3. Аминокислоты отличаются друг от друга структурой боковых цепей, от которой зависят химические, физические свойства и физиологические функции белков в организме. Аминокислоты с гидрофобными боковыми группами большей частью локализованы внутри белковых макромолекул, тогда как аминокислоты с полярными боковыми группами располагаются на их поверхности. В составе полярных б-аминокислот имеются функциональные группы, способные к ионизации (ионогенные) и не способные переходить в ионное состояние (неионогенные). При этом кислые и основные ионогенные группы радикалов, как правило, располагаясь на поверхности молекул белков, принимают участие в ионных (электростатических) взаимодействиях. В роли полярных неионогенных групп в молекулах белков выступают гидроксильные группы серина, треонина и амидные группы глутамина (Глн) и аспарагина (Асн). Эти группы могут располагаться как на поверхности, так и внутри белковой молекулы, и принимать участие в образовании водородных связей с другими полярными группировками. Почти все б-аминокислоты, поступающие из пищеварительного тракта человека в кровяное русло организма, претерпевают ряд общих превращений, назначение которых заключается в обеспечении пластическим материалом процесса синтеза белков и пептидов и осуществлении дыхания с образованием АТФ.
В тканях организма легко осуществляется ферментативная окислительно- восстановительная реакция, обусловленная наличием в цистеине реакционноспособной SH-группы. Свойство данной аминокислоты окисляться придает ей защитные и радиопротекторные свойства. В присутствии цистеина снижается интенсивность окислительных процессов в липидах и белках, повышается устойчивость организма к ионизирующим излучениям и стабилизируется качество принимаемых лекарственных препаратов. При участии двух остатков цистеина в полипептидных цепях образуются дисульфидные связи, которые обуславливают биологическую активность или функцио-нальные свойства белков в составе пищи. Особо важную роль дисульфидные связи играют в белках пшеницы, так как они придают клейковине упругие свойства.
Основная физиологическая роль другой серосодержащей аминокислоты - метионина - связана с наличием лабильной метальной группы. Отдавая группу - через образование S-аденозилметионина, метионин принимает участие в синтезе глицерофосфолипидов.
Глицин является предшественником пуринового кольца тема крови и образует так называемые парные соединения. С желчными кислотами, например холевой кислотой, он образует гликохолевую кислоту, с бензойной кислотой - гиппуровую кислоту (см. рис. 2).
Рис.2. Реакция бензойной кислоты с глицином
Гликохолевая кислота принимает участие в процессе усвоения липидов, а в форме гиппуровой кислоты из организма выводится токсичная бензойная кислота. Три аминокислоты - аргинин, глицин и метионин - участвуют в синтезе креатина - соединения, с помощью которого в мышечной ткани происходит непрерывный ресинтез макроэрга АТФ.
В составе живых организмов, пищевых продуктов и сырья встречаются и другие, так называемые "редкие", аминокислоты, не входящие в состав белков. Так, в-аланин является составной частью мясных бульонов, а бетаин - мелассы - отхода свеклосахарного производства.
Аминокислоты цитруллин и орнитин участвуют вместе с аргинином в цикле образования мочевины у человека и животных. Фундаментальную роль в обмене веществ живых организмов играют глутаминовая и аспарагиновая кислоты. Они участвуют в процессах расщепления, синтеза и переноса, часто в форме амидов: глутамин, например, является основной формой переноса аммиака в крови человека и вместе с аспарагиновой кислотой служит предшественником пиримидинового кольца нуклеотидов.
С обменом глутаминовой кислоты тесно связан обмен пролина, который синтезируется из нее в результате восстановления пролиндегид-рогеназой. Пролин играет важную роль при формировании структуры коллагена и белков пшеничной клейковины, вызывая изгибы в полипептидных цепях. В фибриллярных белках соединительной ткани мяса и коллагене, наряду с пролином, встречаются 4-оксипролин (см. рис.3) и 5-оксилизин (см. рис.4), образующиеся за счет окисления соответствующих аминокислот уже после включения в белок. Присутствие оксипролина в мясных и колбасных изделиях оказывает влияние на их качество и учитывается при его оценке.
Рис.3. 4-оксипролин
Рис.4. 5-оксилизин
Часть аминокислот выполняет роль медиаторов - веществ, принимающих участие в передаче нервных импульсов от одной нервной клетки к другой. При раздражении нервных волокон медиаторы реагируют со специфическим рецептором и обеспечивают соответствующую физиологическую функцию: регуляцию сна, бодрствования, сердечно- сосудистой деятельности, терморегуляцию тела. К медиаторам относятся ацетилхолин, глутаминовая и аспарагиновая кислота, глицин, ГАМК, гистамин, серотонин, норадреналин [1].
2. Белки в питании человека
2.1 Основные функции и роль белка в питании
С белками связано все многообразие функций организма, однако наиболее важными из них являются:
1. каталитическая
2. транспортная
3. защитная
4. сократительная
5. структурная
6. гормональная
7. питательная
Каталитическая функция белков осуществляется с помощью специфических белков-катализаторов - ферментов. При их участии увеличивается скорость различных реакций обмена веществ и энергии в организме.
Транспортная функция белков заключается в том, что при их участии происходит связывание и доставка (транспорт) различных веществ от одного органа к другому. Так, белок эритроцитов крови гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин. Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород, необходимый для обеспечения окислительных процессов в тканях. Другие белки крови связывают триглицериды, жирные кислоты, холестерин, кальций, некоторые гормоны, витамины и другие вещества и транспортируют их к месту использования или действия.
Защитную функцию выполняют специфические белки (антитела), образующиеся в организме. Они обеспечивают связывание и обезвреживание веществ, поступающих в организм или появляющихся в результате жизнедеятельности бактерий и вирусов. Защитную функцию выполняет белок плазмы крови фибриноген, участвуя в свертывании крови и тем самым уменьшая кровопотери.
Сократительную функцию выполняют белки, в результате взаимодействиях которых происходит передвижение в пространстве, сокращение и расслабление сердца, движение других внутренних органов.
Структурная функция белков заключается в том, что они составляют основу строения клетки; некоторые из них (коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей и кожи, эластин сосудистой стенки и др.) выполняют почти исключительно структурную функцию. В комплексе с липидами (преимущественно фосфолипидами) белки участвуют в построении мембран клеток и внутриклеточных образований.
Гормональную функцию выполняют белки-регуляторы обмена веществ. Они относятся к гормонам, которые образуются в железах внутренней секреции, некоторых органах и тканях организма.
Питательная функция осуществляется белками, которые являются резервными, или питательными. Белки яйца обеспечивают рост и развитие плода, белки молока служат источником питания для новорожденного.
Перечисленные функции белков являются наиболее важными и специфичными, но ими не ограничивается значение белков для жизнедеятельности организма [2,7].
2.2 Содержание белков в некоторых продуктах питания
Белки содержатся в растительных и животных продуктах питания (см. табл. 2). Рыба, птица и мясо являются наиболее распространенными источниками белка. Роль в питании человека этих продуктов весьма существенна.
Мясо и птица составляют почти 40 % от потребления протеина среднестатистическим взрослым, а 30 % этого вещества, как правило, поступает из рыбы, яиц и молочных продуктов. Эти проценты всего лишь отражают пищевые предпочтения большой части населения.
Одними из лучших и здоровых источников белка являются: рыба (тунец, сардины, лосось и треска); куриное и индюшиное мясо; соевые бобы и чечевица; говядина; креветки и гребешки; ягненок; тофу; шпинат, спаржа, зелень; фасоль, зеленый горошек, чечевица, тыквенные семечки; яйца.
Однако белковой пищей, как и любой другой, не стоит увлекаться, так как ее избыток, как и недостаток, может быть опасен для здоровья. Роль белка в питании человека огромна, поэтому необходимо придерживаться рекомендованной суточной нормы его потребления, которая будет варьироваться в зависимости от уровня активности, возраста и состояния здоровья [8].
Таблица 2 Содержание белка в продуктах питания [3]
|
Содержание белков (г./100 г. продукта) |
||||
|
Животные белки |
Растительные белки |
|||
|
Говядина |
20 |
Семена сои |
35 |
|
|
Телятина |
20 |
Пшеничные зародыши |
25 |
|
|
Свинина |
17 |
Овсяные хлопья |
13 |
|
|
Баранина |
15 |
Пророщенные зерна ржи |
13 |
|
|
Вареная ветчина |
18 |
Пророщенные зерна пшеницы |
12 |
|
|
Сырая ветчина |
15 |
Пророщенные зерна ячменя |
10 |
|
|
Черная кровяная колбаса |
24 |
Кукурузные зерна |
9 |
|
|
Колбаса |
25 |
Хлеб из муки грубого помола |
9 |
|
|
Курица |
20 |
Макаронные изделия из муки грубого помола |
8 |
|
|
Яйцо |
6 |
Фасоль |
8 |
|
|
Рыба |
20 |
Чечевица |
8 |
|
|
Сыр голландский |
35 |
Нут |
8 |
|
|
Творог |
9 |
Белый хлеб |
7 |
|
|
Йогурт |
5 |
Пшеничная крупка |
5 |
|
|
Молоко |
3,5 |
Макароны из белой муки |
3 |
|
|
Творожный сырок |
9 |
Нерафинированный рис |
7 |
|
|
Креветки |
25 |
Рафинированный рис |
6 |
|
|
Соевый сыр тофу |
3 |
Мюсли |
9 |
|
|
Соевое «молоко» |
4 |
Соевая мука |
45 |
2.3 Усвояемость белков пищи
Белки яиц и молока усваиваются организмом на 96-98 %; белки мяса и рыбы - на 93-95 %; белки овощей - на 80 %; белки круп - на 80 %; бобовых - на 70 %; белки высших грибов - на 20-40 %.
Лучшему усвоению белков способствует кислая среда желудка.
Наиболее быстро перевариваются белки молочных продуктов и рыбы, затем белки мяса (при этом быстрее перевариваются белки говядины, чем свинины и баранины), хлеба и круп (быстрее первариваются белки пшеничного хлеба из муки высших сортов и манной крупы). Белки рыбы перевариваются быстрее, чем белки мяса, потому что в рыбе меньше соединительной ткани [3].
2.4 Роль белка в питании определенных групп людей
Хотя белки жизненно необходимы каждому человеку, существуют некоторые группы с повышенной потребностью в нем.
Группы людей, которым необходимо большее количество белковой пищи:
Беременные и кормящие женщины. В этот период роль белка в питании заключается в поддержании происходящих изменений в организме матери и обеспечении нормального развития плода.
Тинейджеры. В подростковом возрасте следует потреблять большее количество белковой пищи, чтобы покрыть все потребности растущего организма.
Спортсмены и люди, ведущие активный образ жизни. Тяжелые тренировки и интенсивные физические нагрузки требуют употребления дополнительного белка, чтобы покрыть энергетические расходы и восстановить поврежденные ткани.
Люди с травмами и те, кто страдает от некоторых видов заболеваний (например, рака). Роль белка в питании заключается в восстановлении тканей тела и поддержании здоровья иммунной системы. Однако если организм не получает достаточное его количество, он может использовать мышцы для «топлива», в котором нуждается, что может привести к снижению сопротивляемости инфекциям и замедлить выздоровление [1].
2.5 Опасность белкового дефицита
Если организм длительное время будет испытывать недостаточное поступление белка или белки пищи будут обладать низкой биологической ценностью, то это чревато развитием серьёзных заболеваний. Возникает снижение массы тела, замедление интенсивности роста и психического развития детей, ослабление иммунитета. Серьёзно нарушаются функции печени, поджелудочной железы, кроветворных органов.
Недополучение белка в детстве сказывается потом в течение всей жизни. Это проявляется снижением умственных способностей, хрупкостью костей, частыми простудными заболеваниями.
Белковая недостаточность лёгкой и средней степени тяжести может наблюдаться в следующих ситуациях: