Материал: Сыровая А.О. и др Аминокислоты глазами химиков, фармацевтов, биологов. Т. 2

Внимание! Если размещение файла нарушает Ваши авторские права, то обязательно сообщите нам

106. Schirmeister T. New peptidic cysteine protease inhibitors derived from the

electrophilic alpha-amino acid aziridine-2,3-dicarboxylic acid / T. Schirmeister // 1999.

– Journal of Medicinal Chemistry. – Vol. 42. – N 4. – P. 560–572.

107. Aziridine-2,3-dicarboxylates, peptidomimetic cysteine protease inhibitors with

antileishmanial activity / A. Ponte-Sucre, R. Vicik, M. Schultheis et al. // Antimicrobial Agents and Chemotherapy. – 2006. – Vol. 50. – N 7. – P. 2439–2447.

108. Vincent P. Kainate receptors in epilepsy and excitotoxicity / P. Vincent, C. Mulle // Neuroscience. – 2009. – Vol. 158. – N. 1. – P. 309–323.

109. Kainic acid-mediated excitotoxicity as a model for neurodegeneration / Q. Wang, S. Yu, A. Simonyi et al / Molecular Neurobiology. – 2005.–Vol. 31. – N. 1–3.– P. 3–16.

261

ЗАКЛЮЧЕНИЕ Аминокислоты являются основными структурными элементами белковой

молекулы. Изучение структуры белков и их превращений имеет очень большое биологическое значение, т.к процесс превращения белковых веществ составляет сущность всех жизненных процессов. Поэтому проблема изучения свойств аминокислот должна иметь важное значения для медицинской науке и лечебной практики.

Следовательно, проблема белка включает не только познание жизни во всех ее проявлениях, но и перспектив ряда проблем: долголетия, лечения вирусных,

обменных заболеваний и эндокринной патологии и др.

По мере изучения физиологической роли аминокислот было установлено,

что в организме они используются для синтеза гормонов, витаминов и других необходимых веществ.

Аминокислоты подвергаются ряду химических превращений:

дезаминируются, выделяют необходимую для организма энергию, переходят в более простые соединения, а также переминируются и служат источником для образования других аминокислот. Известно, что одновременно с аминокислотами пищевых белков в процессе обмена участвуют аминокислоты клеточных белков органов и тканей самого организма. Поступающих с пищей белки подвергаются расщеплению под влиянием ферментативных протеолетических систем органов пищеварения и уже в виде аминокислот всасываются в кровь и принимают участие в обмене.

Следовательно, равновесие между аминокислотами, поступающими извне и образующимися под влиянием ферментативного разложения белков организма,

может быть изменено путем искусственного введения их в кровь. Это вышеуказанное важное обстоятельство может в нужных случаях использовано в интересах больного. Необходимость же такого рода вмешательства встречаются не редко в любой клинике, так как известно, с какими тяжелыми последствиями

262

бывают связаны изменения в количественном содержании аминокислот в организме. Клиницисты хорошо знают, что изменение обмена и обеднение организма отдельными аминокислотами приводят к своеобразной патологии,

которую легко обнаружить и по внешним признакам, недостаток метионина приводит к получению роговицы глаза, недостаток валина вызывает мышечную слабость и др.

Белки по своему элементарному составу, как известно, мало чем отличаются между собой по аминокислотному составу различных групп их неодинаков, что и определяет специфичность белков, которая оказывается не безразличной для организма. Ферментативная система человека, образовавшаяся в биологическом развитии организма, оказалось приспособленной к ассимилированнию только природных аминокислот, принадлежащих к группе левовращающих. Синтетические же аминокислоты, даже имеющие элементарный состав, одинаковый с природными, но являющиеся рацематами или принадлежащим к D-конфигурации, в худшем случае могут оказаться ядами, а в лучшем случае – безразличными. Целым рядом специальных исследований было установлено, что большинство аминокислот организмом человека вовсе не усваивается, а нередко они оказывают даже токсическое действие.

Все природные аминокислоты, за исключением глицина, содержат в своей молекуле асимметрический атом углерода, обуславливающий их оптическую активность. Оптически деятельные аминокислоты при нагревании в кислой или щелочной среде уменьшают угол вращения за счет образования аминокислот с противоположным знаком угла вращения, и, когда последний становится равным нулю, оптически активные аминокислоты теряют свою активность, превращаясь в рацемические аминокислоты. Таким образом, в химическом отношении между оптически активными и рацемическими аминокислотами разницы видимой нет.

Структурная перегруппировка атомов внутри молекулы оказывает существенное влияние на скорость и направление химических превращений,

263

определяющих их биологические свойства. Эти исследования показывают, что биохимические свойства органических веществ в значительной степени определяются стереохимическими особенностями их строения.

Аминокислоты имеют большое биологическое значение, в медицинской практике нашли применение лекарственные препараты содержащие аминокислоты.

264

АВТОРСКИЙ КОЛЛЕКТИВ:

Сыровая Анна Олеговна – доктор фармацевтических наук,

профессор, заведующая кафедрой медицинской и биоорганической химии ХНМУ

Шаповал Людмила Григорьевна − кандидат технических наук,

доцент кафедры медицинской и биоорганической химии ХНМУ

Макаров Владимир Александрович – кандидат химических наук, доцент кафедры медицинской и биоорганической химии

ХНМУ

Петюнина Валентина Николаевна – кандидат фармацевтических наук, доцент кафедры медицинской и биоорганической химии

ХНМУ

Грабовецкая Евгения Романовна − кандидат биологических наук, доцент кафедры медицинской и биоорганической химии

ХНМУ

265