3. Электронная теория (с.З. Рогинский)

(по желанию, взяла это с учебника)

В основе теории лежит представление о том, что катализатор имеет свободные или слабосвязанные электроны.

• Такими электронами обеспечиваются свободные валентности на поверхности катализатора, за счет которых адсорбируются молекулы реагирующих в-в с образование свободных атомов и радикалов.

• При взаимодействии свободных атомов и радикалов образуются продукты реакции.

Например:

Затруднено осуществление реакции H2 + O2 = H2O из-за насыщенности связей реагирующих в-в

• Но на платиновом катализаторе свободные электроны переходят к молекуле кислорода, образуя ионы кислорода (2O^-)

• На положительно заряженной платине адсорбируются молекула водорода, отдавая ей электроны и превращается в катионы (2H⁺)

• Ионы водорода и кислорода взаимодействуют между собой и образуют воду

Кислотно-основный катализ

Кислотно-основный катализ – ускорение реакций кислотами и основаниями.

Такая способность кислот и оснований – один из признаков характеризующих этот класс химических соединений.

Классическая теория кислотно-основного катализа приписывала каталитическое действие исключительно иона водорода и гидроксила. Позднее было установлено, что реакции катализируются также недиссоциированными молекулами кислот и оснований и различными другими ионами, например ионом NH₄⁺.

Теория общего кислотно-основного катализа является составной частью теории кислот и оснований Бренстеда-Лоури:

• Кислота – донор протона

• Основание – акцептор протона

Кислотами и основаниями могут быть электронейтральные молекулы, катионы и анионы с различным зарядом.

Кислотно-основное взаимодействие в средах с высокой диэлектричской проницаемостью состоит в передаче протона от кислоты HA к основанию B с образованием новой пары – кислоты BH⁺ и основания A^- :

HA + B ↔ BH⁺ + A^⁻

• Кислотно-основный катализ обусловлен протолитической реакцией между субстратом, выступающим в роли слабой кислоты или слабого основания, и катализатором, которым могут быть соединения, удовлетворяющие определению кислот и оснований по Бренстеду.

• Протолитическая реакция (присоединение или отщепление протона), как стадия каталитичского процесса, приводит к перераспределению электронов в молекуле субстрата и тем самым к образованию промежуточных соединений с повышенной реакционной способностью (карбкатионы, полярные комплексы). Эта стадия реакции обусловливает снижение энергии активации и ускорение процесса в целом.

С излагаемой точки зрения кислотно-основный катализ обязательно включает стадию переноса протона из одного места молекулы в другое и поэтому требует присутствия как доноров, так и акцепторов протонов, что отвечает следующей схеме:

Где HX – субстрат; XH – продукт реакции; HA – кислота; B – основание

Пример кислотного катализа: кето-енольная таутомерия, определяющая протекание реакции йодирования ацетона.

• В результате протолитической реакции кетон переходит в енольную форму:

• Енольная форма легко реагирует с йодом:

Пример основного катализа: можно проиллюстрировать реакцией альдольной конденсации альдегидов и кетонов:

⁻

HA – кислота;

A⁻ - основание, сопряженное с кислотой HA;

B – основание;

BH⁺ - кислота, сопряженная с основанием B.

Конкретный пример кислотного катализа: получение сложного эфира

Реакции кислотно-основного катализа протекают не только в растворах, но также на поверхности твердых катализаторов, обладающих свойствами кислот и оснований

• Перенос протона от кислоты к основанию, является частным случаем донорно-акцепторного взаимодействия общего типа, т.е. образования координационной связи между акцепторами и донорами электронных пар и гетеролитического расщепления таких связей.

Координационно-комплексный катализ

Сущность каталит. действия заключается в том, что ионы металлов выступают как доноры или акцепторы электронов

Пример 1: реакция декарбоксилирования щавелево-уксусной кислоты может ускориться ионом H⁺ или ионом металла, связывающем кислоту в комплекс:

Пример 2: реакция Кучерова

• Ионы Н⁺ уменьшают отрицательный заряд и увеличивают легкость акцептирования остающейся молекулой пары электронов из отщепляющейся карбоксильной группы.

• Однако еще лучше эту функцию выполнит многозарядный ион металла, связывающий анион дикетокислоты в прочный комплекс, как указано на схеме.

Для реакции декарбоксилирования найден порядок каталитической активности ионов: примерно соответствующий их способности к комплексообразованию.

Al ³⁺ > Fe ³⁺ > Cu ²⁺ >Fe ²⁺ > Zn ²⁺ > Mg ²⁺ > Mn²⁺ > Ca²⁺

В общем, ионы металлов будут катализировать реакции, ускоряемые кислотами, если при этом образуются промежуточные хелатные соединения.

!!! Каталитические свойства иона металла обусловлены его поляризующим действием, то есть отношением квадрата его заряда к радиусу (e²/r).

• За счет поляризации снижается активационный барьер реакции.

• Иногда бывает, что хорошие комплексообразователи с большим (e²/r) каталитически мало активны. Это относится к переходным металлам.

Для объяснения этого отклонения выдвинуто представление о том влиянии, которое оказывают изменение координации лигандов вокруг комплексного иона переходного элемента на его реакционную способность. Согласно этим взглядам, для каталитической реакции может быть существенна конфигурация орбит d-электронов иона-катализатора. В поле лигандов происходит расщепление d-уровней этого иона на подуровни, причем электроны стремятся занять низкие d-подуровни. Напротив, изменение координации вокруг переходных элементов, а также ионов со структурой d⁰ (Sc³⁺, Ti⁴⁺) и d⁵ (Fe³⁺, Mn²⁺ ) не вызывает изменений электронной конфигурации. Поэтому каталитические свойства ионов переходных и непереходных металлов должны отличаться. Кроме того, важное значение имеет просто геометрический размер иона. Известно, что ион Be²⁺ не способен катализировать бромирование ацетоуксусного эфира, так как кроме выше сказанного, он еще и просто мал, для того, чтобы разместить на себе два лиганда в активированном комплексе.

• В живых организмах активаторами биокаитализаторов – ферментов также служат ионы- комплексооборазователей: марганец (2+), железо (2+; 3+), кобальт (2+), никель (2+), медь (2+), магний (2+). Комплексы этих ионов с органическими молекулами катализируют многие окислительно-восстановительные реакции и реакции гидролиза. Нпример, Mg²⁺ входит в состав хлорофилла, а Fe²⁺ в состав гемоглобина, а Fe³⁺ - в состав каталазы. В ряде случаев была обнаружена зависимость каталитической активности этих ионов от природы лиганда. Особенно сильно активируют азотосодержащие лиганды.

• Увеличение константы скорости «k» при катализе комплексами одного и того же иона с различными лигандами, происходит засчет множителя k₀ в уравнении Арениуса. В реакциях этого типа часто наблюдается постоянство энергии активации.

Ферментативный катализ

Подавляющее большинство реакций, протекающих в организмах, осуществляется при помощи биологических катализаторов, которые имеют общее название "ферменты".

Ферменты – белки, входящие в состав клеток и тканей, катализирующие хим. реакции, протекающие в организме.

Характерная особенность ферментов - их специфичность

(свойство изменять скорость реакции одного типа и не влиять на многие другие реакции, протекающие в клетке)

Специфичность ферментов подразделяется на:

• Абсолютная специфичность (химическая) – действие каждого фермента на вещества строго определенного состава. Например, уреаза катализирует гидролиз мочевины, пепсин - расщепление белков, каталаза действует только на пероксид водорода.

• Стереохимическая специфичность заключается в том, что ферменты действуют только на определенные стереоизомеры органических соединений.

Причины высокой специфичности:

• Теория Фишера "замок-ключ" – молекула субстрата (ключ) точно соответствует по своей форме некоторому участку на молекуле фермента. При этом не происходит нарушения формы обеих молекул.

• Теория Кошланда (рука-перчатка) – он несколько видоизменил модель "ключ-замок". Согласно его гипотезе, субстрат присоединяется к активному центру, изменяет его форму, обеспечивая таким образом идеальное их соответствие.

Образование Ф-S комплекса может происходить за счет электрически заряженных группировок как на ферменте, так и на субстрате.

• Такими группировками могут быть RCOO^- или R-NH3⁺.

В результате такого взаимодействия в субстрате могут происходить определенные химические изменения, выражающиеся в образовании новых функциональных групп с совершенно иными полярными свойствами.

Т.о. специфичность фермента обусловлена его конфигурацией, строением и электрическими свойствами активной группы фермента.

Инактивация – явление разрушения фермента и утраты его активности в процессе протекания каталитической реакции.

Чем активнее фермент, тем он сильнее разрушается и значительная чувствительность к изменению внешних условий, температуры и рН среды.

Влияние рН на активность фермента объясняется изменением состояния ионизации не только фермента и субстрата в отдельности, но и фермент-субстратного комплекса.

Ферментативная реакция в целом протекает по схеме:

E - фермент, S - субстрат

ES - субстрат-ферментный комплекс,

P - продукт реакции

k₁, k_-1, k₂ - константы скоростей W₁, W_-1 и W₂.

• Наиболее медленной стадией является распад фермент-субстратного комплекса на продукты реакции и фермент. Значит, эта стадия будет определять скорость ферментативной реакции

W₂=K₂[ES];

• Эта скорость достигает max значения, когда весь фермент [E0] окажется связанным в виде фермент-субстратного комплекса:

W_max=k₂[E₀]

Согласно закону действующих масс

- скорость образования субстрат-ферментного комплекса будет равна:

W₁=k₁[S][E]

- скорость распада субстрат-ферментного комплекса W_-1 будет равна:

W_-1=k_-1[SE].

• При достижении стационарного состояния скорость образования субстрат-ферментного комплекса W₁ будет равна скорости его распада по обоим направлениям:

W₁=W_-1+W₂

k₁[S]{[E₀⁺]-[ES]}=k_-1[ES]+k₂[ES].

Преобразуем:

k₁[S][E₀]=k₁[S][ES]+k_-1[ES]+k₂[ES]

или

k₁[S][E₀]=[ES]{k₁[S]+(k_-1+k₂)};

Разделим на k₁

[S][E₀]=[ES]{[S]+ (k_-1+k₂)/k₁}.

(k_-1+k₂)/k₁=K_m

Выразим [ES]:

[ES]=[S][E₀]/([S]+K_m)

Т.к за образование продуктов р. отвечает W2, то для общей скорости реакции:

W₂=k₂[ES]=k₂[S][E₀]/(K_m+[S])

ур-е Михаэлеса-Мента

где Wmax = [E₀]* k₂ – это максимальная скорость, когда весь катализатор связан

При скорости ферментативной реакции

W₂=1/2_max

K_m=[S].

Km – константа Михаэлеса

График зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата выглядит следующим образом:

При небольших концентрациях [S] молекулы субстрата полностью располагаются на активных центрах и скорость ферментативной реакции прямо пропорциональна этой концентрации. Это участок ОА, отвечающий реакции 1-ого порядка. По мере занятости активных центров скорость падает и достигает постоянной величины.

В классическом виде уравнение Михаэлиса-Ментен выглядит следующим образом:

W=W_max*[S]/(K_S+[S])

K_m=(k_-1+k₂)/k₊₁=K_S+k₂/k₊₁

k_-1/k₊₁=K_S – константа диссоциации субстрат-ферментного комплекса или субстратная константа.

K_S зависит от природы субстрата и фермента и определяет степень их сродства. Чем меньше K_S, тем больше их сродство.

Уравнение: W=W_max*[S]/(K_m+[S]) называется уравнением Бригса-Холдейна

Для более удобного графического представления экспериментальных данных Берк и Лайнуивер преобразовали уравнение Бригса-Холдейна, исходя из принципа: если существует равенство между двумя величинами, то равны и их обратные величины;

По этому графику K_m и W_max определяются более точно.