

1.Andreu G., Doinel C., Cartron J.-P., Mativet S. Induction of Tk polyagglutination by

Bacteroides fragilis culture supernatants: associated modifications of ABH and Ii antigens // Rev. Franc. Transfus. Immunohemat. – 1979. – V. 22. – P. 551–561.

2.Baldwin M.L., Barasso C., Ridolfi R.L. Tn-polyagglutinability associated with acute myelomonocytic leukemia //Amer. J. Clin. Path. – 1979. – V. 72. – P. 1024–1027.

3.Beck M.L. Blood group antigens acquired de novo // Blood Group Antigen and Disease / G. Garratty, ed. –Arlington:AABB, 1983. – P. 45–65.

4.Beck M.L. Red blood cell polyagglutination: clinical aspects // Semin. Hemat. – 2000. – V. 37. – P. 186–196.

5.Beck M.L., Nyers M.A., Moulds J. et al. Coexistent Tk and VA polyagglutinability // Transfusion. – 1978. – V. 18. – P. 680–684.

6.Berger E.G., Kozdrowski I. Permanent mixed-field polyagglutinable erythrocytes lack galactosyltransferase activity // FEBS Lett. – 1978. – V. 93. – P. 105–108.

7.Bigbee W.L., Langlois R.G., Stanker L.H. et al. Flow cytometric analysis of erythrocyte populations in Tn syndrome blood using monoclonal antibodies to glycophorin A and the Tn antigen // Cytometry. – 1990. – V. 11. – P. 261–271.

942

8.Bird A.R., Kent P., Moores P.P., Elliott T. Haemoglobin M-Hyde Park associated with polyagglutinable red blood cells in SouthAfrican family // Brit. J. Haemat. – 1988. – V. 68. –

P.459–464.

9.Bird G.W.G.Anti-T in peanuts // Vox Sang. – 1964. – V. 9. – P. 748–749.

10.Bird G.W.G. Clinical aspects of red blood cell polyagglutinability of microbal origin // Blood Groups and Other Red Cell Surface Markers in Health and Disease / C. Salmon, ed. – NewYork: Masson, 1982. – P. 55–64.

11.Bird G.W.G. Erythrocyte polyagglutination. // Handbook Series in Clinical Laboratory Science / T.J. Greenwalt, E.A. Steane, eds : Section D. Blood Banking. – V.1. – Cleveland: CRC Press, 1977. – P. 443–454.

12.Bird G.W.G. Lectins in immunohematology //Transfus. Med. Rev. – 1989. –V. 3. – P. 55–62.

13.Bird G.W.G. Complexity of erythrocyte polyagglutinability // Human Blood Groups / J.F. Mohn, R.W. Plunkett, R.K. Cunningham, R.M. Lambert eds.: 5-th Convoc. Immunol. – Buffalo, N.Y., Basel: Karger, 1977. – P. 335–343.

14.Bird G.W.G., Shunton N.K., Wingham J. Persistent mixed-field polyagglutination // Brit.

J.Haemat. – 1971. – V. 21. – P. 443–453.

15.Bird G.W.G., Wingham J. ‘New’ lectins for the identification of erythrocyte cryptantigens and the classification of erythrocyte polyagglutinability: Medicago disciformis and Medicago turbinata // J. Clin. Path. – 1983. – V. 36. – P. 195–196.

16.Bird G.W.G., Wingham J. Anti-Cad lectin from the seeds of Leonurus cardiaca // Clian. Lab. Haematol. – 1979. – V. 1. – P. 57–59.

17.BirdG.W.G.,WinghamJ.HaemagglutininsforSalvia//VoxSang.–1974.–V.26.–P.163–166.

18.BirdG.W.G.,WinghamJ.Lectinsforpolyagglutinableredcells:Cytisusscoparius,Spartium junceum and Vicia villosa // Clin. Lab. Hem. – 1980. – V. 2. – P. 21–23.

19.Bird G.W.G., Wingham J. The action of seed and other reagents on HEMPAS erythrocytes

//Acta Haemat. – 1976. – V. 55. – P. 174–180.

20.Bird G.W.G., Wingham J. The M, N and NVg receptors of Tn-erythrocytes // Vox Sang. – 1974. – V. 26. – P. 171–175.

21.Bird G.W.G., Wingham J. Tk: a new form of red cell polyagglutination // Brit. J. Haemat. – 1972. – V. 23. – P. 759–763.

22.Bird G.W.G., Wingham J. Vicia cretica: a powerful lectin for T- and Tnbut not for Tkor other polyagglutinable erythrocytes // J. Clin. Path. –1981. – V. 34. – P. 69–70.

23.BirdG.W.G.,WinghamJ.,BeckM.L.etal.Th,a‘new’formoferythrocytepolyagglutination

//Lancet. – 1978. – V. i. – P. 1215–1216.

24.Bird G.W.G., Wingham J., Pippard M.J. et al. Erythrocyte membrane modification in malignant diseases of myeloid and lymphoreticular tissues // Brit. J. Haemat. – 1976. –

V.33. – P. 289–294.

25.Bird G.W.G., Wingham J., Richardson S.G.N. Myelofibrosis, autoimmune haemolytic anaemia and Tn-polyagglutrinability // Haematologia. – 1985. – V. 18. – P. 99–103.

26.Bird G.W.G., Wingham J., Seger R., Kenny A.B. Tx, a ‘new’red cell cryptantigen exposed by pneumococcal enzymes // Rev. Franc. Transfus. Immunohemat. – 1982. – V. 25. –

P.215–216.

27.BlumenfeldO.O.,LalezariP.,KhorshidiM.etal.O-linkedoligosaccharidesofglycophorins A and B in erythrocytes of two individuals with the Tn polyagglutinability syndrome // Blood. – 1992. – V. 80. – P. 2388–2395.

28.Brouet J.-C., Vainchenker W., Blanchard D. et al. The origin of human B and T cells from multipotent stem cells // Eur. J. Immunol. – 1983. – V. 13. – P. 350–352.

29.Cartron J.-P., Andreu G., Cartron J. et al. Demonstration of T-transferase deficiency in Tnpolyagglutinable blood samples // Eur. J. Biochem. – 1978. – V. 92. – P. 111–119.

30.Cartron J.-P., Nurden A.T. Galactosyltransferase and membrane glycoprotein abnormality in human platelets from Tn syndrome donors // Nature. – 1979. – V. 282. – P. 621–623.

943

31.Clausen H., Stroud M., Parker J. et al. Monoclonal antibodies directed to the blood group Aassociated structure, galactosyl-A: specificity and relation to the Thompsen-Freidenreich antigen // Mol. Immunol. – 1988. – V. 25. – P. 199–204.

32.Crookston J.H., Crookston M.C., Burnie K. et al. Hereditary erythroblastic multinuclearity associated with a positive acidified-serum test: a type of congenital dyserythropoetic anaemia // Brit. J. Haemat. – 1969. – V. 17. – P. 11–26.

33.CrookstonJ.H.,CrookstonM.C.,RosseW.F.Red-cellabnormalitiesinHEMPAS(hereditary erythroblactic multinuclearity with a positive acidified-serum test) // Brit. J. Haemat. – 1972. – V. 23 (Suppl.). – P. 83–91.

34.Dahr W., Uhlenbruck G., Bird G.W.G. Cryptic A-like receptor sites in human erythrocyte glycoproteins: proposed nature of Tn-antigen // Vox Sang. – 1972. – V. 27. – P. 29–42.

35.Dahr W., Uhlenbruck G., Gunson H.H., van Der Hart M. Molecular basis of Tnpolyagglutinability // Vox Sang. – 1975. – V. 29. – P. 36–50.

36.Daussett J., Moullec J., Bernard J.Acquired hemolytic anemia with polyagglutinability of red blood cells due to a new factor present in normal human serum (anti-Tn) // Blood. – 1959. – V. 14. – P. 1079–1093.

37.Desai P.R. Immunoreactive T and Tn antigens in malignancy: role in carcinoma diagnosis, prognosis, and immunotherapy // Transfus. Med. Rev. – 2000. – V. 14. – P. 312–325.

38.Doinel C., Andreu G., Cartron J.-P. et al. The Tk antigenic determinant studies on Tkactivated red blood cells with endoglycosidases // Vox Sang. – 1980. – V. 38. – P. 94–98.

39.Doinel C., Rufin J.M., Andreu G. The Tk antigenic determinant studies of Tk-activated red bloodcellswithendoglycosidases//Rev.Franc.Transfus.Immunohemat.–1981.–V.24.–

P.109–116.

40.Engelfriet C.P., Reesink H.W., Strauss R.G. et al. Blood transfusion in premature or yang infants with poluagglutination and activation of the T antigen // Vox Sang. – 1999. – V. 76. –

P.128–132.

41.Friedenreich V. The Thompsen Hemagglutination Phenomenon. – Copenhagen: Levin and Munksgaard, 1930.

42.Fukuda M.N. HEMPAS // Biochem. Biophys.Acta. – 1999. – V. 1455. – P. 231–239.

43.Fukuda M.N. Hempas disease: genetic defect of glycosylation // Glycobiology. – 1990. –

V.1. – P. 9–15.

44.Fukuda M.N., Masri K.A., Dell A. et al. Incomplete synthesis of N-glycans in congenital dyserythropoetic anemia type II caused by a defect in the gene encoding α-mannosidase II

//Proc. Nat.Acad. Sci. USA. – 1990. – V. 87. – P. 7443–7447.

45.Gasparini P., Miraglia del Giudice E., Delaunay J. et al. Localization of the congenital dyserythropoetic anemia II locus to chromosome 20q11.2 by genomewide search // Amer.

J.Hum. Genet. – 1997. – V. 61. – P. 1112–1116.

46.Graninger W., Poschmann A., Fisher K. et al. ‘VA’, a new type of erythrocyte polyagglutination characterized by depressed H receptors and associated with hemolytic anemia. II. Observations by immunofluorescence, electron microscopy, cell electrophoresis and biochemistry // Vox Sang. – 1977. – V. 32. – P. 201–207.

47.Graninger W., Rameis H., Fisher K. etal.‘VA’, a new type of erythrocyte polyagglutination characterizedbydepressedHreceptorsandassociatedwithhemolyticanemia.I.Serological and hematological observations // Vox Sang. – 1977. – V. 32. – P. 195–200.

48.Gunson H.H., Stratton F., Mullard G.W. An example of polyagglutinability due to the Tn antigen // Brit. J. Haemat. – 1970. – V. 18. – P. 309–316.

49.HarrisP.A.,RomanG.K.,MouldsJ.J.etal.AninheritedRBCcharacteristic,NOR,resulting in erythrocyte polyagglutination // Vox Sang. – 1982. – V. 42. – P. 134–140.

50.Herman J.H., Shirey R.S., Smith B. et al. Th activation in congenital hypoplastic anemia // Transfusion. – 1987. – V. 27. – P. 253–256.

944

51.Hironashi S., Clausen H., Yamada T. et al. Blood groupAcross-reacting epitope defined by monoclonal antibodies NCC-LU-35 and -81 expressed in cancer of blood group ) or B individuals: its identification as Tn antigen // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. – 1985. –

V.82. – P. 7039–7043.

52.Horn K.D. The classification, recognition and significance of polyagglutination in transfusion medicine // Blood Rev. – 1999. – V. 13. – P. 36–44.

53.Hysell J.K., Hysell J.W., Nichols M.E. et al. In vivo and in vitro activation of T-antigen receptors on leukocytes and platelets // Vox Sang. – 1976. – V. 31 (Suppl.). – P. 9–15.

54.Inglis G., Bird G.W.G., Mitchel A.A.B. et al. Effect of Bacteroides fragilis on the human red cell membrane: pathogenesis of Tk polyagglutination // J. Clin. Path. – 1975. – V. 28. –

P.964–968.

55.Inglis G., Bird G.W.G., Mitchel A.A.B., Wingham J. Tk polyagglutination associated with reducedAand H activity // Vox Sang. – 1978. – V. 35. – P. 370–374.

56.Iyer P.N.S., Wilkinson K.D., Goldstein I.J.An N-acetyl-D-glucosamine binding lectin from Bandeiraea simplicifolia seeds //Arch. Biochem. Biophys. – 1976. – V. 177. – P. 330–333.

57.Janvier D., Guignier F., Reviron M., Benbunan M. Concomitant exposure of Tn and Th cryptantigens on the red cells of a patient with myelodysplasia // Vox Sang. – 1991. – V. 61. –

P.142–143.

58.Judd W.J. Microbial-associated forms of polyaggluination (T, Tk and acquired-B) // Polyagglutination: aTechnicalWorkshop / M.L. Beck.,W.J. Judd, eds. –Arlington:AABB, 1980. – P. 23–25.

59.Judd W.J. Review: polyagglutination // Immunohematology. – 1992. – V. 8. – P. 58–69.

60.Judd W.J. The role of exo-β-galactosidases in Tk-activation [Abstract] // Transfusion. – 1980. – V. 20. – P. 622.

61.Judd W.J., Beck M.L., Hicklin B.L. et al. BSII lectin: a second hemagglutinin isolated from Banderaeiraeasimplicifoliaseedswith affinityfortypeIII polyagglutinableredcells //Vox Sang. – 1977. – V. 33. – P. 246–251.

62.King M.J., Liew Y.W., Moores P.P., Bird G.W.G. Enhanced reaction with Vicia graminea lectin and exposed terminal N-acetyl-D-glucosaminyl residues on a sample of human red cells with Hb M-Hyde Park // Transfusion. – 1988. – V. 28. – P. 549–555.

63.King M.J., Parsons S.F., Wu A.M., Jones N. Immunochemical studies on the differential binding properties of two monoclonal antibodies reacting withTn red cells //Transfusion. – 1991. – V. 31. – P. 142–149.

64.Kjeldsen T., Hakomori S., Springer G.F. et al. Coexpression of sialosyl-Tn (NeuAcα2→6GalNAcα1→O-Ser / Thr) and Tn (GalNAcα1→O-Ser / Thr) blood group antigens in Tn erythrocytes // Vox Sang. – 1989. – V. 57. – P. 81–87.

65.Klein P.J., Bulla M., Newman R.A. et al. Thompsen-Freidenreich antigen in haemolytic uraemic syndrome // Lancet. – 1977. – V. ii. – P. 1025–1025.

66.Kusnierz-Alejska G., Duk M., Storry J. et al. NOR polyagglutination and St a glycophorin in one family: relation of NOR polyagglutination to terminal α-galactose residues and abnormal glycolipids // Transfusion. – 1999. – V. 39. – P. 32–38.

67.Levene C., Levene N.A., Buskila D., Manny N. Red cell polyagglutination // Transfus. Med. Rev. – 1988. – V. 2. – P. 176–185.

68.LeveneN.A.,LeveneC.,GekkerK.etal.Thpolyagglutinationwithfataloutcomeinapatient withmassiveintravascularhemolysisandperforatedtumorofcolon//Transfusion.–1987.–

V.27. – P. 127–128.

69.Liew Y.W., Bird G.W.G. Separable anti-T and anti-Tk lectins from the seeds of Vicia hyrcanica // Vox Sang. – 1988. – V. 54. – P. 226–227.

70.Liew Y.W., Bird G.W.G., King M.J. The human erythrocyte cryptantigen Tk: exposure by an endo-beta-galactosidase from Flavobacterium keratolycus // Rev. Franc. Transfus. Immunohemat. – 1982. – V. 25. – P. 639–641.

945