Растворимость, являясь первичным показателем оценки функциональных свойств белков, характеризуется коэффициентами КРА и КДБ. В первом случае определяют количество азота, во втором - количество белка, перешедшего в раствор (в процентах от общего содержания его в продукте). Специфическая последовательность аминокислотных остатков в полипептидных цепях, неравномерное расположение гидрофобных и гидрофильных групп на поверхности белков, наличие или отсутствие спирализованных участков обуславливают особенности функциональных свойств. Растворимость в наибольшей степени зависит от присутствия нековалентных взаимодействий: гидрофобных, электростатических и водородных связей. При рассмотрении гидрофобных взаимодействий белков различают среднюю и относительную (поверхностную) гидрофобность. Под средней гидрофобностью понимают энергию стабилизации, приходящуюся на одну неполярную боковую группу при связывании ее внутри глобулы белковой молекулы, под относительной - степень гидрофобного взаимодействия неполярных остатков аминокислот, расположенных на поверхности глобул. Чем ниже относительная гидрофобность белков (то есть ниже взаимодействие между глобулами и выше сила отталкивания), тем выше взаимодействие их с молекулами растворителя, следовательно выше растворимость. Вклад электростатических сил в растворимость белков зависит от рН среды и присутствия солей. При рН, соответствующем ИЭТ, белки имеют наименьшую растворимость, так как суммарный заряд на их молекулах равен нулю и частицы лишены способности отталкиваться за счет электростатических взаимодействий с молекулами растворителя. В кислой или щелочной среде, наоборот, обеспечивается взаимодействие противоположно заряженных ионов растворителя (Н+ или ОН- соответственно) с поверхностями белковых частиц, заряженных положительно в кислой среде и отрицательно в щелочной, а значит и переход белков в раствор. В кислой среде белок имеет положительный заряд вследствие подавления диссоциации карбоксильных (-СООН) групп, в щелочной - отрицательный за счет подавления диссоциации основных () групп. Зависимость растворимости белков от концентрации солей носит нелинейный характер. При добавлении небольших количеств солей растворимость увеличивается, так как ионы препятствуют электростатическому взаимодействию боковых групп белка между собой. Высокие концентрации солей, снижающие гидратацию полипептидных цепей, наоборот, усиливают гидрофобные белок-белковые взаимодействия и вызывают выпадение белка в осадок (высаливание).
Различия в растворимости белков пищевого сырья лежат в основе технологических процессов выделения изолятов и концентратов и имеют непосредственное отношение к качеству многих пищевых продуктов. Важное значение растворимость белков имеет для повышения качества пищевых продуктов, в производстве которых предусмотрен их гидролиз (автолиз) и денатурация (начальные технологические стадии, сушка и хранение). Потеря растворимости, как правило, сопровождается изменением и других важных функциональных свойств, что в значительной мере отражается на качестве продуктов и степени перевариваемости белка в желудочно-кишечном тракте. Особые требования к растворимости белков предъявляются при использовании последних в производстве напитков, хлебных, мучных кондитерских и макаронных изделий. В напитках применяются белки с высокой растворимостью, в изделиях из муки - с низкой. Применение белков с чрезмерно высокой растворимостью в составе хлебопекарных улучшителей отрицательно отражается на эластично-вязкоупругих свойствах теста. Незначительное количество растворимого белка должно содержаться в текстурированных формах белка, зерновых продуктах, приготовленных высокотемпературной экструзией, и макаронных изделиях.
Водосвязывающая способность характеризуется адсорбцией воды при участии гидрофильных остатков аминокислот, жиросвязывающая - адсорбцией жира за счет гидрофобных остатков. При невысокой влажности гидрофильные группы, взаимодействуя с молекулами воды, образуют мономолекулярный слой, при высокой - вокруг глобул белка формируется многослойная структура с одновременным проникновением воды во впадины и выступы. Общее количество воды и жира на поверхности достигает 0,2-0,4 г на 1 г белков.
Способность белков удерживать жир и воду зависит не только от особенностей аминокислотного состава и структуры, но и от фракционного состава, способа обработки, рН среды, температуры и присутствия углеводов, липидов и других белков. В пшеничном тесте при добавлении соевого белка или пшеничной клейковины водопоглотительная способность положительно коррелирует с количеством нерастворимой фракции белков и отрицательно - с содержанием растворимой. Высокая способность белков удерживать воду в пищевых продуктах (мясных, хлебобулочных и т.д.) повышает выход последних, удлиняет сроки хранения и улучшает текстуру. Денатурированные белки имеют пониженную водосвязы-вающую способность, и их применение отрицательно сказывается на качестве хлеба. Высокая жироудерживающая способность белков обеспечивает нежную и однородную текстуру изделий, исключает отделение жира, сморщивание изделий, уменьшает потери при варке и жарении.
Жироэмульгирующая и пенообразующая способности белков широко используются в практике получения жировых эмульсий и пен. Присутствие в одной белковой цепи гидрофобных и гидрофильных группировок обеспечивает распределение молекул определенным образом на границе раздела фаз вода-масло и вода-газ. Ориентация гидрофильных групп белка к воде, а гидрофобных - к маслу на границе раздела фаз в виде прочного адсорбционного слоя снижает поверхностное натяжение в дисперсных системах и делает их агрегативно устойчивыми и одновременно вязкими. Наиболее широко распространены пищевые эмульсии "масло в воде" (м/в) и "вода в масле" (в/м), называемые, соответственно, прямыми и обратными. В производстве новых форм белковой пищи большое значение приобрели и эмульсии "вода в воде" (в/в). Все виды эмульсий с белком получают механическим диспергированием одной жидкости в другой при помощи мешалок, гомогенизаторов, обеспечивающих в поле сил сдвига деформацию дисперсионной среды с образованием мелких частиц. Эмульгирующие свойства белков оценивают по эмульгирующей способности, эмульгирующей емкости, стабильности эмульсий и т.д.
Гелеобразующие свойства белков характеризуются способностью их коллоидного раствора из свободно диспергированного состояния переходить в связнодисперсное (с образованием систем, обладающих свойствами твердых тел). Упругие свойства геля, обусловленные образованием пространственной сетки взаимодействующих молекул белка, зависят от минимальной его концентрации, при которой наступает гелеобразование (гель-точки), от рН, от присутствия других белков, солей, полисахаридов. Белок как гелеобразователь должен образовывать гели в широком диапазоне рН, ионной силы, при минимальной концентрации и с необходимыми физико-химическими свойствами. К последним относятся прочность, твердость, эластичность, тиксотропия (способность обратимо переходить в текучее состояние при механической обработке и вновь образовывать нетекучий гель после снятия нагрузки), температура размягчения и плавления, степень набухания, способность к синерезису (отделение дисперсионной среды с сокращением объема геля), сорбция красителей и ароматических веществ и т.д. К подобного рода "универсальным" гелеобразователям относится желатин, позволяющий в широких пределах обеспечить регулирование химического состава и биологическую ценность пищевых продуктов. Различают наполненные, смешанные, комплексные, анизотропные гели и ксерогели. Наполненные гели содержат другие белки в суспензированном или растворенном виде, смешанные состоят из пространственных сеток с разными видами белков, у комплексных гелей роль гелеобразователя выполняют комплексы белков с другими соединениями. Отличительной особенностью анизотропных гелей является наличие в их составе ориентированных молекул белка, а ксерогелей (сухих гелей) - возможность хранения их в течение длительного времени.
Вязко-эластично-упругие свойства. Отличительным свойством некоторых пищевых белков является низкий уровень полярности функциональных групп. Молекулы воды, окружая частицы белков, отталкиваются, а молекулы белков, наоборот, агрегируются с образованием комплексов с присущими им реологическими свойствами (вязкость, эластичность, упругость). Наиболее выраженным комплексом таких свойств обладают белки пшеничной клейковины, обуславливающие текстуру хлеба и создающие непрерывную фазу в изделиях с наполнителями (зерно, отруби, изюм). За свойство упругости и эластичности белков ответственность несет глютениновая фракция белков [4,5].
1.3 Обмен белков
После расщепления белков в пищеварительном тракте образовавшиеся аминокислоты всасываются в кровь. В кровь всасывается также незначительное количество полипептидов - соединений, состоящих из нескольких аминокислот. Из аминокислот клетки синтезируют белок, причем белок, который образуется в клетках человеческого организма, отличается от потребленного белка и характерен для человеческого организма.
Образование нового белка в организме человека и животных идет беспрерывно, так как в течении всей жизни взамен отмирающих клеток крови, кожи, слизистой оболочки, кишечника и т. д. создаются новые, молодые клетки. Для того чтобы клетки организма синтезировали белок, необходимо, чтобы белки поступали с пищей в пищеварительный канал, где они подвергаются расщиплению на аминокислоты, и уже из всосавшихся аминокислот будет образован белок.
Если же, минуя пищеварительный тракт, ввести белок непосредственно в кровь, то он не только не может быть использован человеческим организмом, он вызывает ряд серьезных осложнений. На такое введение белка организм отвечает резким повышением температуры и некоторыми другими явлениями. При повторном введении белка через 15-20 дней может наступить даже смерть при параличе дыхания, резком нарушение сердечной деятельности и общих судорогах.
Белки не могут быть заменены какими-либо другими пищевыми веществами, так как синтез белка в организме возможен только из аминокислот.
Для того чтобы в организме мог произойти синтез присущего ему белка, необходимо поступление всех или наиболее важных аминокислот.
Белки, в состав которых входят все необходимые организму аминокислоты, называются полноценными; белки, не содержащие всех необходимых аминокислот, являются неполноценными белками.
Для человека важно поступление полноценных белков, так как из них организм может свободно синтезировать свои специфические белки. Однако полноценный белок может быть заменен двумя или тремя неполноценными белками, которые, дополняя друг друга, дают в сумме все необходимые аминокислоты. Следовательно, для нормальной жизнедеятельности организма необходимо, чтобы в пище содержались полноценные белки или набор неполноценных белков, по аминокислотному содержанию равноценных полноценным белкам.
Белки поступают в организм человека и животных с различными пищевыми продуктами, в которых содержание белка колеблется в широких пределах [6].
1.4 Аминокислоты и их некоторые функции в организме
Общее число встречающихся в природе аминокислот достигает около 300. Среди них различают: аминокислоты, входящие в состав белков; аминокислоты, образующиеся из других аминокислот, но только после включения последних в процесс синтеза белка (их обнаруживают в гидролизатах белков); свободные аминокислоты. С точки зрения питания выделяют эссенциальные (незаменимые) аминокислоты. Эти аминокислоты не могут синтезироваться в организме человека и должны поступать с пищей. Аминокислоты - полифункциональные соединения, содержащие по меньшей мере две разные химические группировки, способные реагировать друг с другом с образованием ковалентной пептидной (амидной) связи (см. рис.1).
Рис.1. Ковалентная пептидная связь
В аминокислотах амино- () и карбоксильная (СООН) группы присоединены к одному и тому же атому углерода, который называют б -углеродом.
Для объяснения и понимания свойств аминокислот следует помнить следующее.
1. Аминокислоты, существуя в твердом или растворенном состоянии, всегда находятся в форме биполярных ионов (цвиттерионов), положение равновесия которых зависит от рН среды.
Нахождение аминокислот в виде ионов обуславливает растворимость в воде и нерастворимость в неполярных жидкостях. Большинство аминокислот растворимы в воде, но у аминокислот с гидрофобными группами (изолейцин, лейцин, тирозин) растворимость относительно невысока. В организме ионное состояние аминокислот определяет их всасываемость в желудочно-кишечном тракте после гидролитического расщепления белков и транспорт к различным органам и тканям. Способность к ионизации в кислой или щелочной среде лежит в основе разделения аминокислот ионообменной хроматографией и электрофорезом.
2. Большинство природных б-аминокислот относятся к L-стереохимическому ряду, однако в некоторых пептидах (антибиотики грамицидин, актиномицин) встречаются аминокислоты D-ряда. Последние, как правило, не усваиваются организмом человека. Аминокислоты D- и L-рядов значительно отличаются по вкусу. Так, D-глутаминовая кислота не имеет вкуса, а L-глутаминовая кислота обладает вкусом мяса. Получая последнюю из клейковины пшеницы, ее используют в качестве вкусовой добавки к пищевым концентратам. Сладкий вкус имеют и другие аминокислоты L-ряда: валин, треонин, пролин, серии и т. д. Они все в большей степени привлекают к себе внимание как заменители сахара в питании диабетиков.