Материал: Донсков С.И., Мороков В.А. Группы крови человека. Руководство по иммуносерологии

152.Spencer H.C., Miller L.H., Collins W.E. et al. The Duffy blood group and resistance to Plasmodium vivax in Honduras //Am. J. Trop. Med. Hyg. – 1978. – V. 27. – P. 664–670.

153.Szabo M.C., Soo K.S., Zlotnik A., Schall T.J. Chemokine class differences in binding to the Duffy antigen-erythrocyte chemokine receptor // J. Biol. Chem. – 1995. – V. 270. –

P.25348–25351.

154.Szymanski I.O., Huff S.R., Delsignore L. An autoanalyzer test to determine immunoglobulin class and IgG subclass of blood group antibodies // Transfusion. – 1982. – V. 22. – P. 90–95.

155.TamasauskasD.,PowellV.,SakselaK.,YazdanbakhshK.Ahomologousnaturallyoccurring mutation in Duffy and CCR5 leading to reducer receptor expression // Blood. – 2001. –

V.97. – P. 3651–3654.

156.Tanner M.J.A., Anstee D.J., Mallinson G. et al. Effect of endoglycosidase F-Peptidyl N-glycosidase F preparations on the surface components of the human erythrocyte // Carbohydr. Res. – 1988. – V. 173. – P. 203–212.

157.Tippett P., Gavin J. Duffy groups and malaria in monkeys [Abstract] // Transfusion. – 1979. – V. 19. – P. 662.

158.Toivanen P., Hirvonen T. Antigens Duffy, Kell, Kidd, Lutheran and Xg a on fetal red cells // Vox Sang. – 1973. – V. 24. – P. 372–376.

159.Toivanen P., Hirvonen T. Fetal development of red cell antigens K, k, Lu a, Lu b, Fy a, Fy b, Vel and Xg a // Scand. J. Haematol. – 1969. – V. 6. – P. 49–55.

160.Tournamille C., Colin Y., Cartron J.-P., Le Van Kim C. Disruption of a GATA motif in the

Duffy gene promoter abolishes erythroid gene expression in Duffy-negative individuals // Nature Genet. – 1995. – V. 10. – P. 224–228.

161.Tournamille C., Filipe A., Wasniowska K. et al. Structure-function analysis of the extracellular domains of Duffy antigen / receptor for chemokines: characterization of antibody and chemokine binding sites // Brit. J. Haemat. – 2003. – V. 122. – P. 1014–1023.

162.Tournamille C., Le Van Kim C., Gane P. et al. Arg89Cys substitution results in very low membrane expression of the Duffy antigen / receptor for chemokines in Fy x individuals // Blood. – 1998. – V. 92. – P. 2147–2152.

163.Tournamille C., Le Van Kim C., Gane P. et al. Close association of the first and fourth extracellulardomainsoftheDuffyantigen / receptorforchemokinesbyadisulphidebondis required for ligand binding // J. Biol. Chem. – 1997. – V. 272. – P. 16274–16280.

164.Tournamille C., Le Van Kim C., Gane P., Cartron J.-P. Molecular basis and PCR-DNA typingofFy a / Fy b bloodgrouppolymorphism//Hum.Genet.–1995.–V.95.–P.407–410.

165.Tsuneyama H., Uchikawa M., Shinozaki K. et al. A deletion in the Duffy gene of an apparently healthy individual with Fy(a −b −) phenotype [Abstract] // Transfusion. – 2000. – V. 40 (Suppl.). – 116S.

166.van Loghem J.J., van der Hart M. Een nieuwe bloed-groep // Ned. Tijdschr. Geneeskd. – 1950. – V. 94. – P. 748–749.

167.van’t Veer M.B., van Leeuwen I., Haas F.J.L.M. et al. Red-cell auto-antibodies mimicking anti-Fy b specificity // Vox sang. – 1984. – V. 46. – P. 88–91.

168.Vengelen-Tyler V. Anti-Fy a preceding anti-Fy3 or –Fy5: a study of five cases [Abstract] // Transfusion. – 1985. – V. 25. – P. 482.

169.Vetter O., Wegner H.Afurther case of anti-Fy b and the frequency of Duffy-antigens in the population of the city of Leipzig //Acta Genet. – 1967. – V. 17. – P. 338–340.

170.Wasniowska K., Blanchard D., Janvier D. et al. Identification of the Fy6 epitope recognized by two monoclonal antibodies in the N-terminal extracellular portion of the Duffy antigen receptor for chemockines // Mol. Immunol. – 1996. – V. 33. – P. 917–923.

171.Wasniowska K., Czerwinski M., Jachymek W., Lisowska E. Expression and binding properties of a soluble chimeric protein containing the N-terminal domain of the Duffy antigen // Biochem. Biophys. Res. Commun. – 2000. – V. 273. – P. 705–711.

631

172.Wasniowska K., Eichenberg P., Kugele F., Hadley T.J. Purification of a 28 kD nonaggregating tryptic peptide of the Duffy blood group protein // Biochem. Biophys. Res. Commun. – 1993. – V. 192. – P. 366–372.

173.Wasniowska K., Lisowska E., Halverson G.R. et al. The Fy a, Fy6 and Fy3 epitopes of the Duffy blood group system recognized by a new monoclonal antibodies: identification of a linear Fy3 epitope // Brit. J. Haemat. – 2004. – V. 124. – P. 118–122.

174.Wasniowska K., Petit-Leroux Y., Tournamille C. et al. Structural characterization of the epitope recognized by the new anti-Fy6 monoclonal antibody NaM 185-2C3 // Transfus. Med. – 2002. – V. 12. – P. 205–211.

175.Weistein L., Taylor E.S. Hemolytic disease of the neonate secondary to anti-Fy a //Amer. J. Obstet. Gynec. – 1975. – V. 121. – P. 643–645.

176.Welch S.G., McGregor I.A., Williams K. The Duffy blood group and malaria prevalence in Gambian WestAfricans // Trans. R. Soc. Trop. Med. Hyg. – 1977. – V. 71. – P. 295–296.

177.Wernheimer S.P., Barnwell J.W. Plasmodium vivax interaction with the human Duffy blood group glycoprotein: identification of a parasite receptor-like proteins // Exp. Parasitol. – 1989. – V. 69. – P. 340–350.

178.Westhoff C.M., Reid M.E. The Kell, Duffy, and Kidd blood group systems // Immunohematology. – 2004. – V. 20. – P. 37–49.

179.Williams D., Johnson C.L., Marsh W.L. Duffy antigen changes on red blood cells stored at low temperature // Transfusion. – 1981. – V. 21. – P. 357–359.

180.Williams T.N., Maitland K., Bennett S. et al. High incidence of malaria in aWoolley I.J., Hotmire K.A., Sramkoski R.M. et al. Differential expression of the Duffy antigen receptor for chemokines according to RBC age and FY genotype // Transfusion. – 2000. – V. 40. –

P.949–953.

181.Woolley I.J., Hotmire K.A., Sramkoski R.M. et al. Differential expression of the Duffy antigen receptor for chemokines according to RBC age and FY genotype // Transfusion. – 2000. – V. 40. – P. 949–953.

182.Woolley I.J., Wood E.M., Sramkovski P.A. et al. Expression of Duffy antigen receptor for chemokines during reticulocyte maturation: using a CD71 flow cytometric technique to identify reticulocytes // Immunohematology. – 2005. – V. 21. – P. 15–20.

183.Yazdanbakhsh K., Rios M., Storry J. et al. Molecular mechanisms that lead to reduced expression of Duffy antigens // Transfusion. – 2000. – V. 40. – P. 310–320.

184.Zimmerman P.A., Wooley I., Masinde G.L. et al. Emergence of FY*A null in a Plasmodium vivax endemic region of Papua New Guinea // Proc. Nat.Acad. Sci. USA. – 1996. –V. 96. –

P.13973–13977.

632

Глава 11.

Система Kidd

Антигены системы Kidd (Кидд) – Jk a и Jk b – являются продуктами аллельных генов. Антигенные различия Jk a / Jk b обусловлены заменой Asp 280 Asn. Распределение их у представителей разных рас неодинаково. Антитела против антигенов Kidd представляют опасность в клиническом плане, поскольку вызывают замедленные посттрансфузионные реакции.

Антигены Kidd расположены на гликопротеине, имеющем 10 трансмембранных доменов(рис.11.1).Определенаегоаминокислотнаяпоследовательность(рис.11.2).

Рис. 11.1. Строение гликопротеина Kidd: 10 трансмембранных доменов, N- и C-цитоплазматические домены, N-гликан на третьей экстрацеллюлярной петле, на

четвертой петле указана позиция 280, определяющая различие Jk a и Jk b.

Рис. 11.2. Последовательность аминокислот гликопротеина Kidd.

В системе Kidd известен нулевой фенотип Jk(a −b −), который чаще встречается у жителей Полинезии. На эритроцитах Jk(a −b −) отсутствуют антигены Jk a и Jk b, атакжеантигенJk3(Jk ab).Идентифицировано5мутаций,инактивирующихгенJK.

633

Гликопротеин Kidd выполняет в клетке функцию транспортера мочевины. ГенныйлокусJK(SLC14A1)картированнахромосоме18впозиции18q11–q12.

Гликопротеин JK и ген JK

Задолго до выделения гликопротеина Kidd, картирования и клонирования гена JK было известно, что эритроциты, лишенные антигенов Kidd [Jk(a −b −)], не лизируются в 2М растворе мочевины, а эритроциты, содержащие антигены Kidd, лизируются указанным раствором. Уже тогда возникло предположение, что антигены Kidd участвуют в транспорте мочевины.

Используя нейлоновые мембраны с фиксированными к ним аффинноочищенными IgG-антителами анти-Jk a, анти-Jk b и анти-Jk3, Sinor и соавт. [96] выделили из оболочки эритроцитов субстрат с мол. массой 45 кДа, несущий Jk-антигенную активность. Иммунопреципитат, выделенный с помощью антител анти-Jk3 из эритроцитов всех фенотипов Kidd, за исключением Jk(a −b −), представлял собой гликопротеин с мол. массой 46–60 кДа. После удаления N-гликана из гликопептида обработкой его N-гликаназой мол. масса уменьши-

лась до 36 кДа (Olives и соавт. [70]).

Электронная микроскопия эритроцитов, обработанных антителами IgG антиJk b, меченными ферритином, позволила установить, что эритроциты Jk(a −b + ) несут около 14 тыс. антигенных участков Jk b на 1 клетку (Masouredis и соавт. [53]).

Mannuzzuисоавт.[50]спомощьюгидрофобныхсоединенийртутиингибировали транспорт мочевины и нашли, что количество участков, транспортирующих мочевину,т.е.участков,несущихантигеныJk,составляетоколо32тыс.на1эритроцит.

Olives и соавт. [72] исследовали кДНК эритробластов человека с помощью ПЦР с праймерами, сконструированными по аминокислотной последовательности кроличьего транспортера мочевины. Иммунопреципитацией антителами анти-Jk3 авторы выделили полипептид с мол. массой 36 кДа.

Методом иммуноблоттинга с кроличьими антителами был получен полипептид с мол. массой 46–60 кДа, который присутствовал в эритроцитах всех фенотипов Kidd, кроме Jk(a −b −) (Olives и соавт. [70]). Позднее было установлено, что ген HUT11 представляет собой аберрантный транскрипт или является артефактом клонирования (Sidoux-Walter и соавт. [93]). Другой ген – HUT11А, кодирующий глютаминовую кислоту вместо лизина в положении 44 и 2 дипептида – валин и глицин – вместо 3 после позиции 227, производит гликопротеин Kidd и транспортер мочевины эритроцитов (Sidoux-Walter и соавт. [93], Irshaid и соавт. [37]). Продукт этого гена имеет мол. массу 43 кДа, содержит 389 аминокислот и на 63 % идентичен кроличьему транспортеру мочевины. Протеин содержит 10 трансмембранных доменов. Один из двух N-гликозилированных участков (Asn 211) расположен на третьем экстрацеллюлярном домене.

Ген JK (SLC14A1) имеет величину 30 кб и состоит из 11 экзонов (Lucien и соавт. [48], Irshaid и соавт. [36]). Экзоны 1–3 и часть четвертого (табл. 11.1) представляют нетранслируемый 3ʹ регион, экзоны 4–11 кодируют протеин.

634

Участок, инициирующий трансляцию, расположен на 335 пар выше стартового транслируемого кодона в экзоне 4. Область между нуклеотидами  −837 и  −336 содержит эритроидоспецифические участки транскрипции GATA-1 и SP1, а также TATA-бокс и инвертированный CAAT-бокс (Lucien и соавт. [48]). Идентифицированы2эритроидныхтранскриптавеличиной4,4и2кб.Последний (меньший из них) образуется за счет пропуска в считывании экзона 3 (Lucien и

соавт.[48]).

* По Lucien и соавт. [48], **по Irshaid и соавт. [36].

Антигены Jka и Jkb

Антиген Jk a, обнаруженый в 1951 г. Allen и соавт. [3], назван по инициалам 6-го ребенка американской белой женщины, миссис Kidd, родившегося с проявлениями гемолитической болезни. Антитела анти-Jk a реагировали с эритроцитами 77 % жителей г. Бостона (США).

Двумя годами позже (в Англии) Plaut и соавт. [78] нашли антитетичный антиген – Jk b.

Среди европеоидов 76,4 % содержали антиген Jk a, 23,6 % – не содержали (Race, Sanger [82]). Эти данные позволили рассчитать частоту генов Jk a и Jk b (0,5142 и 0,4858), а также частоту генотипов Jk a / Jk a, Jk a / Jk b и Jk b / Jk b (0,2644; 0,4996 и 0,2360 соответственно). Указанные расчетные данные практически не отличались от фактических, полученных при обследовании 1051 канадской семьи сыворотками анти-Jk a и анти-Jk b: ген Jk a имел частоту 0,5162; Jk b –

0,4838 (Chown и соавт. [7], Race и Sanger [82]).

По результатам ДНК-типирования 106 шведов, частота генов Jk a и Jk b составила 0,53 и 0,47 соответственно (Irshaid и соавт. [35]).

Mourant и соавт. [62], Tills и соавт. [102] суммировали результаты популяционных исследований, выполненных различными авторами(табл. 11.2).

635