Таким образом по свойствам и строению радикалов все -аминокислоты делятся на:
А.Нейтральные аминокислоты (рН=7)
1.Неполярные радикалы (гидрофобные): аланин, валин, изолейцин, лейцин, метионин, пролин, триптофан, фенилаланин
2.Полярные незаряженные радикалы (гидрофильные): аспарагин, глицин, глутамин, серин, тирозин, треонин, цистеин
Б.Кислые аминокислоты (рН7)
Отрицательно заряженные радикалы (гидрофильные): аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота
В. Основные химические свойства аминокислот (АК),среда щелочная рН7.
Положительно заряженные радикалы (гидрофильные): аргинин, гистидин, лизин
Химические свойства аминокислот
2. Аминокислоты в растворе.
Все аминоклоты хорошо растворимы в воде из- за полярных амино- и карбоксильной групп в стандартном блоке.Они амфотерны из-за наличия основного (аминогруппа) и кислотного (карбоксил) центра. В растворе существуют в виде биполярного иона или цвиттер-иона:
NH2 - СН2 - СООН +NH3 - СН2 - СОО-
Диполярный ион (биполярный ион)
Аминокислоты взаимодействуют со щелочами по карбоксильной группе и кислотами по аминогруппе.
Кислотный центр СООН и основный центр аминогрупы образуют с Сu(ОН)2 хелатный комлекс синего цвета.
В эту группу входят диаминомонокарбоновые «основные» аминокилоты: лизин, орнтин, аргинин. Большинство аминокилот в растворе имеют нейтральную среду, но если в радикале присутствуют сильные основные центры, то среда становится щелочной:
NH2 - СН - СООН + Н2О +NH3 - СН - СОО- + ОН-
(СН2)3- NH2 (СН2)3-NH+3
орнитин
Если в радикале имеется кислотный центр - это «кислые» дикарбоновые моноаминокислоты аспарагиновая и глутаминовая, в растворе данных кислот (рН7).
NH2 - СН - СООН + Н2О +NH3 - СН - СОО- Н3О+
СН2 - СООН СН2 - СОО-
Изоэлектрическая точка.
Изменение суммарного заряда аминокислот в зависимости от рН среды
Таким образом, большинство аминокислот имеют рH в нейтральной области, близкой рН =7.
Характерные химические реакции аминокислот по карбоксильной и аминогруппам
Реакции по аминогруппе
Аминогруппа является сильным нуклеофильным реагентом и взаимодействует с электронодефицитным атомом углерода Например с СН31 и ангидридом и хлорангидридом уксусной кислоты (SN), образуя N-алкильные и N-ацильные производные (SN)
1. АЛКИЛИРОВАНИЕ аминокилот
2. АЦИЛИРОВАНИЕ аминокислот
3. ПРИСОЕДИНЕНИЕ - ОТЩЕПЛЕНИЕ (ОБРАЗОВАНИЕ ОСНОВАНИЙ ШИФФА)
С оксогруппой -С=О идет реакция присоединения - отщепления (AN -Е). Реакция идет с образованием снования Шиффа. Эта реакция используется в количественном определении аминокислот в растворах, так как титрование щелочью невозможно, его проводят после блокады аминогруппы формальдегидом, в результате остается кислая карбоксильная группа, количество этих групп определяется титрованием щелочью, метод получил название «формольное титрование» или метод Серенсена.. В организме образование имина с альдегидной группой пиридоксальфосфата является промежуточным продуктом во всех превращениях аминокилот.
Окислительное дезаминирование in vitro Реакция Ван-Слайка
С HNO2 аминогруппа аминокилоты, как первичный алифатический амин вступает в реакцию окислительного дезаминирования, превращаясь в гидроксил. Эта реакция легла в основу количественного определения амино- и карбоксильных групп в растворах аминокислот. Называется реакция Ван-Слайка.
Реакции по карбоксильной группе
Образование пептидной или амидной связи
Карбоксильная группа является электрофильным субстратом в реакции SN и взаимодействует с нуклеофильной аминогруппой, образуя амидную или пептидную связь.
3.Качественная реакция на --аминокислоты
Нингидриновая проба - образование окрашенного сине-феолетового соединения с нингидрином
4. Биохимические реакции
Аминокислоты -это мономеры белков, поэтому их превращения в организме связаны с метаболизмом белков.
Основной способ получения аминокислот организмом - гидролиз белков. Заменимые аминокилоты синтезируются в организме из других аминокислот и кетокислот реакцией трансаминирования или переаминирования
Трансаминорование
АЛАНИН ЩУК
ПВК АСПАРАГИНОВАЯ КИСЛОТА
Под действием кофермента НАД+ или НАДФ+ идет окислительное дезаминирование аминокислот in vivo, в отличие от in vitro с образуются оксогруппы кетокислот
2. Окислительное дезаминирование (in vivo)
НАД+ + Н2О
NH2 - СН2 - СООН NН = СН2 - СООН О = СН2 - СООН
-2Н - NH3
Образование альдлизина:
Декарбоксилирование, образование биогенных аминов
Биогенные амины образуются из аминокислот реакцией декарбоксилирования: триптамин и серотонин из триптофана, гистамин из гистидина, коламин из серина, кадаверин из лизина.
2. Поликонденсация аминокислот, образование полипептида.
3.
Номенклатура полипептидных цепей: название начинается с N-конца цепочки, остатки аминокислоты без годроксильных групп называются как радикалы, с заменой окончания -ИН на -ИЛ, последняя АК называется полностью с окончанием -ИН.
Ала - Цис-Фен: Аланилцистеилфенилаланин
Строение пептидной связи: наличие сопряжения, sp2-гибридизации атомов углерода, азота и кислорода в ней определяет ее плоскостное строение и отсутствие вращений вдоль оси связи и транс- конформацию.
Белки и пептиды. Строение белков и полипептидов.
Пептиды, содержащие до 10 остатков аминокислот называются олигопептиды. От 10-50 - полипептиды, более 50 - это уже белки.
Белки - это сложные высокомолекулярные азотсодержащие биополимеры, мономерами которых являются альфа-аминокислоты, соединенные в полимерную структуру. В составе белков в организме человека встречаются только 20 важнейший класс биологических соединений. Они играют ключевую роль в клетке, присутствуют в виде главных компонентов в любых формах живой материи, поэтому по-прежнему неопровержимо определение Ф.Энгельса, что «жизнь есть способ существования белковых тел». Белки чрезвычайно разнообразны по структуре и выполняют многочисленные биологические функции. Так в одном организме Escherichia сolli содержится более 3000 различных белков.
Название белки получили от яичного белка, который с незапамятных времен использовался в пищу. Изучение белков, как химических соединений, началось с изучения их свойств (свертываемость, разложение и т.д., поэтому одними из первых были изучены белки крови (Гарвей). Растительные белки изучали на клейковине, полученной из пшеничной муки. Первая концепция строения белков принадлежит голландскому химику Мульдеру, он сформулировал понятие о минимальной структурной единице белков и назвал ее протеином. Впервые гипотезу строения беков, как полимеров, построенных из остатков аминокислот, связанных пептидной связью выдвинул Эмиль Герман Фишер (1902)
Белками являются ферменты, гормоны, антибиотики, токсины. Белки выполняют разнообразные функции: каталитические (ферменты), двигательные (актин, миозин) транспортные (гемоглобин, миоглобин, цитохромы), защитные (иммуноглобулины, антигены, фибриноген), рецепторные (родопсин), регуляторные (гистоны, репрессоры,) запасающие (козеин, овальбумин) Энергетическую функцию выполняют запасающие белки или иные в условиях длительного голодания или интенсивной длительной работы мышц.
Сравнительно небольшие молекулы с массой до 5000 называют пептидами к ни относят некоторые гормоны (вазопрессин, адренокортикотропный гормон), глюкагон, нейропептиды мозга (эндорфин), пептиды сна, памяти, и т.п., алкалоиды (эрготамин) антибиотики (грамицидин)
Химическая организация белковой молекулы
1. Характеристика первичной структуры белковой или полипептидной молекулы.
Первичная структура это последовательность аминокислот, связанных пептидной связью. Пептидной связью называют химическую связь между аминокислотами в белках, которая осуществляется через аминогруппу одной аминокислоты и карбоксильную группу другой. Такая связь называется Эта последовательность закодирована в участке ДНК(дезоксирибонуклеиновая кислота), называемом геном. В процессе синтеза белка информация, находящаяся в гене переписывается на м-РНК(матричная рибонуклеиновая кислота), а затем, используя м-РНК в качестве матрицы на рибосоме происходит сборка первичной структуры белка.
За счет внутримолекулярных взаимодействий белки образуют определенную пространственную структуру называемую «конформация белков».
Вторичная структура белков
Вторичая структура формируется за счет образования водородной связи.
Вторичная структура представляет собой наиболее выгодную конформацию в виде правозакрученной спирали.
Третичная структура белков
Третичная структура белка-это плотная пространственная укладка полипептидной цепи в глобулу. Третичная структура возникает за счет взаимодействия боковых радикалов в водном растворе. Молекула белка укладывается в пространстве в виде «глобулы» или «клубка» за счет гидрофобного взаимодействия неполярных или гидрофобных радикалов; ионных связей, а также дисульфидных ковалентных мостиков, образованных при окислении цистеина и водородных связей.
Четвертичная структура белков
Четвертичная структура ? это надмолекулярное образование, состоящее из двух и более полипептидных цепей, связанных между собой нековалентно, а водородными связями, электростатическими, дипольдипольные и гидрофобными взаимодействиями между остатками аминокислот, находящихся на поверхности. Примером может служить молекула гемоглобина, вирус табачной мозаики (2130 субъединиц). Каждый из белков-участников третичной структуры при образовании четвертичной структуры называют субъединицей или протомером. Образовавшуюся молекулу называют олигомером, или мультимером. Олигомерные белки чаще построены из четного количества протомеров с одинаковыми или разными молекулярными массами. В образовании четвертичной структуры белка принимают участие те же связи, что и при образовании третичной структуры, за исключением ковалентных. Объединение белковых молекул третичной структуры без появления новых биологических свойств называют агрегированным состоянием. Как четвертичная структура, так и агрегированное состояние могут быть обратимо разрушены с применением детергентов, в частности, додецилсульфата натрия или неионных детергентов типа тритона. Очень часто для разрушения четвертичной структуры исследуемый белок нагревают при 100°С в присутствии 1%-ного 2-меркаптоэтанола и 2%-ного додецилсульфата натрия. В таких условиях восстанавливаются -S-S-связи между остатками Cys, которые в некоторых случаях удерживают субъединицы четвертичной структуры. Субъединицы, образующие четвертичную структуру белка, могут быть различными как по строению, так и по функциональным свойствам (гетеромеры). Это позволяет объединить в одной структуре несколько взаимосвязанных функций, создать полифункциональную молекулу. В гомомерных белках субъединицы одинаковы. Подавляющая часть белков, имеющих четвертичную структуру, приходится на димеры, тетрамеры и гексамеры, последние встречаются у белков с молекулярной массой, большей 100 кДа. Характерной особенностью белков с четвертичной структурой является их способность к самосборке. Взаимодействие протомеров осуществляется с высокой специфичностью, благодаря образованию десятка слабых связей между контактными поверхностями субъединиц, поэтому ошибки при формировании четвертичной структуры белков исключены. Практически все белки-ферменты имеют четвертичную структуру и состоят, как правило, из четного числа протомеров (двух, четырех, шести, восьми). Четвертичная структура белка подразумевает такое объединение белков третичной структуры, при котором появляются новые биологические свойства, не характерные для белка в третичной структуре. В частности, такие эффекты, как кооперативный и аллостерический, характерны лишь для белков с четвертичной структурой.
Биохимические свойства белков
Гидролиз в кислой и щелочной среде до аминокислот.
Качественные реакции
А. на пептидную связь биуретовая реакция (фиолетовый хелатный комплекс с Си(ОН)2)
Б. на ароматические структуры ксантопротеиновая реакция - взаимодействие с азотной кислотой с образованием нитробензольных производных желтого цвета.