Полярографические каталитические волны водорода, вызываемые пиридином, были использованы Р.Г. Баишевой и др. для исследования относительной реакционной способности аминокислот, были рассчитаны константы скорости реакций переноса протона от аминогруппы аминокислот к пиридину и от иона пиридиния к аминогруппе. Показано, что нет прямой корреляции между константами скорости протонизации моно-аниона аминокислот, константами скорости депротоноанизации диполярного иона аминокислот с индукционными константами заместителя, но наблюдается корреляция с кислотно-основными свойствами аминокислот. Ю. Оказаки и Отсуки изучали полярографическое поведение аминокислот в небуферных растворах 80%-ного диоксана с водой. Они установили, что моно-амино-карбоновые кислоты (глицин, В-аланин, а-амино-н-масляная кислота, валин, лейцин, серин, треонин, метионин) дают одну волну, Е1 ,которой сдвигается в область отрицательных значений с ростом числа углеродных атомов в молекуле аминодикарбоновые кислоты (аспарагиновая, глутаминовая) образуют двухступенчатую полярограмму. В отличие от водных растворов, комплексы ионов Со2+ с аминокислотами в 80%-ных растворах диоксана могут быть определены одновременно с ионами кобальта.
R (NH3) СООН + е= R (NH3) СОО-+ 1/2Н2
Гистидин не восстанавливается на ртутном капельном электроде, и поэтому для его определения В. Ясельскис предлагает использовать реакцию с ионами Со2+ в фосфатном буфере (рН = 8,0). В этом растворе гистидин образует полярографически активный комплекс бисгис-тидин•Со2+, образующий в анодной области одноэлектронную волну. Автор определял гистидин в чистом виде и в присутствии малых количеств артинина, цистина, лизина, серина, глицина, гистамина и в протеиновым гидролизатах. Метод специфичен для свободного гистидина, не связанного пептидной связью.
Гистидин и гистамин определяли реакцией с сероуглеродом и образованием соответствующих кислот. Так же определялась чистота аминокислот. Медные комплексы гистамина Сu(гистамин)2+ и Сu(гистамин)2х2+, по данным Зарембовича, восстанавливаются на ртутном капельном электроде в две одноэлектронные стадии с образованием атомом меди в амальгамированном состоянии. Реакции нитрозировании применялась для определения пролила и и гидроксипролина (производиые пирролидина) . Полярографическое нововведение цистеина было предметом исследования нескольких авторов. Н. Мацуура с соавторами изучали полярограммы цистеина в среде разбавленной серной кислоты. Оказалось, что цистеин в этих условиях образует диффузионную волну с Е1/2 = -0,27 в, а волна восстановления цистина появляется при более отрицательном потенциале (Е1/2 = -0,7 в). Метод позволяет определить одновременно цистеин и цистин и был использован для изучения окисления цистеина. И. Миллер и Я. Тева методом циклической вольтамперометрии изучали механизм электровосстановления цистеина RCН и цистеина RSSR на ртутном капельном электроде при различных концентрациях цеполяризатора, значениях рН в концентрациях добавляемых в исследуемый раствор ионов Сu2+ и Сd2+. Показано образование на поверхности ртути цистеината ртути, адсорбирующегося на поверхности электрода и дающего пик обратимого электро-восстановления. Такие ионы тяжелых металлов, как Сu2+ и Сd2+ вытесняют ртуть из цистеината, сдвигая пик электровосстановлеиня в область более отрицательных потенциалов. Цистеин, как указывают М. Бржезина и П. 3уман, можно определять амперометрическим титрованием в аммиачном и сульфитном растворах, содержащих ионы Си2+. Метод заключается в том, что цистеин восстанавливает медь (II) до меди (1). По количеству восстановленной меди судят о концентрации цистеина. Определению не мешают ионы кадмия, цинка и иодиды. Исследовано амперометрическое титрование SН-групп простых тиолов (цистеина, глутатиона) в буферных растворах (рН = 4-9) с помощью ртутьорганических соединений. Наилучшие результаты с точки зрения специфичности, стабильности, высокой реакционной способности и полярографических свойств показал метилмеркурниодид CH3HgI. Определение SS-групп в белках (инсулине, рибонуклеазе, яичном альбумине и др.) возможно их восстановления в SН-группы сульфитом натрия в присутствии 8 М раствора мочевины титрованием раствором хлорида ртути (II) HgСl2.
Список использованной литературы
1. Гейровский Я., Кута Я. Основы полярографии: Пер. с чеш / Под ред. С.Г. Майрановского. - М.: Мир, 2010. - 559 с.
. Крюкова Т.А., Синякова С. И., Арефьева Т.В. Полярографический анализ. - М.: Госхимиздат, 2009. - 772 с.
. Цфасман С.Б. Электронные полярографы. - М.: Металлургия, 1960. 169 с.
4. Овчинников Ю.А. «Биоорганическая химия» М: Просвещение, 1987. 815 с., стр. 25.
. Сорокин А.В., Ким Е.Р., Овчинников Л. П. Протеасомная система деградации и процессинга белков // Успехи биологической химии. - 2009. - Т. 49. - С. 3-76.
6. Я. Кольман, К.-Г. Рем. Наглядная биохимия. М.: Мир, 2000, с. 308-309.
. Мискиджьян С.П., Кравченюк Л.П., Полярография лекарственных препаратов ,1976 г., с.41-45,118-120.
. Садовникова М.С., Беликов В.М. Пути применения аминокислот в промышленности. // Успехи химии. 1978. Т. 47. Вып. 2. С. 357―383.
9. Привалов П.Л. Стабильность белков и гидрофобные взаимодействия //Биофизика. - 2011. - В. 5. - Т. 32. - С. 742-760.
. Спирин А.С. Глава II. Информационная РНК и генетический код // Молекулярная биология. Структура рибосомы и биосинтез белка. - Москва: Высшая школа, 2006. - С. 9-16.