Белково-липидные комплексы встречаются в составе плазмы крови, мембран клеток и митохондрий, принимая участие в построении этих структур.
2. Гликопротеиды. Группа белковых веществ, у которых белковый компонент связан с кислым полисахаридом рыхлой связью ионного типа, представляет собой гликопротеиды. Ввиду низкой растворимости эти белки относят к фибриллярным белкам. Водные растворы таких белков обладают высокой вязкостью. Они встречаются в выделениях слизистой оболочки, основном веществе опорных тканей, яичном белке.
3. Хромопротеиды. В эту группу объединены все окрашенные белки. В ней выделяют две подгруппы: гемопротеиды и флавопротеиды.
Гемопротеиды - это белки, содержащие в своем составе группу гем: гемоглобин, миоглобин, некоторые сходные с ними ферменты окислительно-восстановительной системы. Близкую к гему группу содержит хлорофилл зеленых листьев растений.
Гемоглобин представляет собой белок, заключенный в эритроците. При добавлении к раствору гемоглобина уксусной кислоты или хлористого натрия происходит разложение его на две составные части - белковую (глобин) и простетическую группу (гем). Аминокислотный состав этого белка сильно отличается у разных биологических видов. Например, в составе глобина человека отсутствует аминокислота изолейцин, тогда как в глобине плотоядных ее содержание достигает 1,36%. То же можно сказать и о некоторых других аминокислотах.
Гем представляет собой производное протопорфирина с атомом железа, занимающим центральное положение.
Освобождение гема от белка может происходить только в кислой среде благодаря прочности связи между обоими компонентами гемоглобина, осуществляемой за счет иона железа, связывающегося с N-группами двух пиррольных циклов протопорфирина. Оставшиеся два атома азота других пиррольных циклов связываются координационной связью с железом, при этом к иону железа еще прикрепляются имидозольные группы гистидина, находящегося в поли-пептидной цепи белка. Благодаря этому устанавливается прочная комплексная связь между белком и его простетической группой. Глобин состоит из четырех полипептидных цепей и присоединяет четыре группы гема. Биологическая особенность гема состоит в его способности вступать во взаимодействие с газами.
Если к гемоглобину присоединяется кислород, то образуется оксигемоглобин. Место кислорода в молекуле гемоглобина может быть легко замещено другими веществами (угарным газом СО).
Гемсодержащие ферменты. В растительных клетках встречается железосодержащий фермент пероксидаза, в состав которого входит гем. Помимо растительных тканей, пероксидаза найдена в молоке, лейкоцитах. Фермент каталаза (разлагает перекись водорода на воду и кислород) также содержит в своем составе группу гема и найден во всех животных тканях.
Гем содержится и в других ферментах окислительно-восстановительной системы - цитохромах. Они встречаются во всех клетках, потребляющих кислород.
Гемоцианины - медьсодержащие хромопротеиды, выполняющие функцию переноса кислорода в тканях у беспозвоночных животных и содержащиеся у них в крови. Гемоцианины, присоединяя кислород, окрашиваются в голубой цвет и теряют окраску после его отдачи.
Хлорофилл представляет собой окрашенный белок хлоропластов зеленого цвета. Хлорофилл - соединение порфиринового ряда, содержащее магний. В хлоропластах хлорофилл находится в комплексе с белком и липидом. Гидрофильное ядро порфирина связано с белком, а липофильная группа фитола - с липидом.
Флавопротеиды. К этой группе белков относятся белки (ферменты), окрашенные в желтоватый цвет. В качестве простетической группы они содержат рибофлавин (витамин В2).
4. Металлопротеиды. Эта группа белков содержит в молекуле металл, связанный непосредственно с белком. Примером таких металлопротеидов могут служить некоторые ферменты (полифенолоксидаза, содержащая в своем составе медь; ферритин, включающий железо).
5. Нуклеопротеиды. Эта группа белковых веществ особенно интересна ввиду их исключительной роли в процессах жизнедеятельности различных биологических систем. Белковый компонент нуклеопротеидов представляет собой наиболее просто организованные белки типа протаминов, гистонов и только в некоторых случаях (вирусные белки) может быть альбумином.
О характере белкового компонента нуклеопротеидов еще мало сведений, гораздо более изучены их нуклеиновые компоненты.
аминокислота белок пептид
Литература
1. Казаков Е.Д. Биохимия зерна и хлебопродуктов. [Текст] / Е.Д. Казаков, Г.П. Карпиленко - СПб: ГИОРД, 2005.- 512 с.
2. Комов В.П. Биохимия. [Текст] /В.П. Комов. - СПб.: ГИОРД, 2004. - 465с
3. Ленинджер А. Основы биохимии: В 3 т. М.: Мир, 1987. 980 с.
4. Луценко Н.Г. Начала биохимии: Кур лекций / РХТУ им. Менделеева Д.И. - М.: МАЙК «Наука/Интерпериодика», 2002 - 125 с
5. Рис Э. Введение в молекулярную биологию: от клеток к атомам: Пер. с англ. [Текст] / Э. Рис, М. Стернберг.- М.: Мир, 2002. - 142с.
6. Уайт А., Фендлер Ф., Смит Э., Хилл Р., Леман И. Основы биохимии. В 3 т. - М.: Мир, 1981.
7. Щербаков В.Г. Биохимия. [Текст] / В.Г. Щербаков, В.Г. Лобанов, Т.Н. Прудникова, А.Д. Минакова - СПб.: ГИОРД, 2003. - 440 с.
8. Эллиот В., Эллиот Д. Биохимия и молекулярная биология. М.: НИИ биомед. химии РАМН, 1999. - 372 с