Материал: Донсков С.И., Мороков В.А. Группы крови человека. Руководство по иммуносерологии

36.Levine P., Stetson R.E. An unusual case of intragroup agglutination // J. AMA. – 1939. –

V.113. – P. 126‒127.

37.Lomas C.G., Tippett P. Use of enzymes in distinguishing anti-LW a and anti-LW ab from anti-D // Med. Lab. Sci. – 1985. – V. 42. – P. 88‒89.

38.Mallinson G., Martin P.G., Anstee D.J. et al. Identification and partial characterization of the human erythrocyte membrane component(s) that express the antigens of the LW bloodgroup system // Biochem J. – 1986. –V. 234. – P. 649‒652.

39.Moore S.Identificationofredcellmembranecomponentsassociatedwithrhesusbloodgroup antigen expression // Red Cell Membrane Glycoconjugates and Related Genetic Markers / J.-P. Cartron, C. Rouger, C. Salmon eds. – Paris: LibrarieArnette, 1983. – P. 97‒106.

40.MurrayJ.,ClarkE.C.Productionofanti-Rhinguineapigsfromhumanerythrocyteextracts

//Nature. – 1952. –V. 169. –P. 886‒887.

41.Napier J.A.F., Rowe G.P. Transfusion significance of LW a allo-antibodies // Vox Sang. – 1987. – V. 53. – P. 228‒230.

42.Oliveira O.L.P., Thomas D.B., Lomas C.G., Tippett P. Restricted expression of LW antigen onsubsetsofhumanBandTlymphocytes//J.Immunogenet.–1984.–V.11.–P.297‒303.

43.Parsons S.F., Spring F.A., Chasis J.A., Anstee D.J. Erythroid cell adhesion molecules Lutheran and LW in health and disease // Bailliere’s Best Prac. Clin. Haemat. – 1999. –

V.12. – P. 729‒745.

44.PerkinsH.A.,McIllroyM.,SwansonJ.etal.TransientLW-negativeredbloodcellsandanti- LW in a patient with Hodgkin disease // Vox Sang. – 1977. – V. 33. – P. 299–303.

45.Perrault R. ‘Cold’ IgG autologous anti-LW: an immunological comparison with immune anti-LW // Vox Sang. – 1973. – V. 24. – P. 150‒164.

46.Polesky H.F., Swanson J., Olson G. Guinea pig antibodies to ? Rh-Hr precursor // Proc. 11th Cong. Int. Soc. Blood Transfus. – 1966 / Bibl. Haemat. – 1968. – V. 29(1). – P. 384‒387.

47.Poole J., Ford D., Tozer R. et al. A case of LW(a −b −) in Papua New Guinea [Abstract] // 24-th Cong. Int. Soc. Blood Transfus. – 1996. – P. 144.

48.Race R.R., Sanger R. Blood Groups in Man. – 6-th ed. – Oxford: BSP, 1975. – 659 p.

49.Reid M.E., O’Day T.M., Toy P.T.C.Y., Carlson T. Anti-LW in a transient LW(a −b −) individual: serologic characteristics and clinical significance // J. Med. Technol. – 1996. –

V.3. – P. 117–119.

50.Shaw M.A. Monoclonal anti LW ab and anti-D reagents recognize a number of different epitopes: use of red cells of non-human primates // J. Immunogenet. – 1986. – V. 13. –

P.377–386.

51.Sistonen P.Aphenotypic association between the blood group antigen Ne a and Rh antigen D // Med. Biol. – 1981. – V. 59. – P. 230–233.

52.Sistonen P., Green C.A., Lomas C.G., Tippett P. Genetic polymorphism of the LW blood group system //Ann. Hum. Genet. – 1983. – V. 47. – P. 277–284.

53.Sistonen P., Nevanlinna H.R., Virtaranta-Knowles K. et al. Ne a, a new blood group antigen in Finland // Vox Sang. – 1981. – V. 40. – P. 352–357.

54.Sistonen P., Tippett P.A‘new’allele giving further insight into the LW blood group system

//Vox Sang. – 1982. – V. 42. – P. 252–255.

55.Sistonen P., Virtaranta-Knowles K., Denisova R. et al.The LW b blood group as a marker of prehistoric Baltic migrations and admixture // Hum. Hered. – 1999. – V. 49. – P. 154–158.

56.Sonneborn H.-H., Ernst M., Voak D.Anew monoclonal anti-LW (BS 87) [Abstract] // Vox Sang. – 1994. – V. 67 (Suppl. 2). – P. 114.

57.Sonneborn H.-H., Uthelmann H., Tills D. et al. Monoclonal anti-LW ab // Biotest Bull. – 1984. – V. 2. – P. 145–148.

58.SouthcottM.J.G.,TannerM.J.A.,AnsteeD.J.Theexpressionofhumanbloodgroupantigens during erythropoiesis in a cell culture system // Blood. –1999. – V. 93. – P. 4425–4435.

761

59.Spring F.A., Parsons S.F., Ortlepp S. et al. Intercellular adhesion molecule-4 binds α4β1 and αv-family integrins through novel integrin-binding mechanisms // Blood. – 2001. – V. 98. –

P.458–466.

60.Swanson J., Matson G.A. Third example of a human ‘D-like’ antibody or anti-LW // Transfusion. – 1964. – V. 4. – P. 257–261.

61.Swanson J., Polesky H.F., Matson G.A. The LW antigen of adult and infant erythrocytes // Vox Sang. – 1965. – V. 10. – P. 560–566.

62.Swanson J., Scofield T., Krivit W. et al. Donor-derived LW, Rh and M antibodies in post BMTchimera [Abstract] // Joint. Congr. Int. Soc. BloodTransfus andAABB, 1990. – P. 34.

63.Swanson J.L., Azar M., Miller J., McCullough J.J. Evidence for heterogeneity of LW antigen revealed in a family study // Transfusion. – 1974. – V. 14. – P. 470–474.

64.VillalbaR.,CeballosP.,FornesG.etal,Clinicallysignificantanti-LW ab bymonocyteassay // Vox Sang. – 1995. – V. 68. – P. 66–67.

65.Vos G.H., Petz L.D., Garratty G., Fudenberg H.H. Autoantibodies in acquired hemolytic anemia with special reference to the LW system // Blood. – 1973. – V. 42. – P. 445–453.

66.Wang J., Springer T.A. Structural specializations of immunoglobulin superfamily members for adhesoin to integrins and viruses // Immunol. Rev. – 1998. – V. 163. – P. 195–215.

67.White J.C., Rolih S., Wilkinson S.L. et al.Anew example of anti-LW and further studies on heterogeneity of the system // Transfusion. – 1975. – V. 15. – P. 368–372.

68.Wiener A.S., Moor-Jankowski J., Brancato G.J. LW factor // Haematologia. – 1969. –

V.3. – P. 385–393.

69.Wiener A.S., Socha W.W., Gordon E.B. Fractionation of human anti-Rho sera by absorption with red cells of apes // Haematologia. – 1971. – V. 5. – P. 227–240.

762

Глава 19.

Система Chido / Rodgers

Антигены Chido / Rodgers (Чидо / Роджерс), подобно антигенам Lewis, не являются эритроцитарными, а адсорбируются на эритроциты из плазмы. Они, так же как и антигены Lewis, обнаружены с помощью реакции агглютинации эритроцитов, и лишь позднее было установлено, что эти антигены присущи не эритроцитам, а C4d-компоненту комплемента. Некоторое количество комплемента всегда присутствует на мембране эритроцитов, и соответствующие антикомплементарные антитела могут вызвать их агглютинацию.

Несмотря на то что антигены Chido и Rodgers являются гуморальной субстанцией, систему Chido / Rodgers классифицируют не с сывороточными, а с эритроцитарными антигенными системами. Ей присвоен номер ISBT 017.

В систему Chido / Rodgers входят шесть антигенов Chido (Ch1–Ch6), два антигена Rodgers (Rg1 и Rg2) и гибридный антиген WH, возникающий в случае сочетания антигенов Ch6 и Rg1 (Giles и соавт. [25, 34]) (табл. 19.1).

Таблица 19.1

Номенклатура антигенов системы Chido / Rodgers

В номенклатуре ISBT антигены Ch1–Ch6 получили обозначения CH / RG1– CH / RG6, детерминанта WH обозначена как CH / RG7, антигенам Rg1 и Rg2 присвоены буквенно-цифровые обозначения: CH / RG11 и CH / RG12 (см. табл. 19.1). Символы CH / RG8–CH / RG10 оставили для антигенов Ch / Rg,

которые могут быть открыты.

Частота антигена Ch1 у европеоидов составляет 96 %, у монголоидов – 100 % (табл.19.2)(Giles[24],Middleton,Crookston[54]).ЧастотаантигенаWHболее15 %.

763

Посемейные исследования показали кодоминантный характер наследования гена Ch и его тесную взаимосвязь с локусом HLA (Awdeh и соавт. [3], Middleton

и соавт. [55]).

Таблица 19.2

Распределение фенотипов Ch / Rg с англичан и японцев*

* По Giles и соавт. [37].

С4-компонент комплемента

Компонент С4 комплемента представляет собой полипептидную цепь с мол. массой 200 кДа, состоящую из трех фрагментов: α (95 кДа), β (75 кДа) и γ (30 кДа). Все три полипептида гликозилированы и связаны между собой дисульфиднми мостиками (рис. 19.1). Цепи α С4А и С4В имеют мол. массу 96 и 94 кДа соответственно (Lundwall и соавт. [48], Roos и соавт. [78, 79]), обладают наибольшей биологической активностью и обусловливают антигенные различия С4-компонента комплемента. Они состоят из относительно большого фрагмента C4b и короткого N-терминального фрагмента C4a. Связанный с мембраной полипептид C4b под влиянием фактора I комплемента преобразуется в C4d. Сходное действие в отношении C4b оказывает трипсин (Law, Reid [45]).

Rosenfield и соавт. [80], использовав метод электрофореза, установили, что компонент С4 комплемента неоднороден и состоит из отдельных фракций.

Последующие исследования с помощью иммуноэлектрофореза в геле позволи- лиO’Neillисоавт.[67],Teisbergисоавт.[89]определить,чтоС4-компоненткомпле- мента у большинства людей присутствует в виде одного из трех типов (рис. 19.2). Первый тип комплемента – С4А (acidic, кислый) – характеризуется четырьмя быстро мигрирующими полосами, второй – С4В (basic, щелочной) – четырьмя медленно мигрирующими полосами, третий (С4АВ) имеет обе группы полос. Авторы различалитакжеC4F(fast,быстрый)иC4S(slow,медленный)типы.

Основываясь на результатах посемейных исследований O’Neil и соавт. [67, 68] заключили, что протеины С4А и С4В являются продуктом не двух

764

Рис. 19.1. Строение молекулы С4-компонента комплемента. Три цепи соединены дисульфидными связями. Темной штриховкой выделен участок C4d, в котором размещаются детерминанты Chido/Rodgers.

Рис. 19.2. Электрофоретические различия компонента С4 комплемента у лиц с разным фенотипом по системе Chido/Rodgers (по Law и соавт. [45], O’Neill и соавт. [68]).

кодоминантных аллелей, а двух тесно связанных между собой локусов С4А и С4В, в каждом из которых нередко встречаются молчащие аллели. Последние получили обозначения C4А*Q0 и C4B*Q0 (Q0 – аббревиатура от quantity null, ноль вещества). Небольшое число лиц с врожденным дефицитом С4 объясняли низкой частотой гаплотипа C4А*Q0 C4B*Q0. По этой причине гомозиготные по указанному гаплотипу С4-дефицитные индивиды встречаются крайне редко.

765